Ангіотензинперетворювальний фермент

(Перенаправлено з АПФ)

Ангіотензинперетворювальний фермент, також ангіотензинперетворювальний фактор (АПФ, англ. Angiotensin I converting enzyme) – білок, який кодується геном ACE, розташованим у людини на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 306 амінокислот, а молекулярна маса — 149 715[5].

ACE
PDB 1o86 EBI.jpg
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи ACE, angiotensin I converting enzyme, ACE1, CD143, DCP, DCP1, ICH, MVCD3, Angiotensin-converting enzyme
Зовнішні ІД OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE
Реагує на сполуку
Каптоприл, Цилазаприл, Еналаприл, imidapril, Трандолаприл, Зофеноприл[1]
Шаблон експресії
PBB GE ACE 209749 s at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_009598
NM_207624
NM_001281819
RefSeq (білок)
NP_001268748
NP_033728
NP_997507
Локус (UCSC) Хр. 17: 63.48 – 63.5 Mb Хр. 11: 105.97 – 105.99 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Кодований геном білок за функціями належить до металопротеаз та карбоксипептидаз. Білок має сайт для зв'язування з іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, а також секретований назовні.

Фізіологічна функціяРедагувати

АПФ є важливим елементом ренін-ангіотензинової системи - важливого регулятора артеріального тиску в кровоносній судині ссавців, зокрема людини.

Внаслідок зменшення артеріального тиску крові у юкстагломерулярних клітинах, які є частиною нефрону в нирках, починає виділятися гормоноподібний протеолітичний фермент ренін. Під дією реніну з білка α2-глобулінової фракції крові — ангіотензиногену, шляхом обмеженого протеолізу відщеплюється декапептид ангіотензин І. Від цього пептиду під дією АПФ відщеплюється 2 амінокислотних залишки й утворюється ангіотензин ІІ. Ангіотензин ІІ у свою чергу проявляє вазокнстрикторну дію та стимулює виділення корою наднирників альдостерону, під дією якого збільшується реабсорбція іонів натрію та води у дистальному відділі нефрона, що призводить до збільшення об'єму циркулюючої крові.

Також АПФ розщеплює пептидний гормон брадикінін, елемент калікреїн-кінінової системи, таким чином ще зменшуючи розслаблювальну дію на м'язи судин.

У медициніРедагувати

Для лікування артеріальної гіпертензії в клінічній практиці використовуються інгібітори АПФ, зокрема беназеприл, каптоприл, цилазаприл, еналаприл, фозиноприл, лізиноприл тощо.

ЛітератураРедагувати

  • Ehlers M.R.W., Fox E.A., Strydom D.J., Riordan J.F. (1989). Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis isozyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 7741 — 7745.  PubMed DOI:10.1073/pnas.86.20.7741
  • Rieder M.J., Taylor S.L., Clark A.G., Nickerson D.A. (1999). Sequence variation in the human angiotensin converting enzyme.. Nat. Genet. 22: 59 — 62.  PubMed DOI:10.1038/8760
  • Sugimura K., Tian X.-L., Hoffmann S., Ganten D., Bader M. (1998). Alternative splicing of the mRNA coding for the human endothelial angiotensin-converting enzyme: a new mechanism for solubilization.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 247: 466 — 472.  PubMed DOI:10.1006/bbrc.1998.8813
  • Ehlers M.R.W., Riordan J.F. (1991). Angiotensin-converting enzyme: zinc- and inhibitor-binding stoichiometries of the somatic and testis isozymes.. Biochemistry 30: 7118 — 7126.  PubMed DOI:10.1021/bi00243a012
  • Sturrock E.D., Yu X.C., Wu Z., Biemann K., Riordan J.F. (1996). Assignment of free and disulfide-bonded cysteine residues in testis angiotensin-converting enzyme: functional implications.. Biochemistry 35: 9560 — 9566.  PubMed DOI:10.1021/bi960243x
  • Kohlstedt K., Shoghi F., Mueller-Esterl W., Busse R., Fleming I. (2002). CK2 phosphorylates the angiotensin-converting enzyme and regulates its retention in the endothelial cell plasma membrane.. Circ. Res. 91: 749 — 756.  PubMed DOI:10.1161/01.RES.0000038114.17939.C8

ПриміткиРедагувати

Див. такожРедагувати