Вікіпедія

Антимікробні пептиди

Антимікробні пептиди, які також називаються захисними пептидами хазяїна, є частиною вродженої імунної відповіді, що характерна для всіх різновидів життя. Існують фундаментальні відмінності між прокаріотичними та еукаріотичними клітинами, які можуть бути мішенями для антимікробних пептидів . Ці пептиди є потужними антибіотиками широкого спектру дії, які демонструють гарний потенціал як нові терапевтичні засоби. Було продемонстровано, що антимікробні пептиди вбивають грамнегативні та грампозитивні бактерії,[1] віруси з оболонкою, гриби та навіть трансформовані або ракові клітини.[2] Виявилося, що, на відміну від більшості звичайних антибіотиків, антимікробні пептиди часто дестабілізують біологічні мембрани, можуть утворювати трансмембранні канали, а також можуть мати здатність підвищувати імунітет, функціонуючи як імуномодулятори.

Різні структури антимікробних пептидів

Структура ред.

 
Антимікробні пептиди тварин, рослин і грибів, упорядковані за вмістом вторинної структури. Розмір кола вказує на загальну молекулярну масу кожного пептиду.

Антимікробні пептиди — унікальна та різноманітна група молекул, які поділяються на підгрупи на підставі їхнього амінокислотного складу та структури.[3] Антимікробні пептиди, як правило, містять від 12 до 50 амінокислот. У складі цих пептидів є два або більше позитивно заряджених залишків, створених аргініном, лізином або, у кислому середовищі, гістидином, і велика частка (зазвичай >50%) гідрофобних залишків.[4][5][6] Вторинні структури цих молекул мають такі 4 варіанти: 1) α-спіраль, 2) β-лист через наявність двох або більше дисульфідних зв'язків, 3) β-шпилька або петля завдяки наявності одного дисульфідного зв’язку та /або циклізації пептидного ланцюга, і 4) розширена структура.[7] Багато з цих пептидів є неструктурованими у вільному розчині та згортаються у свою остаточну конфігурацію після розподілу в біологічних мембранах. Вони містять гідрофільні амінокислотні залишки, розташовані вздовж однієї сторони, і гідрофобні амінокислотні залишки вздовж протилежної сторони спіральної молекули.[3] Ця амфіпатичність антимікробних пептидів дозволяє їм розподілятися в подвійному ліпідному шарі мембрани. Здатність асоціюватися з мембранами є вирішальною властивістю антимікробних пептидів[8][9], хоча проникність мембрани не є необхідною. Ці пептиди мають різноманітну антимікробну активність, починаючи від створення проникності мембрани до дії на низку цитоплазматичних мішеней.

Тип Характеристика Антимікробні

пептиди

Аніонні пептиди Багаті на глутамінову й аспарагінову кислоти Максимін Н5 амфібій, дермсідин людини
Лінійні катіонні α-спіральні пептиди Відсутній цистеїн Цекропіни, андропін, моріцин, цератотоксин і мелітин комах, магаїнін, дермасептин, бомбінін, бревінін-1, ескулентини та буфорин II амфібій, CAP18 кроликів, LL37 людей
Катіонні пептиди, збагачені певною амінокислотою Багаті на пролін, аргінін, фенілаланін, гліцин, триптофан Абаецин, дрозоцин, апідецин, диптерицин і атацин комах, профенін свиней, індоліцидин великої рогатої худоби.
Аніонні/катіонні пептиди, що утворюють дисульфідні зв'язки Містять 1–3 дисульфідні зв'язки

Активність ред.

 
Способи дії антимікробних пептидів: вгорі — утворення пори в мембрані, внизу — проникнення через мембрану та зв'язування з внутрішньоклітинними молекулами.

Способи дії, за допомогою яких антимікробні пептиди вбивають мікробів, різноманітні[10] та можуть відрізнятися для різних видів бактерій.[11] Деякі антимікробні пептиди вбивають як бактерії, так і гриби, наприклад, псоріазин вбиває кишкову паличку та деякі нитчасті гриби.[12] Часто мішенню є цитоплазматична мембрана, але пептиди також можуть перешкоджати синтезу ДНК і білків, згортанню білків і синтезу клітинної стінки.[10] Початковий контакт між пептидом і цільовим організмом є електростатичним, оскільки більшість бактеріальних поверхонь є аніонними або гідрофобними, як, наприклад, у випадку антимікробного пептиду пісцидину. Їхній амінокислотний склад, амфіпатичність, катіонний заряд і розмір дозволяють їм прикріплюватися до подвійних шарів мембрани та вмонтовуватися в них, утворюючи пори за допомогою механізмів «бочка-ствол», «килим» або «тороїдальна пора». Крім того, вони можуть проникати в клітину, щоб зв’язувати внутрішньоклітинні молекули, які є вирішальними для життя клітини.[13] Моделі внутрішньоклітинного зв’язування включають інгібування синтезу клітинної стінки, зміну цитоплазматичної мембрани, активацію аутолізину, інгібування синтезу ДНК, РНК і білка, а також інгібування певних ферментів. Однак у багатьох випадках точний механізм убивства бактерій залишається невідомим. Одним із нових методів дослідження таких механізмів є подвійна поляризаційна інтерферометрія.[14][15] На відміну від багатьох звичайних антибіотиків, ці пептиди є бактерицидними[2], а не бактеріостатичними. Загалом, антимікробну активність цих пептидів визначають шляхом вимірювання мінімальної інгібуючої концентрації, яка є найнижчою концентрацією препарату, що пригнічує ріст бактерій.[16]

Антимікробні пептиди можуть мати різні види активності, зокрема проти грампозитивних та грамнегативних бактерій, грибків, вірусів, паразитів, а також мати протиракову дію. Функціональний аналіз цих пептидів показав, що серед основних їхніх властивостей саме амфіпатичність і заряд найкраще відрізняють пептиди з активністю проти грамнегативних бактерій і без такої.[17] Для активності проти грамнегативних бактерій потрібні сильна амфіпатичність та позитивний заряд.

Імуномодуляція ред.

Було показано, що окрім безпосереднього знищення бактерій антимікробні пептиди мають низку імуномодулюючих функцій, які можуть бути залучені до позбавлення організму від інфекції через здатність змінювати експресію генів хазяїна, діяти як хемокіни та/або індукувати вироблення хемокінів, пригнічуючи ліпополісахариди, які були індуковані синтезом прозапальних цитокінів, сприяючи загоєнню ран і модулюючи відповідь дендритних клітин і клітин адаптивної імунної відповіді. Моделі на тваринах показують, що захисні пептиди хазяїна є вирішальними як для запобігання, так і для очищення від інфекції. Схоже, що багато пептидів, спочатку виділених і названих «антимікробними пептидами», як було показано, мають важливіші альтернативні функції in vivo (наприклад, гепсидин[18]). Інший пептид, дускветид, є імуномодулятором, який діє через білок p62, що бере участь у передачі сигналів про інфекцію, і досліджується з метою з'ясувати, чи може він допомогти у відновленні радіаційно-індукованого пошкодження слизової оболонки порожнини рота, яке виникає під час променевої терапії раку голови та шиї.[19]

Механізми дії ред.

 
Зображення, отримані за допомогою сканувального електронного мікроскопа (50 000-кратне збільшення), демонструють дію експериментального антимікробного пептиду NN2_0050 на клітинну мембрану E. coli (K12 MG1655). Вгорі: неушкоджені клітинні мембрани в контрольній групі. Внизу: порушені клітинні мембрани та витік бактеріальної хромосоми (зелений колір) в дослідній групі.

Антимікробні пептиди, як правило, мають позитивний заряд, що дозволяє їм взаємодіяти з негативно зарядженими молекулами, які знаходяться на поверхні бактерій і ракових клітин, такими як фосфоліпід фосфатидилсерин, О-глікозильовані муцини, модифіковані гангліозиди та сульфати гепарину. Механізм дії цих пептидів дуже різноманітний, але його можна спростити на дві категорії: мембранолітичні та немембранолітичні антимікробні пептиди.[20] Руйнування мембран мембранолітичними антимікробними пептидами можна описати чотирма моделями:[20]

  • тороїдальна модель
  • невпорядкована тороїдально-порова модель
  • модель "килима"
  • "бочкова клепкова" модель

Хоча особливості кожного механізму відрізняються, усі припускають розрив мембрани, спричинений пептидами, що призводить до витоку цитоплазми, що в кінцевому підсумку призводить до смерті.[21]

Немембранолітичні антимікробні пептиди можуть також функціонувати як метаболічні інгібітори, безпосередньо взаємодіючи з ДНК, РНК або апаратом синтезу білка, та як інгібітори синтезу клітинної стінки або формування перегородки.[22] Відомо також, що вони спричинюють агрегацію рибосом та делокалізують мембранні білки.[23]

Додатковий рівень складності досліджень полягає в тому, що багато природних антимікробних пептидів мають слабку бактерицидну дію. Як стало відомо, замість того, щоб безпосередньо пригнічувати ріст бактерій, вони діють узгоджено з імунною системою хазяїна за допомогою таких механізмів як індукція хемокінів, вивільнення гістаміну та модуляція ангіогенезу. Ці імуномодулюючі ефекти лише нещодавно почали привертати увагу.

Для визначення механізмів активності антимікробних пептидів було використано кілька методів.[11][13] Зокрема, твердотільні ЯМР-дослідження дали пояснення розриву мембрани антимікробними пептидами на атомному рівні.[24][25] В останні роки рентгенівська кристалографія була використана для детального опису того, як сімейство рослинних дефензинів розриває мембрани шляхом ідентифікації ключових фосфоліпідів у клітинних мембранах збудника.[26][27] Вважається, що людські дефензини діють через подібний механізм, націлюючись на ліпіди клітинної мембрани як частину їхньої функції. Було показано, що бета-дефензин 2 людини вбиває патогенні гриби Candida albicans шляхом взаємодії зі специфічними фосфоліпідами.[28] Комп'ютерне моделювання молекулярної динаміки може пролити світло на молекулярний механізм і специфічні взаємодії пептидів з ліпідами, іонами та розчинником.[29]

Методи Застосування
Мікроскопія Візуалізувати вплив антимікробних пептидів на мікробні клітини
Атомно-емісійна спектроскопія Виявляти втрати внутрішньоклітинного калію (вказівка на те, що цілісність бактеріальної мембрани була порушена)
Флуоресцентні барвники Вимірювати здатність антимікробних пептидів робити пори в мембранних везикулах
Утворення іонних каналів Оцінювати утворення та стабільність пор, індукованих антимікробними пептидами
Круговий дихроїзм і орієнтований круговий дихроїзм Вимірювати орієнтацію та вторинну структуру антимікробного пептиду, зв’язаного з ліпідним бішаром
Подвійна поляризаційна інтерферометрія Оцінювати різні механізми дії антимікробних пептидів
Твердотільна ЯМР-спектроскопія Вимірювати вторинну структуру, орієнтацію та проникнення антимікробних пептидів у бішари ліпідів у біологічно релевантному рідкокристалічному стані
Дифракція нейтронів і рентгенівських променів Вимірювати дифракційні картини індукованих пептидами пор всередині мембран в орієнтованих багатошарових шарах або рідинах
Моделювання молекулярної динаміки Вивчати молекулярну поведінку та шукати специфічні пептидно-ліпідні взаємодії
Мас-спектрометрія Вимірювати протеомну відповідь мікроорганізмів на антимікробні пептиди

Терапевтичні дослідження та застосування ред.

Антимікробні пептиди використовуються як терапевтичні засоби; через короткий період напіввиведення їх використання зазвичай обмежується внутрішньовенним введенням або місцевим застосуванням. Станом на січень 2018 року в клінічному застосуванні були такі антимікробні пептиди:[30]

Активність за межами антибактеріальних функцій ред.

Було виявлено, що антимікробні пептиди виконують також інші функції, ніж знищення бактерій і грибків, наприклад, мають противірусну та протиракові дію, відіграють певну роль у неврології.[31] Це призвело до руху за ребрендинг антимікробних пептидів як «пептидів захисту хазяїна», щоб охопити більш широкий спектр їх діяльності.[32]

Протиракові властивості ред.

Деякі цекропіни (наприклад, цекропін A і цекропін B) мають протиракові властивості і називаються протираковими пептидами.[33] Гібридні пептиди на основі цекропіну A були вивчені щодо їхніх протипухлинних властивостей.[33] Дефензин плодової мушки запобігає росту пухлини, ймовірно, завдяки зв’язуванню з пухлинними клітинами через модифікації клітинної мембрани, які є типовими для більшості ракових клітин, наприклад, під впливом фосфатидилсерину.[34]

Дія проти біоплівки ред.

Цекропін A може знищувати уропатогенні клітини E. coli, що утворюють планктонні та прикріплені біоплівки, як окремо, так і в поєднанні з антибіотиком налідиксовою кислотою, синергічно очищаючи інфекцію in vivo (у комахи-хазяїні Galleria mellonella) без нецільової цитотоксичності. Багатоцільовий механізм дії включає створення проникності зовнішньої мембрани з подальшим руйнуванням біоплівки через пригнічення активності помпи, що виводить речовини назовні, та взаємодію з позаклітинними та внутрішньоклітинними нуклеїновими кислотами.[35]

Інші дослідження ред.

Були проведені певні дослідження для виявлення потенційних антимікробних пептидів у прокаріот,[36] водних організмів, таких як риба[37][38] і молюски[39], і однопрохідних, таких як єхидна[40][41].

Селективність ред.

У конкуренції бактеріальних клітин і клітин хазяїна за антимікробні пептиди антимікробні пептиди будуть переважно взаємодіяти з бактеріальною клітиною, а не з клітинами ссавців, що дозволяє їм вбивати мікроорганізми, не будучи значно токсичними для клітин ссавців.[42] Селективність є дуже важливою властивістю антимікробних пептидів, і вона може гарантувати їхню функцію як антибіотиків у захисних системах хазяїна.[43][43][44]

Що стосується ракових клітин, вони самі також виділяють людські антимікробні пептиди, наприклад, дефензин, і в деяких випадках, як повідомляється, вони більш стійкі, ніж навколишні нормальні клітини. Тому не можна зробити висновок, що селективність проти ракових клітин завжди висока.[45][46]

Фактори ред.

Існують деякі фактори, тісно пов’язані з селективністю антимікробних пептидів, серед яких катіонна властивість є найбільшою. Оскільки поверхня бактеріальних мембран має більший негативний заряд, ніж клітини ссавців, антимікробні пептиди проявлятимуть різну спорідненість до бактеріальних мембран і клітинних мембран ссавців.[47]

Крім того, існують також інші фактори, які впливатимуть на вибірковість. Добре відомо, що холестерол зазвичай дуже поширений у клітинних мембранах ссавців як агент, що стабілізує мембрани, але відсутній у клітинних мембранах бактерій, і його присутність загалом знижує активність антимікробних пептидів через або стабілізацію ліпідного подвійного шару, або взаємодію між холестерином і пептидом. Отже, холестерин у клітинах ссавців захищатиме клітини від нападу антимікробних пептидів.[48]

Крім того, добре відомо, що трансмембранний потенціал впливає на пептидно-ліпідні взаємодії.[49] Існує внутрішній негативний трансмембранний потенціал (від зовнішнього листка до внутрішнього листка клітинних мембран), який буде полегшувати утворення пор у мембрані, ймовірно, сприяючи введенню позитивно заряджених пептидів у мембрани. Для порівняння, трансмембранний потенціал бактеріальних клітин більш негативний, ніж у звичайних клітин ссавців, тому бактеріальна мембрана буде чутливіша до атаки позитивно заряджених антимікробних пептидів.[50][50][51]

Також вважається, що підвищення іонної сили, яке загалом знижує активність більшості антимікробних пептидів, частково сприяє селективності антимікробних пептидів шляхом послаблення електростатичних взаємодій, необхідних для початкової взаємодії.[48][52][53]

 
Молекулярні основи клітинної селективності антимікробних пептидів

Механізм ред.

Клітинні мембрани бактерій багаті на кислі фосфоліпіди, такі як фосфатидилгліцерол і кардіоліпін.[42][54] "Головки" фосфоліпідів мають великий негативний заряд, і тому зовнішня поверхня бактеріальної мембрани є більш привабливою для атаки позитивно заряджених антимікробних пептидів. Таким чином, взаємодія між позитивними зарядами антимікробних пептидів і негативно зарядженими бактеріальними мембранами є переважно електростатичною взаємодією, яка є головною рушійною силою клітинної асоціації. Крім того, оскільки антимікробні пептиди утворюють структури як з позитивно зарядженою поверхнею, так і з гідрофобною поверхнею, також існують деякі гідрофобні взаємодії між гідрофобними областями антимікробних пептидів і цвітеріонними фосфоліпідами (електрично нейтральними) поверхні бактеріальних мембран, які в цьому випадку дають лише незначний ефект.[55]

Навпаки, зовнішня частина мембран рослин і ссавців в основному складається з ліпідів без будь-яких сумарних зарядів, оскільки більшість ліпідів з негативно зарядженими головними групами в основному спрямовуються у внутрішній листок плазматичних мембран.[47] Таким чином, у випадку клітин ссавців зовнішні поверхні мембран зазвичай складаються з цвітеріонного фосфатидилхоліну та сфінгомієліну,[56] навіть якщо невелика частина зовнішньої поверхні мембрани містить деякі негативно заряджені гангліозиди. Таким чином, гідрофобна взаємодія між гідрофобною поверхнею амфіпатичних антимікробних пептидів і цвітеріонними фосфоліпідами на клітинній поверхні клітинних мембран ссавців відіграє головну роль у формуванні зв’язку пептиду з клітиною.[57] Однак гідрофобна взаємодія є відносно слабкою порівняно з електростатичною взаємодією, таким чином, антимікробні пептиди будуть переважно взаємодіяти з бактеріальними мембранами.[58]

Подвійна поляризаційна інтерферометрія була використана in vitro для вивчення та проведення кількісної оцінки асоціації пептидів з "голівками" фосфоліпідів, вмонтовування у подвійний шар, утворення пор і остаточного руйнування мембрани.[59][60]

Контроль ред.

Було докладено багато зусиль для контролю селективності клітин. Наприклад, були зроблені спроби модифікувати та оптимізувати фізико-хімічні параметри пептидів для контролю селективності, такі як сумарний заряд, спіральність, гідрофобність на залишок (H), гідрофобний момент (μ) і кут, утворений позитивно зарядженою полярною стороною спіралі (Φ).[49] Вважається, що інші механізми, такі як введення D- амінокислот і фторованих амінокислот у гідрофобну фазу, порушують вторинну структуру і таким чином зменшують гідрофобну взаємодію з клітинами ссавців. Було також виявлено, що заміна Pro→Nlys у пролін-вмісних антимікробних пептидах з β-поворотами є багатообіцяючою стратегією для розробки нових малих антимікробних пептидів, специфічних до бактеріальних клітин, із внутрішньоклітинними механізмами дії.[61] Було припущено, що пряме прикріплення магаїніну до поверхні субстрату зменшує неспецифічне зв'язування клітин і призводить до покращення чутливості щодо виявлення бактеріальних клітин, таких як Salmonella та E. coli.[62]

Стійкість бактерій ред.

Бактерії використовують різні стратегії стійкості, щоб уникнути знищення антимікробних пептидів.[13]

Деякі мікроорганізми змінюють чистий поверхневий заряд. Було показано, що наявність D-аланіну із у складі тейхоєвої кислоти на поверхні клітин Staphylococcus aureus зменшує загальний негативний заряд мембрани, і патоген стає менш чутливим до антимікробних пептидів.[63]

Взаємодія антимікробних пептидів з мембранними мішенями може бути обмежена капсульним полісахаридом, як у Klebsiella pneumoniae.[64]

У сальмонели зміни можуть відбуватися в ліпіді А: текучість зовнішньої мембрани зменшується через посилення гідрофобної взаємодії між збільшеною кількістю ацильних хвостів ліпіду А (такі модифікації ліпіду здійснюються шляхом додавання міристату до ліпіду А з 2-гідроксиміристатом і утворення гепта-ацильованого ліпіду А шляхом додавання пальмітату)[65]. Вважається, що підвищений гідрофобний момент уповільнює або скасовує введення антимікробного пептиду та утворення пор.

У мембранних білках можуть змінюватися амінокислотні залишки. У деяких грамнегативних бактерій зміна у синтезі білків зовнішньої мембрани корелює зі стійкістю до знищення антимікробними пептидами.[66]

Нетипова гемофільна паличка транспортує антимікробні пептиди всередину клітини, де вони розкладаються. Крім того, H. influenzae реконструює свої мембрани, щоб створити враження, ніби бактерію вже успішно атакували ці пептиди, захищаючи її від атаки інших пептидів.[67]

Можуть залучатися і певні механізми транспорту через мембрани. Касетні транспортери, що зв’язують АТФ, імпортують антимікробні пептиди, а ефлюксний насос їх експортує.[68] Обидва транспортери пов’язані зі стійкістю до антимікробних пептидів.

Бактерії виробляють протеолітичні ферменти, які можуть руйнувати антимікробні пептиди, що призводить до їх резистентності.[69]

Везикули зовнішньої мембрани, що утворюються грамнегативними бактеріями, зв’язують антимікробні пептиди та відокремлюють їх від клітин, тим самим захищаючи клітини.[70] Також відомо, що везикули зовнішньої мембрани містять різні протеази, пептидази та інші літичні ферменти, які можуть відігравати певну роль у деградації позаклітинних пептидів і молекул нуклеїнової кислоти, які, якщо їм дозволити досягти бактеріальних клітин, можуть бути небезпечними для клітин.

Передача сигналів за допомогою циклічного дигуанілату (cyclic-di-GMP) залучена в регуляцію стійкості до антимікробних пептидів у Pseudomonas aeruginosa.[71]

Хоча ці приклади показують, що резистентність може розвиватися природним шляхом, зростає занепокоєння, що використання фармацевтичних копій антимікробних пептидів може спричинити виникнення резистентності частіше та швидше. У деяких випадках резистентність до цих пептидів, що використовуються як фармацевтичні засоби для лікування, може призвести до розвитку стійкості не лише до конкретних пептидів, але й стосовно фізіологічної функції цих пептидів.[72][73]

Був розроблений підхід до вирішення цієї проблеми за принципом «троянського коня», оскільки він використовує вроджену потребу патогенів у залізі. «Контрабанда» антимікробних речовин усередину збудника здійснюється шляхом зв’язування їх із сидерофорами для подальшого транспортування. Незважаючи на те, що концепція є простою, знадобилося багато десятиліть роботи, щоб подолати складну перешкоду транспортування антимікробних речовин через клітинні мембрани патогенів.[74]

Приклади ред.

 
Плодові мушки, заражені бактеріями, що продукують зелений флуоресцентний білок (GFP). Червоноокі мухи, у яких відсутні антимікробні пептидні гени, чутливі до інфекції, тоді як білоокі мухи мають імунну відповідь дикого типу.

Антимікробні пептиди виробляються різними групами живих істот, зокрема:

Останніми роками активізувалися дослідження щодо розробки штучно створених імітаторів антимікробних пептидів, таких як синтетичні полімери антимікробних пептидів (англ. structurally nanoengineered antimicrobial polypeptide polymers, SNAPP), що було спричинено частково через непомірну вартість виробництва антимікробних пептидів природного походження.[79] Прикладом цього є катіонний (на поверхні) пептид C18G, який був сконструйований із С-кінцевого домена тромбоцитарного фактора IV людини.[80] У даний час найбільш широко використовуваним антимікробним пептидом є нізин; будучи єдиним антимікробним пептидом, затвердженим FDA, він зазвичай використовується як штучний консервант.[81] 

Біоінформатика ред.

Існує кілька біоінформаційних баз даних для каталогізації антимікробних пептидів. APD (Antimicrobial Peptide Database — "База даних антимікробних пептидів") є вихідною та модельною базою даних для антимікробних пептидів (https://aps.unmc.edu). На основі APD також були створені інші бази даних, зокрема ADAM (Database of Anti-Microbial Peptides — "База даних антимікробних пептидів"),[82] BioPD (Biologically Active Peptide Database — "База даних біологічно активних пептидів"), CAMP (Collection of Sequences and Structures of Antimicrobial Peptides —"Колекція послідовностей і структур антимікробних пептидів"),[83] DBAASP (Database of Antimicrobial Activity and Structure of Peptides — "База даних антимікробної активності та структури пептидів"), DRAMP (Data Repository of Antimicrobial Peptides — "Сховище даних антимікробних пептидів")[84] і LAMP (Linking AMPs — "Зв’язувальні антимікробні пептиди").

На підставі джерела пептидів, які вони містять, бази даних антимікробних пептидів можна розділити на дві категорії: специфічні бази даних і загальні бази даних. Ці бази даних містять різні інструменти для аналізу та прогнозування антимікробних пептидів. Наприклад, APD має широко використовуваний інтерфейс обчислення. Він також містить посилання на багато інших інструментів. CAMP містить передбачення AMP, калькулятор функцій, пошук BLAST, ClustalW, VAST, PRATT, Helical wheel тощо. Крім того, ADAM дозволяє користувачам шукати або переглядати зв’язки між послідовністю та структурою пептиду. Антимікробні пептиди часто охоплюють широкий діапазон категорій, такі як протигрибкові, антибактеріальні та протитуберкульозні пептиди.

Інтегрований онлайн-ресурс dbAMP надає онлайн-платформу для дослідження антимікробних пептидів із функціональною активністю та фізико-хімічними властивостями на основі даних транскриптомів і протеомів.[85] Є анотації антимікробних пептидів, де надається інформація про послідовність, антимікробну активність, посттрансляційні модифікації, структурну візуалізацію, антимікробну ефективність, цільові види-мішені з мінімальною інгібіторною концентрацією, фізико-хімічні властивості, взаємодії з білками.

Такі інструменти, як PeptideRanker,[86] PeptideLocator[87] і AntiMPmod[88][89], дозволяють давати прогнози щодо антимікробних пептидів, тоді як інші були розроблені для прогнозування протигрибкової та протитуберкульозної активності.[90][91]

Перелік корисних ресурсів ред.

  • ADAM (A Database of Anti-Microbial peptides) — база даних щодо антимікробних пептидів
  • AntiFP — прогнозування протигрибкових пептидів
  • AntiMPmod — прогнозування антимікробного потенціалу модифікованих пептидів
  • MeSH Antimicrobial+Cationic+Peptides
  • AntiTbPred — прогнозування протитуберкульозних пептидів
  • Antimicrobial Peptide Database — база даних антимікробних пептидів Медичного центру університету штату Небраска
  • Antimicrobial Peptide Scanner — сервер прогнозування антимікробних пептидів на основі глибокого навчання
  • AntiTbPdb — база даних протитуберкульозних пептидів
  • BioPD — база даних біологічно активних пептидів Пекінського університету
  • CAMP:Collection of Anti-Microbial Peptides — колекція послідовностей і структур антимікробних пептидів Національного інституту дослідження репродуктивного здоров'я (NIRRH)
  • DBAASP — база даних антимікробної активності та структури пептидів
  • LAMP — "Зв’язувальні антимікробні пептиди"
  • PeptideLocator — прогнозування функціональних пептидів, включаючи антимікробні пептиди, на підставі послідовності білка
  • PeptideRanker — пошук біоактивних пептидів, включно з антимікробними пептидами
  • modlAMP — пакет Python для обчислювальної роботи з антимікробними пептидами, включаючи обробку послідовності, проектування, прогнозування, обчислення дескриптора та побудову графіків

Дивіться також ред.

Примітки ред.

  1. ↑ Ageitos JM, Sánchez-Pérez A, Calo-Mata P, Villa TG (June 2017). Antimicrobial peptides (AMPs): Ancient compounds that represent novel weapons in the fight against bacteria. Biochemical Pharmacology. 133 (6): 117—138. doi:10.1016/j.bcp.2016.09.018. PMID 27663838.
  2. ↑ а б Reddy KV, Yedery RD, Aranha C (December 2004). Antimicrobial peptides: premises and promises. International Journal of Antimicrobial Agents. 24 (6): 536—547. doi:10.1016/j.ijantimicag.2004.09.005. PMID 15555874.
  3. ↑ а б Yeaman MR, Yount NY (March 2003). Mechanisms of antimicrobial peptide action and resistance. Pharmacological Reviews. 55 (1): 27—55. doi:10.1124/pr.55.1.2. PMID 12615953.
  4. ↑ Papagianni M (September 2003). Ribosomally synthesized peptides with antimicrobial properties: biosynthesis, structure, function, and applications. Biotechnology Advances. 21 (6): 465—499. doi:10.1016/S0734-9750(03)00077-6. PMID 14499150.
  5. ↑ Sitaram N, Nagaraj R (2002). Host-defense antimicrobial peptides: importance of structure for activity. Current Pharmaceutical Design. 8 (9): 727—742. doi:10.2174/1381612023395358. PMID 11945168.
  6. ↑ Dürr UH, Sudheendra US, Ramamoorthy A (September 2006). LL-37, the only human member of the cathelicidin family of antimicrobial peptides. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1758 (9): 1408—1425. doi:10.1016/j.bbamem.2006.03.030. PMID 16716248.
  7. ↑ Dhople V, Krukemeyer A, Ramamoorthy A (September 2006). The human beta-defensin-3, an antibacterial peptide with multiple biological functions. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1758 (9): 1499—1512. doi:10.1016/j.bbamem.2006.07.007. PMID 16978580.
  8. ↑ Hancock RE, Rozek A (January 2002). Role of membranes in the activities of antimicrobial cationic peptides. FEMS Microbiology Letters. 206 (2): 143—149. doi:10.1111/j.1574-6968.2002.tb11000.x. PMID 11814654.
  9. ↑ Varkey J, Singh S, Nagaraj R (November 2006). Antibacterial activity of linear peptides spanning the carboxy-terminal beta-sheet domain of arthropod defensins. Peptides. 27 (11): 2614—2623. doi:10.1016/j.peptides.2006.06.010. PMID 16914230.
  10. ↑ а б Nguyen LT, Haney EF, Vogel HJ (September 2011). The expanding scope of antimicrobial peptide structures and their modes of action. Trends in Biotechnology. 29 (9): 464—472. doi:10.1016/j.tibtech.2011.05.001. PMID 21680034.
  11. ↑ а б O'Driscoll NH, Labovitiadi O, Cushnie TP, Matthews KH, Mercer DK, Lamb AJ (March 2013). Production and evaluation of an antimicrobial peptide-containing wafer formulation for topical application. Current Microbiology. 66 (3): 271—278. doi:10.1007/s00284-012-0268-3. PMID 23183933.
  12. ↑ Hein KZ, Takahashi H, Tsumori T, Yasui Y, Nanjoh Y, Toga T, Wu Z, Grötzinger J, Jung S, Wehkamp J, Schroeder BO, Schroeder JM, Morita E (October 2015). Disulphide-reduced psoriasin is a human apoptosis-inducing broad-spectrum fungicide. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 112 (42): 13039—13044. Bibcode:2015PNAS..11213039H. doi:10.1073/pnas.1511197112. PMC 4620902. PMID 26438863. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  13. ↑ а б в Brogden KA (March 2005). Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria?. Nature Reviews. Microbiology. 3 (3): 238—250. doi:10.1038/nrmicro1098. PMID 15703760.
  14. ↑ Hirst DJ, Lee TH, Swann MJ, Unabia S, Park Y, Hahm KS, Aguilar MI (April 2011). Effect of acyl chain structure and bilayer phase state on binding and penetration of a supported lipid bilayer by HPA3. European Biophysics Journal. 40 (4): 503—514. doi:10.1007/s00249-010-0664-1. PMID 21222117.
  15. ↑ Lee TH, Heng C, Swann MJ, Gehman JD, Separovic F, Aguilar MI (October 2010). Real-time quantitative analysis of lipid disordering by aurein 1.2 during membrane adsorption, destabilisation and lysis. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1798 (10): 1977—1986. doi:10.1016/j.bbamem.2010.06.023. PMID 20599687.
  16. ↑ Susceptibility testing of Antimicrobials in liquid media. Antibiotics in Laboratory Medicine (вид. 4th). Baltimore, Md.: Williams and Wilkins. 1996. с. 52—111. ISBN 978-0-683-05169-8. National Committee of Laboratory Safety and Standards (NCLSS)
  17. ↑ Wang CK, Shih LY, Chang KY (November 2017). Large-Scale Analysis of Antimicrobial Activities in Relation to Amphipathicity and Charge Reveals Novel Characterization of Antimicrobial Peptides. Molecules. 22 (11): 2037. doi:10.3390/molecules22112037. PMC 6150348. PMID 29165350.
  18. ↑ Hunter HN, Fulton DB, Ganz T, Vogel HJ (October 2002). The solution structure of human hepcidin, a peptide hormone with antimicrobial activity that is involved in iron uptake and hereditary hemochromatosis. The Journal of Biological Chemistry. 277 (40): 37597—37603. doi:10.1074/jbc.M205305200. PMID 12138110.
  19. ↑ Kudrimoti M, Curtis A, Azawi S, Worden F, Katz S, Adkins D, Bonomi M, Elder J, Sonis ST, Straube R, Donini O (December 2016). Dusquetide: A novel innate defense regulator demonstrating a significant and consistent reduction in the duration of oral mucositis in preclinical data and a randomized, placebo-controlled phase 2a clinical study. Journal of Biotechnology. 239: 115—125. doi:10.1016/j.jbiotec.2016.10.010. PMID 27746305. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  20. ↑ а б Guilhelmelli F, Vilela N, Albuquerque P, Derengowski L, Silva-Pereira I, Kyaw CM (December 2013). Antibiotic development challenges: the various mechanisms of action of antimicrobial peptides and of bacterial resistance. Frontiers in Microbiology. 4 (4): 353. doi:10.3389/fmicb.2013.00353. PMC 3856679. PMID 24367355.
  21. ↑ Lei, Jun; Sun, Lichun; Huang, Siyu; Zhu, Chenhong; Li, Ping; He, Jun; Mackey, Vienna; Coy, David H.; He, Quanyong (2019). The antimicrobial peptides and their potential clinical applications. American Journal of Translational Research. Т. 11, № 7. с. 3919—3931. ISSN 1943-8141. PMC 6684887. PMID 31396309. Процитовано 20 жовтня 2022.
  22. ↑ Cardoso, Marlon H.; Meneguetti, Beatriz T.; Costa, Bruna O.; Buccini, Danieli F.; Oshiro, Karen G. N.; Preza, Sergio L. E.; Carvalho, Cristiano M. E.; Migliolo, Ludovico; Franco, Octávio L. (1 жовтня 2019). Non-Lytic Antibacterial Peptides That Translocate Through Bacterial Membranes to Act on Intracellular Targets. International Journal of Molecular Sciences (англ.). Т. 20, № 19. с. 4877. doi:10.3390/ijms20194877. ISSN 1422-0067. PMC 6801614. PMID 31581426. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  23. ↑ Wenzel, Michaela; Chiriac, Alina Iulia; Otto, Andreas; Zweytick, Dagmar; May, Caroline; Schumacher, Catherine; Gust, Ronald; Albada, H. Bauke; Penkova, Maya (8 квітня 2014). Small cationic antimicrobial peptides delocalize peripheral membrane proteins. Proceedings of the National Academy of Sciences (англ.). Т. 111, № 14. doi:10.1073/pnas.1319900111. ISSN 0027-8424. PMC 3986158. PMID 24706874. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  24. ↑ Hallock KJ, Lee DK, Ramamoorthy A (May 2003). MSI-78, an analogue of the magainin antimicrobial peptides, disrupts lipid bilayer structure via positive curvature strain. Biophysical Journal. 84 (5): 3052—3060. Bibcode:2003BpJ....84.3052H. doi:10.1016/S0006-3495(03)70031-9. PMC 1302867. PMID 12719236.
  25. ↑ Henzler Wildman KA, Lee DK, Ramamoorthy A (June 2003). Mechanism of lipid bilayer disruption by the human antimicrobial peptide, LL-37. Biochemistry. 42 (21): 6545—6558. doi:10.1021/bi0273563. PMID 12767238.
  26. ↑ Järvå M, Lay FT, Phan TK, Humble C, Poon IK, Bleackley MR, Anderson MA, Hulett MD, Kvansakul M (May 2018). X-ray structure of a carpet-like antimicrobial defensin-phospholipid membrane disruption complex. Nature Communications (En) . 9 (1): 1962. Bibcode:2018NatCo...9.1962J. doi:10.1038/s41467-018-04434-y. PMC 5958116. PMID 29773800. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  27. ↑ Poon IK, Baxter AA, Lay FT, Mills GD, Adda CG, Payne JA, Phan TK, Ryan GF, White JA, Veneer PK, van der Weerden NL, Anderson MA, Kvansakul M, Hulett MD (April 2014). Phosphoinositide-mediated oligomerization of a defensin induces cell lysis. eLife. 3: e01808. doi:10.7554/elife.01808. PMC 3968744. PMID 24692446. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  28. ↑ Järvå M, Phan TK, Lay FT, Caria S, Kvansakul M, Hulett MD (July 2018). Human β-defensin 2 kills Candida albicans through phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate-mediated membrane permeabilization. Science Advances. 4 (7): eaat0979. Bibcode:2018SciA....4..979J. doi:10.1126/sciadv.aat0979. PMC 6059731. PMID 30050988.
  29. ↑ Balatti GE, Ambroggio EE, Fidelio GD, Martini MF, Pickholz M (October 2017). Differential Interaction of Antimicrobial Peptides with Lipid Structures Studied by Coarse-Grained Molecular Dynamics Simulations. Molecules. 22 (10): 1775. doi:10.3390/molecules22101775. PMC 6151434. PMID 29053635.
  30. ↑ Gomes B, Augusto MT, Felício MR, Hollmann A, Franco OL, Gonçalves S, Santos NC (9 січня 2018). Designing improved active peptides for therapeutic approaches against infectious diseases. Biotechnology Advances. 36 (2): 415—429. doi:10.1016/j.biotechadv.2018.01.004. PMID 29330093.
  31. ↑ Hanson MA, Lemaitre B (February 2020). New insights on Drosophila antimicrobial peptide function in host defense and beyond. Current Opinion in Immunology. 62: 22—30. doi:10.1016/j.coi.2019.11.008. PMID 31835066.
  32. ↑ Mookherjee N, Anderson MA, Haagsman HP, Davidson DJ (May 2020). Antimicrobial host defence peptides: functions and clinical potential (PDF). Nature Reviews. Drug Discovery. 19 (5): 311—332. doi:10.1038/s41573-019-0058-8. PMID 32107480. {{cite journal}}: |hdl-access= вимагає |hdl= (довідка)
  33. ↑ а б Hoskin DW, Ramamoorthy A (February 2008). Studies on anticancer activities of antimicrobial peptides. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1778 (2): 357—375. doi:10.1016/j.bbamem.2007.11.008. PMC 2238813. PMID 18078805.
  34. ↑ Parvy JP, Yu Y, Dostalova A, Kondo S, Kurjan A, Bulet P, Lemaître B, Vidal M, Cordero JB (July 2019). The antimicrobial peptide defensin cooperates with tumour necrosis factor to drive tumour cell death in Drosophila. eLife. 8. doi:10.7554/eLife.45061. PMC 6667213. PMID 31358113. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  35. ↑ Kalsy M, Tonk M, Hardt M, Dobrindt U, Zdybicka-Barabas A, Cytrynska M, Vilcinskas A, Mukherjee K (February 2020). The insect antimicrobial peptide cecropin A disrupts uropathogenic Escherichia coli biofilms. NPJ Biofilms and Microbiomes. 6 (1): 6. doi:10.1038/s41522-020-0116-3. PMC 7016129. PMID 32051417. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  36. ↑ Hassan M, Kjos M, Nes IF, Diep DB, Lotfipour F (October 2012). Natural antimicrobial peptides from bacteria: characteristics and potential applications to fight against antibiotic resistance. Journal of Applied Microbiology. 113 (4): 723—736. doi:10.1111/j.1365-2672.2012.05338.x. PMID 22583565.
  37. ↑ Kumaresan V, Bhatt P, Ganesh MR, Harikrishnan R, Arasu M, Al-Dhabi NA, Pasupuleti M, Marimuthu K, Arockiaraj J (December 2015). A novel antimicrobial peptide derived from fish goose type lysozyme disrupts the membrane of Salmonella enterica. Molecular Immunology. 68 (2 Pt B): 421—433. doi:10.1016/j.molimm.2015.10.001. PMID 26477736. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  38. ↑ Arasu A, Kumaresan V, Ganesh MR, Pasupuleti M, Arasu MV, Al-Dhabi NA, Arockiaraj J (June 2017). Bactericidal activity of fish galectin 4 derived membrane-binding peptide tagged with oligotryptophan. Developmental and Comparative Immunology. 71: 37—48. doi:10.1016/j.dci.2017.01.019. PMID 28126555.
  39. ↑ Arockiaraj J, Chaurasia MK, Kumaresan V, Palanisamy R, Harikrishnan R, Pasupuleti M, Kasi M (April 2015). Macrobrachium rosenbergii mannose binding lectin: synthesis of MrMBL-N20 and MrMBL-C16 peptides and their antimicrobial characterization, bioinformatics and relative gene expression analysis. Fish & Shellfish Immunology. 43 (2): 364—374. doi:10.1016/j.fsi.2014.12.036. PMID 25575476.
  40. ↑ In Spiny anteater's milk could be an alternative to antibiotics. BusinessLine (англ.). Chennai, India: Kasturi & Sons Ltd. 24 квітня 2019. Процитовано 17 січня 2021.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  41. ↑ Egg-laying mammal's milk may help for novel antibiotics. Deccan Herald (англ.). India: The Printers Mysore. Press Trust of India. 25 квітня 2019. Процитовано 17 січня 2021.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
  42. ↑ а б Matsuzaki K (August 2009). Control of cell selectivity of antimicrobial peptides. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (Review article). 1788 (8): 1687—1692. doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.013. PMID 18952049.
  43. ↑ а б Mishra, Biswajit; Reiling, Scott; Zarena, D; Wang, Guangshun (2017-06). Host defense antimicrobial peptides as antibiotics: design and application strategies. Current Opinion in Chemical Biology (англ.). Т. 38. с. 87—96. doi:10.1016/j.cbpa.2017.03.014. PMC 5494204. PMID 28399505. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  44. ↑ Mookherjee, Neeloffer; Anderson, Marilyn A.; Haagsman, Henk P.; Davidson, Donald J. (2020-05). Antimicrobial host defence peptides: functions and clinical potential. Nature Reviews Drug Discovery (англ.). Т. 19, № 5. с. 311—332. doi:10.1038/s41573-019-0058-8. ISSN 1474-1776. Процитовано 20 жовтня 2022.
  45. ↑ Sawaki K, Mizukawa N, Yamaai T, Yoshimoto T, Nakano M, Sugahara T (2002). High concentration of beta-defensin-2 in oral squamous cell carcinoma. Anticancer Research. 22 (4): 2103—2107. PMID 12174890.
  46. ↑ Kida-Takaoka S, Yamaai T, Mizukawa N, Murakami J, Iida S (November 2014). Surrounding cells affect the gene expression pattern of human beta-defensins in squamous cell carcinoma in vitro. Anticancer Research. 34 (11): 6443—6449. PMID 25368244. Процитовано 7 лютого 2019.
  47. ↑ а б Hancock RE, Sahl HG (December 2006). Antimicrobial and host-defense peptides as new anti-infective therapeutic strategies. Nature Biotechnology (Review article). 24 (12): 1551—1557. doi:10.1038/nbt1267. PMID 17160061.
  48. ↑ а б Zasloff M (January 2002). Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature (Review article). 415 (6870): 389—395. Bibcode:2002Natur.415..389Z. doi:10.1038/415389a. PMID 11807545.
  49. ↑ а б Matsuzaki K, Sugishita K, Fujii N, Miyajima K (March 1995). Molecular basis for membrane selectivity of an antimicrobial peptide, magainin 2. Biochemistry. 34 (10): 3423—3429. doi:10.1021/bi00010a034. PMID 7533538.
  50. ↑ а б Ebenhan, Thomas; Gheysens, Olivier; Kruger, Hendrick Gert; Zeevaart, Jan Rijn; Sathekge, Mike Machaba (2014). Antimicrobial Peptides: Their Role as Infection-Selective Tracers for Molecular Imaging. BioMed Research International (англ.). Т. 2014. с. 1—15. doi:10.1155/2014/867381. ISSN 2314-6133. PMC 4163393. PMID 25243191. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  51. ↑ Benfield, Aurélie H.; Henriques, Sónia Troeira (11 грудня 2020). Mode-of-Action of Antimicrobial Peptides: Membrane Disruption vs. Intracellular Mechanisms. Frontiers in Medical Technology. Т. 2. с. 610997. doi:10.3389/fmedt.2020.610997. ISSN 2673-3129. PMC 8757789. PMID 35047892. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання) Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  52. ↑ Zasloff, Michael (2002-01). Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature (англ.). Т. 415, № 6870. с. 389—395. doi:10.1038/415389a. ISSN 0028-0836. Процитовано 20 жовтня 2022.
  53. ↑ Low, Wan-Li; Kenward, Ken; Britland, Stephen T; Amin, Mohd CIM; Martin, Claire (2017-04). Essential oils and metal ions as alternative antimicrobial agents: a focus on tea tree oil and silver: The use of pre-antibiotic antimicrobials in the treatment of chronic wound infections. International Wound Journal (англ.). Т. 14, № 2. с. 369—384. doi:10.1111/iwj.12611. PMC 7949732. PMID 27146784. Процитовано 20 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  54. ↑ Chou HT, Kuo TY, Chiang JC, Pei MJ, Yang WT, Yu HC, Lin SB, Chen WJ (August 2008). Design and synthesis of cationic antimicrobial peptides with improved activity and selectivity against Vibrio spp. International Journal of Antimicrobial Agents. 32 (2): 130—138. doi:10.1016/j.ijantimicag.2008.04.003. PMID 18586467. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  55. ↑ Chen, Yuxin; Guarnieri, Michael T.; Vasil, Adriana I.; Vasil, Michael L.; Mant, Colin T.; Hodges, Robert S. (2007-04). Role of Peptide Hydrophobicity in the Mechanism of Action of α-Helical Antimicrobial Peptides. Antimicrobial Agents and Chemotherapy (англ.). Т. 51, № 4. с. 1398—1406. doi:10.1128/AAC.00925-06. ISSN 0066-4804. PMC 1855469. PMID 17158938. Процитовано 21 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  56. ↑ Verkleij, A. J; Zwaal, R. F. A; Roelofsen, B; Comfurius, P; Kastelijn, D; van Deenen, L. L. M (11 жовтня 1973). The asymmetric distribution of phospholipids in the human red cell membrane. A combined study using phospholipases and freeze-etch electron microscopy. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (англ.). Т. 323, № 2. с. 178—193. doi:10.1016/0005-2736(73)90143-0. ISSN 0005-2736. Процитовано 21 жовтня 2022.
  57. ↑ Tennessen JA (November 2005). Molecular evolution of animal antimicrobial peptides: widespread moderate positive selection. Journal of Evolutionary Biology (Review article). 18 (6): 1387—1394. doi:10.1111/j.1420-9101.2005.00925.x. PMID 16313451.
  58. ↑ Matsuzaki, Katsumi (2009-08). Control of cell selectivity of antimicrobial peptides. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes (англ.). Т. 1788, № 8. с. 1687—1692. doi:10.1016/j.bbamem.2008.09.013. Процитовано 21 жовтня 2022.
  59. ↑ Yu L, Guo L, Ding JL, Ho B, Feng SS, Popplewell J, Swann M, Wohland T (February 2009). Interaction of an artificial antimicrobial peptide with lipid membranes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1788 (2): 333—344. doi:10.1016/j.bbamem.2008.10.005. PMID 19013127. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  60. ↑ Molecular imaging and orientational changes of antimicrobial peptides in membranes. Peptides for Youth. Т. 611. 2009. с. 313—315. Bibcode:2009peyo.book..313L. doi:10.1007/978-0-387-73657-0_140. ISBN 978-0-387-73656-3. PMID 19400207. {{cite book}}: Проігноровано |journal= (довідка)
  61. ↑ Zhu WL, Lan H, Park Y, Yang ST, Kim JI, Park IS, You HJ, Lee JS, Park YS, Kim Y, Hahm KS, Shin SY (October 2006). Effects of Pro --> peptoid residue substitution on cell selectivity and mechanism of antibacterial action of tritrpticin-amide antimicrobial peptide. Biochemistry. 45 (43): 13007—13017. doi:10.1021/bi060487+. PMID 17059217. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  62. ↑ Kulagina NV, Lassman ME, Ligler FS, Taitt CR (October 2005). Antimicrobial peptides for detection of bacteria in biosensor assays. Analytical Chemistry. 77 (19): 6504—6508. doi:10.1021/ac050639r. PMID 16194120.
  63. ↑ Peschel A, Otto M, Jack RW, Kalbacher H, Jung G, Götz F (March 1999). Inactivation of the dlt operon in Staphylococcus aureus confers sensitivity to defensins, protegrins, and other antimicrobial peptides. The Journal of Biological Chemistry. 274 (13): 8405—8410. doi:10.1074/jbc.274.13.8405. PMID 10085071.
  64. ↑ Campos MA, Vargas MA, Regueiro V, Llompart CM, Albertí S, Bengoechea JA (December 2004). Capsule polysaccharide mediates bacterial resistance to antimicrobial peptides. Infection and Immunity. 72 (12): 7107—7114. doi:10.1128/IAI.72.12.7107-7114.2004. PMC 529140. PMID 15557634.
  65. ↑ Chen, H. Deborah; Groisman, Eduardo A. (8 вересня 2013). The Biology of the PmrA/PmrB Two-Component System: The Major Regulator of Lipopolysaccharide Modifications. Annual Review of Microbiology (англ.). Т. 67, № 1. с. 83—112. doi:10.1146/annurev-micro-092412-155751. ISSN 0066-4227. PMC 8381567. PMID 23799815. Процитовано 22 жовтня 2022.{{cite news}}: Обслуговування CS1: Сторінки з PMC з іншим форматом (посилання)
  66. ↑ China B, N'Guyen BT, de Bruyere M, Cornelis GR (April 1994). Role of YadA in resistance of Yersinia enterocolitica to phagocytosis by human polymorphonuclear leukocytes. Infection and Immunity. 62 (4): 1275—1281. doi:10.1128/IAI.62.4.1275-1281.1994. PMC 186269. PMID 8132334.
  67. ↑ Shelton CL, Raffel FK, Beatty WL, Johnson SM, Mason KM (November 2011). Sap transporter mediated import and subsequent degradation of antimicrobial peptides in Haemophilus. PLOS Pathogens. 7 (11): e1002360. doi:10.1371/journal.ppat.1002360. PMC 3207918. PMID 22072973.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  68. ↑ Nikaido H (October 1996). Multidrug efflux pumps of gram-negative bacteria. Journal of Bacteriology. 178 (20): 5853—5859. doi:10.1128/jb.178.20.5853-5859.1996. PMC 178438. PMID 8830678.
  69. ↑ Whitelock JM, Murdoch AD, Iozzo RV, Underwood PA (April 1996). The degradation of human endothelial cell-derived perlecan and release of bound basic fibroblast growth factor by stromelysin, collagenase, plasmin, and heparanases. The Journal of Biological Chemistry. 271 (17): 10079—10086. doi:10.1074/jbc.271.17.10079. PMID 8626565.
  70. ↑ Kulkarni HM, Swamy C, Jagannadham MV (March 2014). Molecular characterization and functional analysis of outer membrane vesicles from the antarctic bacterium Pseudomonas syringae suggest a possible response to environmental conditions. Journal of Proteome Research. 13 (3): 1345—1358. doi:10.1021/pr4009223. PMID 24437924.
  71. ↑ Chua SL, Tan SY, Rybtke MT, Chen Y, Rice SA, Kjelleberg S, Tolker-Nielsen T, Yang L, Givskov M (May 2013). Bis-(3'-5')-cyclic dimeric GMP regulates antimicrobial peptide resistance in Pseudomonas aeruginosa. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 57 (5): 2066—2075. doi:10.1128/AAC.02499-12. PMC 3632963. PMID 23403434. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  72. ↑ Habets MG, Brockhurst MA (June 2012). Therapeutic antimicrobial peptides may compromise natural immunity. Biology Letters. 8 (3): 416—418. doi:10.1098/rsbl.2011.1203. PMC 3367763. PMID 22279153.
  73. ↑ Bahar AA, Ren D (November 2013). Antimicrobial peptides. Pharmaceuticals. 6 (12): 1543—1575. doi:10.3390/ph6121543. PMC 3873676. PMID 24287494.
  74. ↑ Chapter 7. Building a Trojan Horse: Siderophore-Drug Conjugates for the Treatment of Infectious Diseases. Essential Metals in Medicine:Therapeutic Use and Toxicity of Metal Ions in the Clinic. Т. 19. Berlin: de Gruyter GmbH. 2019. с. 181—202. doi:10.1515/9783110527872-013. ISBN 978-3-11-052691-2. PMID 30855108. {{cite book}}: Проігноровано |journal= (довідка)
  75. ↑ Insect antimicrobial peptides OPM. Orientations of Proteins in Membranes database (OPM).
  76. ↑ Szymanowski F, Balatti GE, Ambroggio E, Hugo AA, Martini MF, Fidelio GD, Gómez-Zavaglia A, Pickholz M, Pérez PF (June 2019). Differential activity of lytic α-helical peptides on lactobacilli and lactobacilli-derived liposomes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1861 (6): 1069—1077. doi:10.1016/j.bbamem.2019.03.004. PMID 30878358. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  77. ↑ Amphibian antimicrobial peptides. Orientations of Proteins in Membranes database (OPM).
  78. ↑ Yang M, Zhang C, Zhang X, Zhang MZ, Rottinghaus GE, Zhang S (September 2016). Structure-function analysis of Avian β-defensin-6 and β-defensin-12: role of charge and disulfide bridges. BMC Microbiology. 16: 210. doi:10.1186/s12866-016-0828-y. PMC 5016922. PMID 27613063.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
  79. ↑ Synthetic Mimics of Antimicrobial Peptides: A New Wave of Antibiotics. Department of Chemistry. University of Georgia. 9 лютого 2012. Архів оригіналу за 28 October 2016. Процитовано 27 жовтня 2016.
  80. ↑ Kohn EM, Shirley DJ, Arotsky L, Picciano AM, Ridgway Z, Urban MW, Carone BR, Caputo GA (February 2018). Role of Cationic Side Chains in the Antimicrobial Activity of C18G. Molecules. 23 (2): 329. doi:10.3390/molecules23020329. PMC 6017431. PMID 29401708. {{cite journal}}: Недійсний |displayauthors=6 (довідка)
  81. ↑ Shin JM, Gwak JW, Kamarajan P, Fenno JC, Rickard AH, Kapila YL (June 2016). Biomedical applications of nisin. Journal of Applied Microbiology. 120 (6): 1449—1465. doi:10.1111/jam.13033. PMC 4866897. PMID 26678028.
  82. ↑ Lee HT, Lee CC, Yang JR, Lai JZ, Chang KY (February 2015). A large-scale structural classification of antimicrobial peptides. BioMed Research International. 2015: 475062. doi:10.1155/2015/475062. PMC 4426897. PMID 26000295.
  83. ↑ Waghu FH, Gopi L, Barai RS, Ramteke P, Nizami B, Idicula-Thomas S (January 2014). CAMP: Collection of sequences and structures of antimicrobial peptides. Nucleic Acids Research. 42 (Database issue): D1154—D1158. doi:10.1093/nar/gkt1157. PMC 3964954. PMID 24265220.
  84. ↑ Shi GB, Kang XY, Dong FY, Liu YC, Zhu N (January 2022). DRAMP 3.0: an enhanced comprehensive data repository of antimicrobial peptides. Nucleic Acids Research. 50 (Database issue): D488—D496. doi:10.1093/nar/gkab651. PMC 8728287. PMID 34390348.
  85. ↑ Jhong JH, Chi YH, Li WC, Lin TH, Huang KY, Lee TY (January 2019). dbAMP: an integrated resource for exploring antimicrobial peptides with functional activities and physicochemical properties on transcriptome and proteome data. Nucleic Acids Research. 47 (D1): D285—D297. doi:10.1093/nar/gky1030. PMC 6323920. PMID 30380085.
  86. ↑ Mooney C, Haslam NJ, Pollastri G, Shields DC (8 жовтня 2012). Towards the improved discovery and design of functional peptides: common features of diverse classes permit generalized prediction of bioactivity. PLOS ONE. 7 (10): e45012. Bibcode:2012PLoSO...745012M. doi:10.1371/journal.pone.0045012. PMC 3466233. PMID 23056189.
  87. ↑ Mooney C, Haslam NJ, Holton TA, Pollastri G, Shields DC (May 2013). PeptideLocator: prediction of bioactive peptides in protein sequences. Bioinformatics. 29 (9): 1120—1126. doi:10.1093/bioinformatics/btt103. PMID 23505299.
  88. ↑ Müller AT, Gabernet G, Hiss JA, Schneider G (September 2017). modlAMP: Python for antimicrobial peptides. Bioinformatics. 33 (17): 2753—2755. doi:10.1093/bioinformatics/btx285. PMID 28472272.
  89. ↑ Agrawal P, Raghava GP (26 жовтня 2018). Prediction of Antimicrobial Potential of a Chemically Modified Peptide From Its Tertiary Structure. Frontiers in Microbiology. 9: 2551. doi:10.3389/fmicb.2018.02551. PMC 6212470. PMID 30416494.
  90. ↑ Agrawal P, Bhalla S, Chaudhary K, Kumar R, Sharma M, Raghava GP (26 лютого 2018). In Silico Approach for Prediction of Antifungal Peptides. Frontiers in Microbiology. 9: 323. doi:10.3389/fmicb.2018.00323. PMC 5834480. PMID 29535692.
  91. ↑ Usmani SS, Bhalla S, Raghava GP (26 серпня 2018). Prediction of Antitubercular Peptides From Sequence Information Using Ensemble Classifier and Hybrid Features. Frontiers in Pharmacology. 9: 954. doi:10.3389/fphar.2018.00954. PMC 6121089. PMID 30210341.


Отримано з https://uk.wikipedia.org/w/index.php?title=Антимікробні_пептиди&oldid=40588742