Відкрити головне меню

Супероксиддисмутаза-1

(Перенаправлено з SOD1)

Супероксиддисмутаза-1 (англ. Superoxide dismutase 1, soluble) – білок, який кодується геном SOD1, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 15 936[4].

Супероксиддисмутаза-1
Protein SOD1 PDB 1azv.png
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи SOD1, ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, homodimer, superoxide dismutase 1, soluble, superoxide dismutase 1, STAHP
Зовнішні ІД OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: SOD1
Шаблон експресії
PBB GE SOD1 200642 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000454
NM_011434
RefSeq (білок)
NP_000445
NP_035564
Локус (UCSC) Хр. 21: 31.66 – 31.67 Mb Хр. 16: 90.22 – 90.23 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MATKAVCVLKGDGPVQGIINFEQKESNGPVKVWGSIKGLTEGLHGFHVHE
FGDNTAGCTSAGPHFNPLSRKHGGPKDEERHVGDLGNVTADKDGVADVSI
EDSVISLSGDHCIIGRTLVVHEKADDLGKGGNEESTKTGNAGSRLACGVI
GIAQ

Цей білок за функціями належить до оксидоредуктаз, антиоксидантів. Білок має сайт для зв'язування з іоном міді, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

ЛітератураРедагувати

  • Sherman L., Dafni N., Lieman-Hurwitz J., Groner Y. (1983). Nucleotide sequence and expression of human chromosome 21-encoded superoxide dismutase mRNA.. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 5465 — 5469.  PubMed DOI:10.1073/pnas.80.18.5465
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Jabusch J.R., Farb D.L., Kerschensteiner D.A., Deutsch H.F. (1980). Some sulfhydryl properties and primary structure of human erythrocyte superoxide dismutase.. Biochemistry 19: 2310 — 2316.  PubMed DOI:10.1021/bi00552a005
  • Kostrzewa M., Daamian M., Mueller U. (1996). Superoxide dismutase 1: identification of a novel mutation in a case of familial amyotrophic lateral sclerosis.. Hum. Genet. 98: 48 — 50.  PubMed DOI:10.1007/s004390050157
  • Medinas D.B., Gozzo F.C., Santos L.F., Iglesias A.H., Augusto O. (2010). A ditryptophan cross-link is responsible for the covalent dimerization of human superoxide dismutase 1 during its bicarbonate-dependent peroxidase activity.. Free Radic. Biol. Med. 49: 1046 — 1053.  PubMed DOI:10.1016/j.freeradbiomed.2010.06.018
  • Marin E.P., Derakhshan B., Lam T.T., Davalos A., Sessa W.C. (2012). Endothelial cell palmitoylproteomic identifies novel lipid-modified targets and potential substrates for protein acyl transferases.. Circ. Res. 110: 1336 — 1344.  PubMed DOI:10.1161/CIRCRESAHA.112.269514

ПриміткиРедагувати

  1. Human PubMed Reference:. 
  2. Mouse PubMed Reference:. 
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11179 (англ.). Процитовано 30 січня 2017. 
  4. UniProt, P00441 (англ.). Процитовано 30 січня 2017. 

Див. такожРедагувати