CARM1

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

CARM1 (англ. Coactivator associated arginine methyltransferase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 608 амінокислот, а молекулярна маса — 65 854[4].

CARM1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CARM1, PRMT4, coactivator associated arginine methyltransferase 1
Зовнішні ІД OMIM: 603934 MGI: 1913208 HomoloGene: 10990 GeneCards: CARM1
шифр КФ 2.1.1.321
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_199141
NM_001370088
NM_001370089
NM_021531
NM_153141
RefSeq (білок)
NP_954592
NP_001357017
NP_001357018
NP_067506
NP_694781
Локус (UCSC) Хр. 19: 10.87 – 10.92 Mb Хр. 9: 21.46 – 21.5 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MAAAAAAVGPGAGGAGSAVPGGAGPCATVSVFPGARLLTIGDANGEIQRH
AEQQALRLEVRAGPDSAGIALYSHEDVCVFKCSVSRETECSRVGKQSFII
TLGCNSVLIQFATPNDFCSFYNILKTCRGHTLERSVFSERTEESSAVQYF
QFYGYLSQQQNMMQDYVRTGTYQRAILQNHTDFKDKIVLDVGCGSGILSF
FAAQAGARKIYAVEASTMAQHAEVLVKSNNLTDRIVVIPGKVEEVSLPEQ
VDIIISEPMGYMLFNERMLESYLHAKKYLKPSGNMFPTIGDVHLAPFTDE
QLYMEQFTKANFWYQPSFHGVDLSALRGAAVDEYFRQPVVDTFDIRILMA
KSVKYTVNFLEAKEGDLHRIEIPFKFHMLHSGLVHGLAFWFDVAFIGSIM
TVWLSTAPTEPLTHWYQVRCLFQSPLFAKAGDTLSGTCLLIANKRQSYDI
SIVAQVDQTGSKSSNLLDLKNPFFRYTGTTPSPPPGSHYTSPSENMWNTG
STYNLSSGMAVAGMPTAYDLSSVIASGSSVGHNNLIPLANTGIVNHTHSR
MGSIMSTGIVQGSSGAQGSGGGSTSAHYAVNSQFTMGGPAISMASPMSIP
TNTMHYGS

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, регуляторів хроматину, метилтрансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, ацетилювання, альтернативний сплайсинг, метилювання. Білок має сайт для зв'язування з S-аденозил-L-метіоніном. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ananthanarayanan M., Li S., Balasubramaniyan N., Suchy F.J., Walsh M.J. (2004). Ligand-dependent activation of the farnesoid X-receptor directs arginine methylation of histone H3 by CARM1. J. Biol. Chem. 279: 54348—54357. PMID 15471871 DOI:10.1074/jbc.M410021200
  • Lee Y.-H., Coonrod S.A., Kraus W.L., Jelinek M.A., Stallcup M.R. (2005). Regulation of coactivator complex assembly and function by protein arginine methylation and demethylimination. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 102: 3611—3616. PMID 15731352 DOI:10.1073/pnas.0407159102
  • Miao F., Li S., Chavez V., Lanting L., Natarajan R. (2006). Coactivator-associated arginine methyltransferase-1 enhances nuclear factor-kappaB-mediated gene transcription through methylation of histone H3 at arginine 17. Mol. Endocrinol. 20: 1562—1573. PMID 16497732 DOI:10.1210/me.2005-0365
  • Lakowski T.M., Frankel A. (2009). Kinetic analysis of human protein arginine N-methyltransferase 2: formation of monomethyl- and asymmetric dimethyl-arginine residues on histone H4. Biochem. J. 421: 253—261. PMID 19405910 DOI:10.1042/BJ20090268

Примітки ред.

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:23393 (англ.) . Архів оригіналу за 3 червня 2016. Процитовано 21 вересня 2017.
  4. UniProt, Q86X55 (англ.) . Архів оригіналу за 28 вересня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.

Див. також ред.