BEND3

BEND3 (англ. BEN domain containing 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 6-й хромосомі. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 828 амінокислот, а молекулярна маса — 94 475.

BEND3
Ідентифікатори
Символи	BEND3, KIAA1553, BEN domain containing 3
Зовнішні ІД	OMIM: 616374 MGI: 2677212 HomoloGene: 19511 GeneCards: BEND3
Онтологія гена Молекулярна функція • rDNA binding • DNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding Клітинна компонента • ядерце • клітинне ядро • нуклеоплазма Біологічний процес • histone H3-K4 trimethylation • histone H4-K20 trimethylation • Метилювання ДНК • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II • histone H3-K27 trimethylation • transcription, DNA-templated • histone H3-K9 trimethylation • histone H4 acetylation • rDNA heterochromatin assembly • protein homooligomerization • positive regulation of ATP metabolic process • GO:0031497, GO:0006336, GO:0034724, GO:0001301, GO:0007580, GO:0034652, GO:0010847 chromatin organization Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	57673	331623
Ensembl	ENSG00000178409	ENSMUSG00000038214
UniProt	Q5T5X7	Q6PAL0
RefSeq (мРНК)	NM_001080450 NM_001367314	NM_199028 NM_001359600 NM_001359601
RefSeq (білок)	NP_001073919 NP_001354243	NP_950193 NP_001346529 NP_001346530
Локус (UCSC)	Хр. 6: 107.07 – 107.12 Mb	Хр. 10: 43.35 – 43.39 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MNSTEFTEDV		EEVLKSITVK		VETEAEDAAL		DCSVNSRTSE		KHSVDSVLTA
LQDSSKRKQL		VSDGLLDSVP		GVKRRRLIPE		ALLAGMRNRE		NSSPCQGNGE
QAGRGRSLGN		VWPGEEEPCN		DATTPSYKKP		LYGISHKIME		KKNPPSGDLL
NVYELFEKAN		ASNSPSSLRL		LNEPQKRDCG		STGAGTDNDP		NIYFLIQKMF
YMLNTLTSNM		SQLHSKVDLL		SLEVSRIKKQ		VSPTEMVAKF		QPPPEYQLTA
AELKQIVDQS		LSGGDLACRL		LVQLFPELFS		DVDFSRGCSA		CGFAAKRKLE
SLHLQLIRNY		VEVYYPSVKD		TAVWQAECLP		QLNDFFSRFW		AQREMEDSQP
SGQVASFFEA		EQVDPGHFLD		NKDQEEALSL		DRSSTIASDH		VVDTQDLTEF
LDEASSPGEF		AVFLLHRLFP		ELFDHRKLGE		QYSCYGDGGK		QELDPQRLQI
IRNYTEIYFP		DMQEEEAWLQ		QCAQRINDEL		EGLGLDAGSE		GDPPRDDCYD
SSSLPDDISV		VKVEDSFEGE		RPGRRSKKIW		LVPIDFDKLE		IPQPDFEVPG
ADCLLSKEQL		RSIYESSLSI		GNFASRLLVH		LFPELFTHEN		LRKQYNCSGS
LGKKQLDPSR		IKLIRHYVQL		LYPRAKNDRV		WTLEFVGKLD		ERCRRRDTEQ
RRSYQQQRKV		HVPGPECRDL		TSYAINPERF		REEFEGPPLP		PERSSKDFCK
IPLDELVVPS		PDFPVPSPYL		LSDKEVREIV		QQSLSVGNFA		ARLLVRLFPE
LFTAENLRLQ		YNHSGACNKK		QLDPTRLRLI		RHYVEAVYPV		EKMEEVWHYE
CIPSIDERCR		RPNRKKCDIL		KKAKKVEK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, регуляторів хроматину, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транскрипція, регуляція транскрипції. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Nagase T., Kikuno R., Nakayama M., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVIII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 273—281. PMID 10997877 DOI:10.1093/dnares/7.4.271
• Sathyan K.M., Shen Z., Tripathi V., Prasanth K.V., Prasanth S.G. (2011). A BEN-domain-containing protein associates with heterochromatin and represses transcription. J. Cell Sci. 124: 3149—3163. PMID 21914818 DOI:10.1242/jcs.086603
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Shiheido H., Shimizu J. (2015). Basic amino acid residues located in the N-terminal region of BEND3 are essential for its nuclear localization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 457: 589—594. PMID 25600804 DOI:10.1016/j.bbrc.2015.01.029
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 6