Бутирілхолінестераза

BCHE (англ. Butyrylcholinesterase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 602 амінокислот, а молекулярна маса — 68 418.

BCHE
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1P0P, 4AXB, 4B0P, 2XQG, 1XLV, 2WIK, 2WIL, 1P0Q, 1XLU, 4BDS, 2XQF, 2PM8, 2XQK, 4AQD, 4BBZ, 2WID, 2XMB, 1XLW, 2XMC, 4TPK, 2XMG, 2XMD, 3DKK, 3O9M, 2WSL, 2WIJ, 1P0I, 2WIG, 2XQJ, 3DJY, 1P0M, 4B0O, 2XQI, 2Y1K, 4XII, 2WIF, 2J4C
Ідентифікатори
Символи	BCHE, CHE1, CHE2, E1, butyrylcholinesterase, BCHED
Зовнішні ІД	OMIM: 177400 MGI: 894278 HomoloGene: 20065 GeneCards: BCHE
Пов'язані генетичні захворювання
серцево-судинні захворювання, Pseudocholinesterase deficiency
Реагує на сполуку
bambuterol, physostigmine, піридостигмін, ривастигмін, такрин
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0004091 carboxylic ester hydrolase activity • amyloid-beta binding • cholinesterase activity • choline binding • каталітична активність • identical protein binding • acetylcholinesterase activity • enzyme binding • hydrolase activity • hydrolase activity, acting on ester bonds Клітинна компонента • endoplasmic reticulum lumen • blood microparticle • мембрана • extracellular region • ендоплазматичний ретикулум • nuclear envelope lumen • міжклітинний простір Біологічний процес • choline metabolic process • response to nutrient • neuroblast differentiation • response to glucocorticoid • negative regulation of synaptic transmission • навчення • cocaine metabolic process • response to alkaloid • response to folic acid • negative regulation of cell population proliferation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	590	12038
Ensembl	ENSG00000114200	ENSMUSG00000027792
UniProt	P06276	Q03311
RefSeq (мРНК)	NM_000055	NM_009738
RefSeq (білок)	NP_000046	NP_033868
Локус (UCSC)	Хр. 3: 165.77 – 165.84 Mb	Хр. 3: 73.54 – 73.62 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MHSKVTIICI		RFLFWFLLLC		MLIGKSHTED		DIIIATKNGK		VRGMNLTVFG
GTVTAFLGIP		YAQPPLGRLR		FKKPQSLTKW		SDIWNATKYA		NSCCQNIDQS
FPGFHGSEMW		NPNTDLSEDC		LYLNVWIPAP		KPKNATVLIW		IYGGGFQTGT
SSLHVYDGKF		LARVERVIVV		SMNYRVGALG		FLALPGNPEA		PGNMGLFDQQ
LALQWVQKNI		AAFGGNPKSV		TLFGESAGAA		SVSLHLLSPG		SHSLFTRAIL
QSGSFNAPWA		VTSLYEARNR		TLNLAKLTGC		SRENETEIIK		CLRNKDPQEI
LLNEAFVVPY		GTPLSVNFGP		TVDGDFLTDM		PDILLELGQF		KKTQILVGVN
KDEGTAFLVY		GAPGFSKDNN		SIITRKEFQE		GLKIFFPGVS		EFGKESILFH
YTDWVDDQRP		ENYREALGDV		VGDYNFICPA		LEFTKKFSEW		GNNAFFYYFE
HRSSKLPWPE		WMGVMHGYEI		EFVFGLPLER		RDNYTKAEEI		LSRSIVKRWA
NFAKYGNPNE		TQNNSTSWPV		FKSTEQKYLT		LNTESTRIMT		KLRAQQCRFW
TSFFPKVLEM		TGNIDEAEWE		WKAGFHRWNN		YMMDWKNQFN		DYTSKKESCV
GL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, серинових естераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з сіаловими кислотами. Секретований назовні.

Література

• Prody C.A., Zevin-Sonkin D., Gnatt A., Goldberg O., Soreq H. (1987). Isolation and characterization of full-length cDNA clones coding for cholinesterase from fetal human tissues. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 3555—3559. PMID 3035536 DOI:10.1073/pnas.84.11.3555
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Bunkenborg J., Pilch B.J., Podtelejnikov A.V., Wisniewski J.R. (2004). Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry. Proteomics. 4: 454—465. PMID 14760718 DOI:10.1002/pmic.200300556
• Amitay M., Shurki A. (2009). The structure of G117H mutant of butyrylcholinesterase: nerve agents scavenger. Proteins. 77: 370—377. PMID 19452557 DOI:10.1002/prot.22442
• Nicolet Y., Lockridge O., Masson P., Fontecilla-Camps J.C., Nachon F. (2003). Crystal structure of human butyrylcholinesterase and of its complexes with substrate and products. J. Biol. Chem. 278: 41141—41147. PMID 12869558 DOI:10.1074/jbc.M210241200
• Nachon F., Asojo O.A., Borgstahl G.E.O., Masson P., Lockridge O. (2005). Role of water in aging of human butyrylcholinesterase inhibited by echothiophate: the crystal structure suggests two alternative mechanisms of aging. Biochemistry. 44: 1154—1162. PMID 15667209 DOI:10.1021/bi048238d

Див. також

• Хромосома 3