Кальпаїн-1

Кальпаїн-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1ZCM, 2ARY
Ідентифікатори
Символи	CAPN1, CANP, CANP1, CANPL1, muCANP, muCL, SPG76, calpain 1
Зовнішні ІД	OMIM: 114220 MGI: 88263 HomoloGene: 3800 GeneCards: CAPN1
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal recessive spastic paraplegia type 76
Онтологія гена
Молекулярна функція	• cysteine-type peptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • endopeptidase activity; • calcium ion binding; • calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • focal adhesion; • внутрішньоклітинний; • мітохондрія; • лізосома; • екзосома; • гіалоплазма; • extracellular region; • цитоплазма; • клітинна мембрана; • ficolin-1-rich granule lumen;
Біологічний процес	• extracellular matrix disassembly; • receptor catabolic process; • positive regulation of cell population proliferation; • regulation of macroautophagy; • mammary gland involution; • neutrophil degranulation; • GO:0048552 regulation of catalytic activity; • cornification; • self proteolysis; • протеоліз; • regulation of NMDA receptor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	823
	12333
	ENSG00000014216
	ENSMUSG00000024942
	P07384
	O35350
	NM_001198868; NM_001198869; NM_005186
	NM_001110504; NM_007600
	NP_001185797; NP_001185798; NP_005177
	NP_001103974; NP_031626
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Кальпаїн-1 (англ. Calpain 1) – білок, який кодується геном CAPN1, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 714 амінокислот, а молекулярна маса — 81 890^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSEEIITPVY	CTGVSAQVQK	QRARELGLGR	HENAIKYLGQ	DYEQLRVRCL
QSGTLFRDEA	FPPVPQSLGY	KDLGPNSSKT	YGIKWKRPTE	LLSNPQFIVD
GATRTDICQG	ALGDCWLLAA	IASLTLNDTL	LHRVVPHGQS	FQNGYAGIFH
FQLWQFGEWV	DVVVDDLLPI	KDGKLVFVHS	AEGNEFWSAL	LEKAYAKVNG
SYEALSGGST	SEGFEDFTGG	VTEWYELRKA	PSDLYQIILK	ALERGSLLGC
SIDISSVLDM	EAITFKKLVK	GHAYSVTGAK	QVNYRGQVVS	LIRMRNPWGE
VEWTGAWSDS	SSEWNNVDPY	ERDQLRVKME	DGEFWMSFRD	FMREFTRLEI
CNLTPDALKS	RTIRKWNTTL	YEGTWRRGST	AGGCRNYPAT	FWVNPQFKIR
LDETDDPDDY	GDRESGCSFV	LALMQKHRRR	ERRFGRDMET	IGFAVYEVPP
ELVGQPAVHL	KRDFFLANAS	RARSEQFINL	REVSTRFRLP	PGEYVVVPST
FEPNKEGDFV	LRFFSEKSAG	TVELDDQIQA	NLPDEQVLSE	EEIDENFKAL
FRQLAGEDME	ISVKELRTIL	NRIISKHKDL	RTKGFSLESC	RSMVNLMDRD
GNGKLGLVEF	NILWNRIRNY	LSIFRKFDLD	KSGSMSAYEM	RMAIESAGFK
LNKKLYELII	TRYSEPDLAV	DFDNFVCCLV	RLETMFRFFK	TLDTDLDGVV
TFDLFKWLQL	TMFA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, тіолових протеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Melloni E., Michetti M., Salamino F., Minafra R., Pontremoli S. (1996). Modulation of the calpain autoproteolysis by calpastatin and phospholipids. Biochem. Biophys. Res. Commun. 229: 193—197. PMID 8954105 DOI:10.1006/bbrc.1996.1779
Michetti M., Salamino F., Minafra R., Melloni E., Pontremoli S. (1997). Calcium-binding properties of human erythrocyte calpain. Biochem. J. 325: 721—726. PMID 9271093 DOI:10.1042/bj3250721
Li Q., Hanzlik R.P., Weaver R.F., Schonbrunn E. (2006). Molecular mode of action of a covalently inhibiting peptidomimetic on the human calpain protease core. Biochemistry. 45: 701—708. PMID 16411745 DOI:10.1021/bi052077b