Цистеїнові протеази

Цистеїнові, або тіолові протеази (КФ 3.4.22) — група ферментів протеаз, що поширені в евкаріотів та прокаріотів. Виділяють близько 20 родин цистеїнових протеаз. Характерною для активного центру цих протеаз є наявність залишків амінокислот цистеїну, гістидину та аспарагіну. Залишок гістидину діє як донор протону та підвищує нуклеофільність залишку цистеїну. Цистеїн зв'язується з вуглецем у пептидному зв'язку, утворюючи тіоестерну проміжну сполуку, що призводить до вивільнення аміногрупи.

Цистеїнові протеази

Ідентифікатори
Код КФ	3.4.22
Бази ферментів
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Пошук
PMC	статті
PubMed	статті
NCBI	NCBI proteins

Кофакторами тіолових протеаз часто є цистеїн, молекула синильної кислоти. Ці ферменти зазвичай працюють при нейтральному pH, але лізосомні протеази вимагають закислення середовища. Цистеїнові протеази синтезуються в вигляді проферментів, де один з доменів білку блокує активний центр ферменту й не дає йому руйнувати інші білки. Для появи протеолітичної активності цей блокувальний домен має відщепитися і відкрити активний центр.

Уперше цистеїнова протеаза була виділена 1937 року з папаї та названа папаїн. Найбільшою родиною цистеїнових протеаз є катепсини. У людини наявно 11 генів катепсинів.

Цистеїнові протеази малярійного плазмодія фальципаїни є перспективними мішенями для протималярійних ліків.

Джерела

• О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець, А. С. Левішко. Протеолітичні ферменти мікроорганізмів // Мікробіологічний журнал. — 2010. — Т. 72, вип. 4. — С. 56-73.
• S. Verma, R. Dixit, K. C. Pandey. Cysteine Proteases: Modes of Activation and Future Prospects as Pharmacological Targets // Front Pharmacol. — 2016. — Т. 7. — DOI:10.3389/fphar.2016.00107. — PMID 27199750 .(англ.)