TMED9

TMED9
Ідентифікатори
Символи	TMED9, GMP25, HSGP25L2G, p25, p24a2, transmembrane p24 trafficking protein 9, p24alpha2
Зовнішні ІД	MGI: 1914761 HomoloGene: 68707 GeneCards: TMED9
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • syntaxin binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • мембрана; • Golgi membrane; • transport vesicle; • ендоплазматичний ретикулум; • trans-Golgi network transport vesicle; • екзосома; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; • endoplasmic reticulum membrane; • гіалоплазма; • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle; • Синаптичні бульбашки;
Біологічний процес	• Golgi organization; • COPI coating of Golgi vesicle; • early endosome to Golgi transport; • positive regulation of organelle organization; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • protein exit from endoplasmic reticulum; • protein transport; • retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum; • GO:0015915 транспорт; • intracellular protein transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	54732
	67511
	ENSG00000184840
	ENSMUSG00000058569
	Q9BVK6
	Q99KF1
	NM_017510
	NM_026211
	NP_059980
	NP_080487
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TMED9 (англ. Transmembrane p24 trafficking protein 9) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 235 амінокислот, а молекулярна маса — 27 277^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAVELGVLLV	RPRPGTGLGR	VMRTLLLVLW	LATRGSALYF	HIGETEKKCF
IEEIPDETMV	IGNYRTQLYD	KQREEYQPAT	PGLGMFVEVK	DPEDKVILAR
QYGSEGRFTF	TSHTPGEHQI	CLHSNSTKFS	LFAGGMLRVH	LDIQVGEHAN
DYAEIAAKDK	LSELQLRVRQ	LVEQVEQIQK	EQNYQRWREE	RFRQTSESTN
QRVLWWSILQ	TLILVAIGVW	QMRHLKSFFE	AKKLV

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, апараті гольджі.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Jenne N., Frey K., Brugger B., Wieland F.T. (2002). Oligomeric state and stoichiometry of p24 proteins in the early secretory pathway. J. Biol. Chem. 277: 46504—46511. PMID 12237308 DOI:10.1074/jbc.M206989200
Emery G., Parton R.G., Rojo M., Gruenberg J. (2003). The trans-membrane protein p25 forms highly specialized domains that regulate membrane composition and dynamics. J. Cell Sci. 116: 4821—4832. PMID 14600267 DOI:10.1242/jcs.00802
Zhang H., Li X.-J., Martin D.B., Aebersold R. (2003). Identification and quantification of N-linked glycoproteins using hydrazide chemistry, stable isotope labeling and mass spectrometry. Nat. Biotechnol. 21: 660—666. PMID 12754519 DOI:10.1038/nbt827
Gupta V., Swarup G. (2006). Evidence for a role of transmembrane protein p25 in localization of protein tyrosine phosphatase TC48 to the ER. J. Cell Sci. 119: 1703—1714. PMID 16595549 DOI:10.1242/jcs.02885
Mitrovic S., Ben-Tekaya H., Koegler E., Gruenberg J., Hauri H.-P. (2008). The cargo receptors Surf4, endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment (ERGIC)-53, and p25 are required to maintain the architecture of ERGIC and Golgi. Mol. Biol. Cell. 19: 1976—1990. PMID 18287528 DOI:10.1091/mbc.E07-10-0989