TEK

TEK
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4K0V, 1FVR, 2GY5, 2GY7, 2OO8, 2OSC, 2P4I, 2WQB, 3L8P, 4X3J
Ідентифікатори
Символи	TEK, CD202B, TIE-2, TIE2, VMCM, VMCM1, TEK tyrosine kinase, TEK receptor tyrosine kinase, GLC3E
Зовнішні ІД	OMIM: 600221 MGI: 98664 HomoloGene: 397 GeneCards: TEK
Пов'язані генетичні захворювання
	multiple cutaneous and mucosal venous malformations
Реагує на сполуку
	linifanib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • protein kinase activity; • nucleotide binding; • kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein tyrosine kinase activity; • ATP binding; • signaling receptor activity; • growth factor binding; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • integral component of membrane; • мембрана; • cell-cell junction; • focal adhesion; • integral component of plasma membrane; • stress fiber; • extracellular region; • Мікроворсинки; • cell surface; • basal plasma membrane; • міжклітинні контакти; • basolateral plasma membrane; • apical plasma membrane; • мікрофіламент; • membrane raft; • цитоскелет; • центр організації мікротрубочок; • клітинна мембрана; • receptor complex;
Біологічний процес	• negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • positive regulation of protein kinase B signaling; • positive regulation of protein phosphorylation; • response to hypoxia; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • heart trabecula formation; • фосфорилювання; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • regulation of endothelial cell apoptotic process; • cell-cell signaling; • response to peptide hormone; • sprouting angiogenesis; • negative regulation of apoptotic process; • endochondral ossification; • GO:0010740 positive regulation of intracellular signal transduction; • response to organic substance; • positive regulation of angiogenesis; • MAPK cascade; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase activity; • positive regulation of endothelial cell migration; • response to estrogen; • heart development; • regulation of vascular permeability; • protein phosphorylation; • protein complex oligomerization; • endothelial cell proliferation; • Ангіогенез; • Tie signaling pathway; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • negative regulation of angiogenesis; • protein autophosphorylation; • positive regulation of focal adhesion assembly; • regulation of establishment or maintenance of cell polarity; • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • substrate adhesion-dependent cell spreading; • response to cAMP; • definitive hemopoiesis; • positive regulation of actin cytoskeleton reorganization; • negative regulation of inflammatory response; • leukocyte migration; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • glomerulus vasculature development; • negative regulation of signal transduction; • диференціація клітин;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	7010
	21687
	ENSG00000120156
	ENSMUSG00000006386
	Q02763
	Q02858
	NM_000459; NM_001290077; NM_001290078; NM_001375475; NM_001375476
	NM_001290549; NM_001290551; NM_013690
	NP_000450; NP_001277006; NP_001277007; NP_001362404; NP_001362405
	NP_001277478; NP_001277480; NP_038718
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TEK (англ. TEK receptor tyrosine kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 124 амінокислот, а молекулярна маса — 125 830^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MDSLASLVLC	GVSLLLSGTV	EGAMDLILIN	SLPLVSDAET	SLTCIASGWR
PHEPITIGRD	FEALMNQHQD	PLEVTQDVTR	EWAKKVVWKR	EKASKINGAY
FCEGRVRGEA	IRIRTMKMRQ	QASFLPATLT	MTVDKGDNVN	ISFKKVLIKE
EDAVIYKNGS	FIHSVPRHEV	PDILEVHLPH	AQPQDAGVYS	ARYIGGNLFT
SAFTRLIVRR	CEAQKWGPEC	NHLCTACMNN	GVCHEDTGEC	ICPPGFMGRT
CEKACELHTF	GRTCKERCSG	QEGCKSYVFC	LPDPYGCSCA	TGWKGLQCNE
ACHPGFYGPD	CKLRCSCNNG	EMCDRFQGCL	CSPGWQGLQC	EREGIQRMTP
KIVDLPDHIE	VNSGKFNPIC	KASGWPLPTN	EEMTLVKPDG	TVLHPKDFNH
TDHFSVAIFT	IHRILPPDSG	VWVCSVNTVA	GMVEKPFNIS	VKVLPKPLNA
PNVIDTGHNF	AVINISSEPY	FGDGPIKSKK	LLYKPVNHYE	AWQHIQVTNE
IVTLNYLEPR	TEYELCVQLV	RRGEGGEGHP	GPVRRFTTAS	IGLPPPRGLN
LLPKSQTTLN	LTWQPIFPSS	EDDFYVEVER	RSVQKSDQQN	IKVPGNLTSV
LLNNLHPREQ	YVVRARVNTK	AQGEWSEDLT	AWTLSDILPP	QPENIKISNI
THSSAVISWT	ILDGYSISSI	TIRYKVQGKN	EDQHVDVKIK	NATITQYQLK
GLEPETAYQV	DIFAENNIGS	SNPAFSHELV	TLPESQAPAD	LGGGKMLLIA
ILGSAGMTCL	TVLLAFLIIL	QLKRANVQRR	MAQAFQNVRE	EPAVQFNSGT
LALNRKVKNN	PDPTIYPVLD	WNDIKFQDVI	GEGNFGQVLK	ARIKKDGLRM
DAAIKRMKEY	ASKDDHRDFA	GELEVLCKLG	HHPNIINLLG	ACEHRGYLYL
AIEYAPHGNL	LDFLRKSRVL	ETDPAFAIAN	STASTLSSQQ	LLHFAADVAR
GMDYLSQKQF	IHRDLAARNI	LVGENYVAKI	ADFGLSRGQE	VYVKKTMGRL
PVRWMAIESL	NYSVYTTNSD	VWSYGVLLWE	IVSLGGTPYC	GMTCAELYEK
LPQGYRLEKP	LNCDDEVYDL	MRQCWREKPY	ERPSFAQILV	SLNRMLEERK
TYVNTTLYEK	FTYAGIDCSA	EEAA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних контактах. Також секретований назовні.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
Murray B.W., Padrique E.S., Pinko C., McTigue M.A. (2001). Mechanistic effects of autophosphorylation on receptor tyrosine kinase catalysis: enzymatic characterization of Tie2 and phospho-Tie2. Biochemistry. 40: 10243—10253. PMID 11513602 DOI:10.1021/bi010959e
Hughes D.P., Marron M.B., Brindle N.P. (2003). The antiinflammatory endothelial tyrosine kinase Tie2 interacts with a novel nuclear factor-kappaB inhibitor ABIN-2. Circ. Res. 92: 630—636. PMID 12609966 DOI:10.1161/01.RES.0000063422.38690.DC
Wehrle C., Van Slyke P., Dumont D.J. (2009). Angiopoietin-1-induced ubiquitylation of Tie2 by c-Cbl is required for internalization and degradation. Biochem. J. 423: 375—380. PMID 19689429 DOI:10.1042/BJ20091010
Yuan H.T., Khankin E.V., Karumanchi S.A., Parikh S.M. (2009). Angiopoietin 2 is a partial agonist/antagonist of Tie2 signaling in the endothelium. Mol. Cell. Biol. 29: 2011—2022. PMID 19223473 DOI:10.1128/MCB.01472-08

Примітки ред.

↑ Захворювання, генетично пов'язані з TEK переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з TEK receptor tyrosine kinase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11724 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
↑ UniProt, Q02763 (англ.) . Архів оригіналу за 3 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також ред.

Хромосома 9

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Захворювання, генетично пов'язані з TEK переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з TEK receptor tyrosine kinase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11724 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.

[UniProt-6] UniProt, Q02763 (англ.) . Архів оригіналу за 3 серпня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

[5]

[6]

[1]

[2]

[3]

[4]