SMC3

SMC3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2WD5
Ідентифікатори
Символи	SMC3, BAM, BMH, CDLS3, CSPG6, HCAP, SMC3L1, structural maintenance of chromosomes 3
Зовнішні ІД	OMIM: 606062 MGI: 1339795 HomoloGene: 3974 GeneCards: SMC3
Пов'язані генетичні захворювання
	Cornelia de Lange syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• microtubule motor activity; • nucleotide binding; • mediator complex binding; • chromatin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein heterodimerization activity; • ATP binding; • dynein complex binding; • beta-tubulin binding; • GO:0032403 protein-containing complex binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • GO:0034991 meiotic cohesin complex; • nuclear matrix; • хромосома; • нуклеоплазма; • lateral element; • Хроматин; • центромера; • клітинне ядро; • базальна мембрана; • внутрішньоклітинний; • GO:0000798 cohesin complex; • mitotic spindle pole;
Біологічний процес	• regulation of DNA replication; • GO:0051312, GO:0007083 chromosome organization; • cellular response to DNA damage stimulus; • stem cell population maintenance; • поділ клітини; • negative regulation of DNA endoreduplication; • клітинний цикл; • GO:0100026 Репарація ДНК; • sister chromatid cohesion; • GO:0007067 мітоз; • GO:0007126 мейоз; • regulation of mitotic spindle assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	9126
	13006
	ENSG00000108055
	ENSMUSG00000024974
	Q9UQE7
	Q9CW03
	NM_005445
	NM_007790
	NP_005436
	NP_031816
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SMC3 (англ. Structural maintenance of chromosomes 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 217 амінокислот, а молекулярна маса — 141 542^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MYIKQVIIQG	FRSYRDQTIV	DPFSSKHNVI	VGRNGSGKSN	FFYAIQFVLS
DEFSHLRPEQ	RLALLHEGTG	PRVISAFVEI	IFDNSDNRLP	IDKEEVSLRR
VIGAKKDQYF	LDKKMVTKND	VMNLLESAGF	SRSNPYYIVK	QGKINQMATA
PDSQRLKLLR	EVAGTRVYDE	RKEESISLMK	ETEGKREKIN	ELLKYIEERL
HTLEEEKEEL	AQYQKWDKMR	RALEYTIYNQ	ELNETRAKLD	ELSAKRETSG
EKSRQLRDAQ	QDARDKMEDI	ERQVRELKTK	ISAMKEEKEQ	LSAERQEQIK
QRTKLELKAK	DLQDELAGNS	EQRKRLLKER	QKLLEKIEEK	QKELAETEPK
FNSVKEKEER	GIARLAQATQ	ERTDLYAKQG	RGSQFTSKEE	RDKWIKKELK
SLDQAINDKK	RQIAAIHKDL	EDTEANKEKN	LEQYNKLDQD	LNEVKARVEE
LDRKYYEVKN	KKDELQSERN	YLWREENAEQ	QALAAKREDL	EKKQQLLRAA
TGKAILNGID	SINKVLDHFR	RKGINQHVQN	GYHGIVMNNF	ECEPAFYTCV
EVTAGNRLFY	HIVDSDEVST	KILMEFNKMN	LPGEVTFLPL	NKLDVRDTAY
PETNDAIPMI	SKLRYNPRFD	KAFKHVFGKT	LICRSMEVST	QLARAFTMDC
ITLEGDQVSH	RGALTGGYYD	TRKSRLELQK	DVRKAEEELG	ELEAKLNENL
RRNIERINNE	IDQLMNQMQQ	IETQQRKFKA	SRDSILSEMK	MLKEKRQQSE
KTFMPKQRSL	QSLEASLHAM	ESTRESLKAE	LGTDLLSQLS	LEDQKRVDAL
NDEIRQLQQE	NRQLLNERIK	LEGIITRVET	YLNENLRKRL	DQVEQELNEL
RETEGGTVLT	ATTSELEAIN	KRVKDTMARS	EDLDNSIDKT	EAGIKELQKS
MERWKNMEKE	HMDAINHDTK	ELEKMTNRQG	MLLKKKEECM	KKIRELGSLP
QEAFEKYQTL	SLKQLFRKLE	QCNTELKKYS	HVNKKALDQF	VNFSEQKEKL
IKRQEELDRG	YKSIMELMNV	LELRKYEAIQ	LTFKQVSKNF	SEVFQKLVPG
GKATLVMKKG	DVEGSQSQDE	GEGSGESERG	SGSQSSVPSV	DQFTGVGIRV
SFTGKQGEMR	EMQQLSGGQK	SLVALALIFA	IQKCDPAPFY	LFDEIDQALD
AQHRKAVSDM	IMELAVHAQF	ITTTFRPELL	ESADKFYGVK	FRNKVSHIDV
ITAEMAKDFV	EDDTTHG

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинний цикл, поділ клітини, пошкодження ДНК, репарація ДНК, мітоз, мейоз. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі, хромосомах, центромерах.

Література ред.

Shimizu K., Shirataki H., Honda T., Minami S., Takai Y. (1998). Complex formation of SMAP/KAP3, a KIF3A/B ATPase motor-associated protein, with a human chromosome-associated polypeptide. J. Biol. Chem. 273: 6591—6594. PMID 9506951 DOI:10.1074/jbc.273.12.6591
Sumara I., Vorlaufer E., Gieffers C., Peters B.H., Peters J.-M. (2000). Characterization of vertebrate cohesin complexes and their regulation in prophase. J. Cell Biol. 151: 749—762. PMID 11076961 DOI:10.1083/jcb.151.4.749
Patel C.A., Ghiselli G. (2005). Hinderin, a five-domains protein including coiled-coil motifs that binds to SMC3. BMC Cell Biol. 6: 3—3. PMID 15656913 DOI:10.1186/1471-2121-6-3
Rankin S., Ayad N.G., Kirschner M.W. (2005). Sororin, a substrate of the anaphase-promoting complex, is required for sister chromatid cohesion in vertebrates. Mol. Cell. 18: 185—200. PMID 15837422 DOI:10.1016/j.molcel.2005.03.017
Carrascal M., Ovelleiro D., Casas V., Gay M., Abian J. (2008). Phosphorylation analysis of primary human T lymphocytes using sequential IMAC and titanium oxide enrichment. J. Proteome Res. 7: 5167—5176. PMID 19367720 DOI:10.1021/pr800500r
Terret M.E., Sherwood R., Rahman S., Qin J., Jallepalli P.V. (2009). Cohesin acetylation speeds the replication fork. Nature. 462: 231—234. PMID 19907496 DOI:10.1038/nature08550