SI (ген)

SI
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3LPO, 3LPP
Ідентифікатори
Символи	SI, sucrase-isomaltase
Зовнішні ІД	OMIM: 609845 MGI: 1917233 HomoloGene: 37424 GeneCards: SI
Пов'язані генетичні захворювання
	sucrose intolerance
Онтологія гена
Молекулярна функція	• sucrose alpha-glucosidase activity; • oligo-1,6-glucosidase activity; • hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds; • каталітична активність; • alpha-1,4-glucosidase activity; • hydrolase activity; • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds; • carbohydrate binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • клітинна мембрана; • комплекс Ґольджі; • apical plasma membrane; • екзосома; • мембрана; • brush border;
Біологічний процес	• polysaccharide digestion; • обмін речовин; • carbohydrate metabolic process;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	6476
	69983
	ENSG00000090402
	ENSMUSG00000027790
	P14410
	F8VQM5
	NM_001041
	NM_001081137
	NP_001032
	NP_001074606
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SI (англ. Sucrase-isomaltase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 3-й хромосомі.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 827 амінокислот, а молекулярна маса — 209 453^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MARKKFSGLE	ISLIVLFVIV	TIIAIALIVV	LATKTPAVDE	ISDSTSTPAT
TRVTTNPSDS	GKCPNVLNDP	VNVRINCIPE	QFPTEGICAQ	RGCCWRPWND
SLIPWCFFVD	NHGYNVQDMT	TTSIGVEAKL	NRIPSPTLFG	NDINSVLFTT
QNQTPNRFRF	KITDPNNRRY	EVPHQYVKEF	TGPTVSDTLY	DVKVAQNPFS
IQVIRKSNGK	TLFDTSIGPL	VYSDQYLQIS	TRLPSDYIYG	IGEQVHKRFR
HDLSWKTWPI	FTRDQLPGDN	NNNLYGHQTF	FMCIEDTSGK	SFGVFLMNSN
AMEIFIQPTP	IVTYRVTGGI	LDFYILLGDT	PEQVVQQYQQ	LVGLPAMPAY
WNLGFQLSRW	NYKSLDVVKE	VVRRNREAGI	PFDTQVTDID	YMEDKKDFTY
DQVAFNGLPQ	FVQDLHDHGQ	KYVIILDPAI	SIGRRANGTT	YATYERGNTQ
HVWINESDGS	TPIIGEVWPG	LTVYPDFTNP	NCIDWWANEC	SIFHQEVQYD
GLWIDMNEVS	SFIQGSTKGC	NVNKLNYPPF	TPDILDKLMY	SKTICMDAVQ
NWGKQYDVHS	LYGYSMAIAT	EQAVQKVFPN	KRSFILTRST	FAGSGRHAAH
WLGDNTASWE	QMEWSITGML	EFSLFGIPLV	GADICGFVAE	TTEELCRRWM
QLGAFYPFSR	NHNSDGYEHQ	DPAFFGQNSL	LVKSSRQYLT	IRYTLLPFLY
TLFYKAHVFG	ETVARPVLHE	FYEDTNSWIE	DTEFLWGPAL	LITPVLKQGA
DTVSAYIPDA	IWYDYESGAK	RPWRKQRVDM	YLPADKIGLH	LRGGYIIPIQ
EPDVTTTASR	KNPLGLIVAL	GENNTAKGDF	FWDDGETKDT	IQNGNYILYT
FSVSNNTLDI	VCTHSSYQEG	TTLAFQTVKI	LGLTDSVTEV	RVAENNQPMN
AHSNFTYDAS	NQVLLIADLK	LNLGRNFSVQ	WNQIFSENER	FNCYPDADLA
TEQKCTQRGC	VWRTGSSLSK	APECYFPRQD	NSYSVNSARY	SSMGITADLQ
LNTANARIKL	PSDPISTLRV	EVKYHKNDML	QFKIYDPQKK	RYEVPVPLNI
PTTPISTYED	RLYDVEIKEN	PFGIQIRRRS	SGRVIWDSWL	PGFAFNDQFI
QISTRLPSEY	IYGFGEVEHT	AFKRDLNWNT	WGMFTRDQPP	GYKLNSYGFH
PYYMALEEEG	NAHGVFLLNS	NAMDVTFQPT	PALTYRTVGG	ILDFYMFLGP
TPEVATKQYH	EVIGHPVMPA	YWALGFQLCR	YGYANTSEVR	ELYDAMVAAN
IPYDVQYTDI	DYMERQLDFT	IGEAFQDLPQ	FVDKIRGEGM	RYIIILDPAI
SGNETKTYPA	FERGQQNDVF	VKWPNTNDIC	WAKVWPDLPN	ITIDKTLTED
EAVNASRAHV	AFPDFFRTST	AEWWAREIVD	FYNEKMKFDG	LWIDMNEPSS
FVNGTTTNQC	RNDELNYPPY	FPELTKRTDG	LHFRTICMEA	EQILSDGTSV
LHYDVHNLYG	WSQMKPTHDA	LQKTTGKRGI	VISRSTYPTS	GRWGGHWLGD
NYARWDNMDK	SIIGMMEFSL	FGMSYTGADI	CGFFNNSEYH	LCTRWMQLGA
FYPYSRNHNI	ANTRRQDPAS	WNETFAEMSR	NILNIRYTLL	PYFYTQMHEI
HANGGTVIRP	LLHEFFDEKP	TWDIFKQFLW	GPAFMVTPVL	EPYVQTVNAY
VPNARWFDYH	TGKDIGVRGQ	FQTFNASYDT	INLHVRGGHI	LPCQEPAQNT
FYSRQKHMKL	IVAADDNQMA	QGSLFWDDGE	SIDTYERDLY	LSVQFNLNQT
TLTSTILKRG	YINKSETRLG	SLHVWGKGTT	PVNAVTLTYN	GNKNSLPFNE
DTTNMILRID	LTTHNVTLEE	PIEINWS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз, фосфопротеїнів. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Keller P., Semenza G., Shaltiel S. (1995). Phosphorylation of the N-terminal intracellular tail of sucrase-isomaltase by cAMP-dependent protein kinase. Eur. J. Biochem. 233: 963—968. PMID 8521865 DOI:10.1111/j.1432-1033.1995.963_3.x
Jacob R., Zimmer K.P., Schmitz J., Naim H.Y. (2000). Congenital sucrase-isomaltase deficiency arising from cleavage and secretion of a mutant form of the enzyme. J. Clin. Invest. 106: 281—287. PMID 10903344 DOI:10.1172/JCI9677
Spodsberg N., Jacob R., Alfalah M., Zimmer K.P., Naim H.Y. (2001). Molecular basis of aberrant apical protein transport in an intestinal enzyme disorder. J. Biol. Chem. 276: 23506—23510. PMID 11340066 DOI:10.1074/jbc.C100219200