SEMA5A

SEMA5A
Ідентифікатори
Символи	SEMA5A, SEMAF, semF, semaphorin 5A
Зовнішні ІД	OMIM: 609297 MGI: 107556 HomoloGene: 2949 GeneCards: SEMA5A
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння, хвороба Паркінсона
Онтологія гена
Молекулярна функція	• chondroitin sulfate proteoglycan binding; • heparan sulfate proteoglycan binding; • syndecan binding; • semaphorin receptor binding; • neuropilin binding; • chemorepellent activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • клітинна мембрана; • екзосома; • integral component of membrane; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• negative regulation of endothelial cell apoptotic process; • negative regulation of cell adhesion; • диференціація клітин; • positive regulation of protein kinase B signaling; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • positive regulation of endothelial cell chemotaxis; • cell-cell signaling; • positive regulation of axon extension involved in axon guidance; • blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis; • нейробіологія розвитку; • positive regulation of angiogenesis; • multicellular organism development; • diencephalon development; • адгезія клітин; • signal clustering; • cell chemotaxis; • positive chemotaxis; • axonal fasciculation; • positive regulation of actin filament depolymerization; • negative regulation of axon extension involved in axon guidance; • negative chemotaxis; • neural crest cell migration; • positive regulation of cell migration; • semaphorin-plexin signaling pathway; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • axon extension; • neuron projection guidance;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	9037
	20356
	ENSG00000112902
	ENSMUSG00000022231
	Q13591
	Q62217; Q3UPZ0
	NM_003966
	NM_009154
	NP_003957
	NP_033180
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

SEMA5A (англ. Semaphorin 5A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 074 амінокислот, а молекулярна маса — 120 615^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKGTCVIAWL	FSSLGLWRLA	HPEAQGTTQC	QRTEHPVISY	KEIGPWLREF
RAKNAVDFSQ	LTFDPGQKEL	VVGARNYLFR	LQLEDLSLIQ	AVEWECDEAT
KKACYSKGKS	KEECQNYIRV	LLVGGDRLFT	CGTNAFTPVC	TNRSLSNLTE
IHDQISGMAR	CPYSPQHNST	ALLTAGGELY	AATAMDFPGR	DPAIYRSLGI
LPPLRTAQYN	SKWLNEPNFV	SSYDIGNFTY	FFFRENAVEH	DCGKTVFSRA
ARVCKNDIGG	RFLLEDTWTT	FMKARLNCSR	PGEVPFYYNE	LQSTFFLPEL
DLIYGIFTTN	VNSIAASAVC	VFNLSAIAQA	FSGPFKYQEN	SRSAWLPYPN
PNPHFQCGTV	DQGLYVNLTE	RNLQDAQKFI	LMHEVVQPVT	TVPSFMEDNS
RFSHVAVDVV	QGREALVHII	YLATDYGTIK	KVRVPLNQTS	SSCLLEEIEL
FPERRREPIR	SLQILHSQSV	LFVGLREHVV	KIPLKRCQFY	RTRSTCIGAQ
DPYCGWDVVM	KKCTSLEESL	SMTQWEQSIS	ACPTRNLTVD	GHFGVWSPWT
PCTHTDGSAV	GSCLCRTRSC	DSPAPQCGGW	QCEGPGMEIA	NCSRNGGWTP
WTSWSPCSTT	CGIGFQVRQR	SCSNPTPRHG	GRVCVGQNRE	ERYCNEHLLC
PPHMFWTGWG	PWERCTAQCG	GGIQARRRIC	ENGPDCAGCN	VEYQSCNTNP
CPELKKTTPW	TPWTPVNISD	NGGHYEQRFR	YTCKARLADP	NLLEVGRQRI
EMRYCSSDGT	SGCSTDGLSG	DFLRAGRYSA	HTVNGAWSAW	TSWSQCSRDC
SRGIRNRKRV	CNNPEPKYGG	MPCLGPSLEY	QECNILPCPV	DGVWSCWSPW
TKCSATCGGG	HYMRTRSCSN	PAPAYGGDIC	LGLHTEEALC	NTQPCPESWS
EWSDWSECEA	SGVQVRARQC	ILLFPMGSQC	SGNTTESRPC	VFDSNFIPEV
SVARSSSVEE	KRCGEFNMFH	MIAVGLSSSI	LGCLLTLLVY	TYCQRYQQQS
HDATVIHPVS	PAPLNTSITN	HINKLDKYDS	VEAIKAFNKN	NLILEERNKY
FNPHLTGKTY	SNAYFTDLNN	YDEY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до білків розвитку. Задіяний у таких біологічних процесах, як диференціація клітин, нейрогенез, поліморфізм. Локалізований у мембрані.

Література ред.

Simmons A.D., Puschel A.W., McPherson J.D., Overhauser J., Lovett M. (1998). Molecular cloning and mapping of human semaphorin F from the Cri-du-chat candidate interval. Biochem. Biophys. Res. Commun. 242: 685—691. PMID 9464278 DOI:10.1006/bbrc.1997.8027
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Li X., Lee A.Y. (2010). Semaphorin 5A and plexin-B3 inhibit human glioma cell motility through RhoGDIalpha-mediated inactivation of Rac1 GTPase. J. Biol. Chem. 285: 32436—32445. PMID 20696765 DOI:10.1074/jbc.M110.120451
Sadanandam A., Rosenbaugh E.G., Singh S., Varney M., Singh R.K. (2010). Semaphorin 5A promotes angiogenesis by increasing endothelial cell proliferation, migration, and decreasing apoptosis. Microvasc. Res. 79: 1—9. PMID 19850054 DOI:10.1016/j.mvr.2009.10.005
Li X., Law J.W., Lee A.Y. (2012). Semaphorin 5A and plexin-B3 regulate human glioma cell motility and morphology through Rac1 and the actin cytoskeleton. Oncogene. 31: 595—610. PMID 21706053 DOI:10.1038/onc.2011.256