ROCK1

ROCK1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1S1C, 2ESM, 2ETK, 2ETR, 2V55, 3D9V, 3NCZ, 3NDM, 3O0Z, 3TV7, 3TWJ, 3V8S, 4L2W, 4W7P, 4YVC, 4YVE, 5BML
Ідентифікатори
Символи	ROCK1, P160ROCK, ROCK-I, Rho associated coiled-coil containing protein kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 601702 MGI: 107927 HomoloGene: 55899 GeneCards: ROCK1
Реагує на сполуку
	fasudil, Y-27632, ripasudil, SAR407899, verosudil
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • protein kinase activity; • nucleotide binding; • зв'язування з іоном металу; • kinase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • tau protein binding; • tau-protein kinase activity; • Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • комплекс Ґольджі; • cell projection; • мембрана; • ruffle; • Golgi membrane; • клітинна мембрана; • bleb; • Центріоль; • цитоскелет; • lamellipodium; • extracellular region; • secretory granule lumen; • cytoplasmic stress granule; • amyloid-beta complex;
Біологічний процес	• GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process; • leukocyte cell-cell adhesion; • smooth muscle contraction; • myoblast migration; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • regulation of actin cytoskeleton organization; • фосфорилювання; • ephrin receptor signaling pathway; • bleb assembly; • negative regulation of protein binding; • regulation of actin filament-based process; • regulation of stress fiber assembly; • regulation of cell motility; • protein phosphorylation; • negative regulation of bicellular tight junction assembly; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • regulation of cell adhesion; • Rho protein signal transduction; • membrane to membrane docking; • leukocyte tethering or rolling; • regulation of focal adhesion assembly; • negative regulation of angiogenesis; • regulation of keratinocyte differentiation; • positive regulation of focal adhesion assembly; • negative regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity; • I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • regulation of establishment of cell polarity; • GO:0033109 cortical actin cytoskeleton organization; • apical constriction; • regulation of establishment of endothelial barrier; • actin cytoskeleton organization; • leukocyte migration; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • regulation of cytoskeleton organization; • GO:0097285 апоптоз; • neutrophil degranulation; • execution phase of apoptosis; • protein localization to plasma membrane; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • aortic valve morphogenesis; • regulation of autophagy; • positive regulation of autophagy; • positive regulation of cardiac muscle hypertrophy; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • neuron projection development; • positive regulation of MAPK cascade; • regulation of neuron differentiation; • negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis; • negative regulation of biomineral tissue development; • response to transforming growth factor beta; • regulation of angiotensin-activated signaling pathway; • neuron projection arborization; • positive regulation of amyloid-beta clearance; • regulation of synaptic vesicle endocytosis; • regulation of amyloid-beta formation; • negative regulation of amyloid-beta formation; • negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process; • positive regulation of connective tissue replacement; • response to angiotensin; • mRNA destabilization; • дія на кровоносні судини; • mitotic cytokinesis; • peptidyl-threonine phosphorylation; • actomyosin structure organization; • embryonic morphogenesis; • regulation of cell junction assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	6093
	19877
	ENSG00000067900
	ENSMUSG00000024290
	Q13464
	P70335
	NM_005406
	NM_009071
	NP_005397
	NP_033097
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ROCK1 (англ. Rho associated coiled-coil containing protein kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 354 амінокислот, а молекулярна маса — 158 175^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSTGDSFETR	FEKMDNLLRD	PKSEVNSDCL	LDGLDALVYD	LDFPALRKNK
NIDNFLSRYK	DTINKIRDLR	MKAEDYEVVK	VIGRGAFGEV	QLVRHKSTRK
VYAMKLLSKF	EMIKRSDSAF	FWEERDIMAF	ANSPWVVQLF	YAFQDDRYLY
MVMEYMPGGD	LVNLMSNYDV	PEKWARFYTA	EVVLALDAIH	SMGFIHRDVK
PDNMLLDKSG	HLKLADFGTC	MKMNKEGMVR	CDTAVGTPDY	ISPEVLKSQG
GDGYYGRECD	WWSVGVFLYE	MLVGDTPFYA	DSLVGTYSKI	MNHKNSLTFP
DDNDISKEAK	NLICAFLTDR	EVRLGRNGVE	EIKRHLFFKN	DQWAWETLRD
TVAPVVPDLS	SDIDTSNFDD	LEEDKGEEET	FPIPKAFVGN	QLPFVGFTYY
SNRRYLSSAN	PNDNRTSSNA	DKSLQESLQK	TIYKLEEQLH	NEMQLKDEME
QKCRTSNIKL	DKIMKELDEE	GNQRRNLEST	VSQIEKEKML	LQHRINEYQR
KAEQENEKRR	NVENEVSTLK	DQLEDLKKVS	QNSQLANEKL	SQLQKQLEEA
NDLLRTESDT	AVRLRKSHTE	MSKSISQLES	LNRELQERNR	ILENSKSQTD
KDYYQLQAIL	EAERRDRGHD	SEMIGDLQAR	ITSLQEEVKH	LKHNLEKVEG
ERKEAQDMLN	HSEKEKNNLE	IDLNYKLKSL	QQRLEQEVNE	HKVTKARLTD
KHQSIEEAKS	VAMCEMEKKL	KEEREAREKA	ENRVVQIEKQ	CSMLDVDLKQ
SQQKLEHLTG	NKERMEDEVK	NLTLQLEQES	NKRLLLQNEL	KTQAFEADNL
KGLEKQMKQE	INTLLEAKRL	LEFELAQLTK	QYRGNEGQMR	ELQDQLEAEQ
YFSTLYKTQV	KELKEEIEEK	NRENLKKIQE	LQNEKETLAT	QLDLAETKAE
SEQLARGLLE	EQYFELTQES	KKAASRNRQE	ITDKDHTVSR	LEEANSMLTK
DIEILRRENE	ELTEKMKKAE	EEYKLEKEEE	ISNLKAAFEK	NINTERTLKT
QAVNKLAEIM	NRKDFKIDRK	KANTQDLRKK	EKENRKLQLE	LNQEREKFNQ
MVVKHQKELN	DMQAQLVEEC	AHRNELQMQL	ASKESDIEQL	RAKLLDLSDS
TSVASFPSAD	ETDGNLPESR	IEGWLSVPNR	GNIKRYGWKK	QYVVVSSKKI
LFYNDEQDKE	QSNPSMVLDI	DKLFHVRPVT	QGDVYRAETE	EIPKIFQILY
ANEGECRKDV	EMEPVQQAEK	TNFQNHKGHE	FIPTLYHFPA	NCDACAKPLW
HVFKPPPALE	CRRCHVKCHR	DHLDKKEDLI	CPCKVSYDVT	SARDMLLLAC
SQDEQKKWVT	HLVKKIPKNP	PSGFVRASPR	TLSTRSTANQ	SFRKVVKNTS
GKTS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як апоптоз, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку, іоном магнію. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках, апараті гольджі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Sumi T., Matsumoto K., Nakamura T. (2001). Specific activation of LIM kinase 2 via phosphorylation of threonine 505 by ROCK, a Rho-dependent protein kinase. J. Biol. Chem. 276: 670—676. PMID 11018042 DOI:10.1074/jbc.M007074200
Riento K., Guasch R.M., Garg R., Jin B., Ridley A.J. (2003). RhoE binds to ROCK I and inhibits downstream signaling. Mol. Cell. Biol. 23: 4219—4229. PMID 12773565 DOI:10.1128/MCB.23.12.4219-4229.2003
Riento K., Ridley A.J. (2003). Rocks: multifunctional kinases in cell behaviour. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 4: 446—456. PMID 12778124 DOI:10.1038/nrm1128
Shao J., Welch W.J., Diprospero N.A., Diamond M.I. (2008). Phosphorylation of profilin by ROCK1 regulates polyglutamine aggregation. Mol. Cell. Biol. 28: 5196—5208. PMID 18573880 DOI:10.1128/MCB.00079-08
Lock F.E., Hotchin N.A. (2009). Distinct roles for ROCK1 and ROCK2 in the regulation of keratinocyte differentiation. PLoS ONE. 4: E8190—E8190. PMID 19997641 DOI:10.1371/journal.pone.0008190