RIPK1

RIPK1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4ITH, 4ITI, 4ITJ, 4NEU, 5HX6
Ідентифікатори
Символи	RIPK1, RIP, RIP1, RIP-1, receptor interacting serine/threonine kinase 1, IMD57, AIEFL
Зовнішні ІД	OMIM: 603453 MGI: 108212 HomoloGene: 2820 GeneCards: RIPK1
Реагує на сполуку
	Viroporin 3a
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • protein kinase activity; • nucleotide binding; • death domain binding; • kinase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • ATP binding; • ubiquitin protein ligase binding; • signal transducer activity; • GO:0032403 protein-containing complex binding; • death receptor binding; • JUN kinase kinase kinase activity;
Клітинна компонента	• мембрана; • receptor complex; • клітинна мембрана; • мітохондрія; • death-inducing signaling complex; • membrane raft; • цитоплазма; • гіалоплазма; • endosome membrane; • ripoptosome; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• T cell apoptotic process; • positive regulation of protein phosphorylation; • amyloid fibril formation; • positive regulation of cell death; • фосфорилювання; • regulation of ATP:ADP antiporter activity; • peptidyl-serine autophosphorylation; • regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • positive regulation of macrophage differentiation; • cellular response to tumor necrosis factor; • cellular response to growth factor stimulus; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of programmed cell death; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • positive regulation of JNK cascade; • GO:1904489 regulation of reactive oxygen species metabolic process; • negative regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway; • response to tumor necrosis factor; • positive regulation of necroptotic process; • protein phosphorylation; • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; • death-inducing signaling complex assembly; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • necroptotic signaling pathway; • positive regulation of interleukin-8 production; • positive regulation of tumor necrosis factor production; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • protein autophosphorylation; • regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • GO:0060554, GO:0060555 Некроптоз; • positive regulation of phosphorylation; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand; • I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process; • protein homooligomerization; • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II; • ripoptosome assembly; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • positive regulation of MAPK cascade; • positive regulation of hydrogen peroxide-induced cell death; • apoptotic signaling pathway; • GO:0097285 апоптоз; • GO:0010703, GO:0010702 запрограмована клітинна смерть; • extrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of necrotic cell death; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; • protein deubiquitination; • ripoptosome assembly involved in necroptotic process; • MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway; • toll-like receptor 3 signaling pathway; • GO:0022415 viral process; • protein heterooligomerization; • MAPK cascade; • negative regulation of cardiac muscle cell proliferation; • cellular response to hydrogen peroxide; • programmed necrotic cell death; • positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • positive regulation of production of miRNAs involved in gene silencing by miRNA; • GO:1990376 negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	8737
	19766
	ENSG00000137275
	ENSMUSG00000021408
	Q13546
	Q60855
NM_003804; NM_001317061; NM_001354930; NM_001354931; NM_001354932;
	NM_001354933; NM_001354934
	NM_009068; NM_001359997
NP_001303990; NP_003795; NP_001341859; NP_001341860; NP_001341861;
	NP_001341862; NP_001341863
	NP_033094; NP_001346926
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

RIPK1 (англ. Receptor interacting serine/threonine kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 671 амінокислот, а молекулярна маса — 75 931^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQPDMSLNVI	KMKSSDFLES	AELDSGGFGK	VSLCFHRTQG	LMIMKTVYKG
PNCIEHNEAL	LEEAKMMNRL	RHSRVVKLLG	VIIEEGKYSL	VMEYMEKGNL
MHVLKAEMST	PLSVKGRIIL	EIIEGMCYLH	GKGVIHKDLK	PENILVDNDF
HIKIADLGLA	SFKMWSKLNN	EEHNELREVD	GTAKKNGGTL	YYMAPEHLND
VNAKPTEKSD	VYSFAVVLWA	IFANKEPYEN	AICEQQLIMC	IKSGNRPDVD
DITEYCPREI	ISLMKLCWEA	NPEARPTFPG	IEEKFRPFYL	SQLEESVEED
VKSLKKEYSN	ENAVVKRMQS	LQLDCVAVPS	SRSNSATEQP	GSLHSSQGLG
MGPVEESWFA	PSLEHPQEEN	EPSLQSKLQD	EANYHLYGSR	MDRQTKQQPR
QNVAYNREEE	RRRRVSHDPF	AQQRPYENFQ	NTEGKGTAYS	SAASHGNAVH
QPSGLTSQPQ	VLYQNNGLYS	SHGFGTRPLD	PGTAGPRVWY	RPIPSHMPSL
HNIPVPETNY	LGNTPTMPFS	SLPPTDESIK	YTIYNSTGIQ	IGAYNYMEIG
GTSSSLLDST	NTNFKEEPAA	KYQAIFDNTT	SLTDKHLDPI	RENLGKHWKN
CARKLGFTQS	QIDEIDHDYE	RDGLKEKVYQ	MLQKWVMREG	IKGATVGKLA
QALHQCSRID	LLSSLIYVSQ	N

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література ред.

Hsu H., Huang J., Shu H.-B., Baichwal V.R., Goeddel D.V. (1996). TNF-dependent recruitment of the protein kinase RIP to the TNF receptor-1 signaling complex. Immunity. 4: 387—396. PMID 8612133 DOI:10.1016/S1074-7613(00)80252-6
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Stanger B.Z., Leder P., Lee T.-H., Kim E., Seed B. (1995). RIP: a novel protein containing a death domain that interacts with Fas/APO-1 (CD95) in yeast and causes cell death. Cell. 81: 513—523. PMID 7538908 DOI:10.1016/0092-8674(95)90072-1
Lin Y., Devin A., Rodriguez Y., Liu Z.-G. (1999). Cleavage of the death domain kinase RIP by caspase-8 prompts TNF-induced apoptosis. Genes Dev. 13: 2514—2526. PMID 10521396 DOI:10.1101/gad.13.19.2514
Sanz L., Sanchez P., Lallena M.-J., Diaz-Meco M.T., Moscat J. (1999). The interaction of p62 with RIP links the atypical PKCs to NF-kappaB activation. EMBO J. 18: 3044—3053. PMID 10356400 DOI:10.1093/emboj/18.11.3044
Chen D., Li X., Zhai Z., Shu H.-B. (2002). A novel zinc finger protein interacts with receptor-interacting protein (RIP) and inhibits tumor necrosis factor (TNF)- and IL1-induced NF-kappa B activation. J. Biol. Chem. 277: 15985—15991. PMID 11854271 DOI:10.1074/jbc.M108675200