RAF1 (англ. Raf-1 proto-oncogene, serine/threonine kinase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 648 амінокислот, а молекулярна маса — 73 052[6].

RAF1
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи RAF1, Raf-1 proto-oncogene, serine/threonine kinase, CMD1NN, CRAF, NS5, Raf-1, c-Raf
Зовнішні ІД OMIM: 164760 MGI: 97847 HomoloGene: 48145 GeneCards: RAF1
Пов'язані генетичні захворювання
гіпертрофічна кардіоміопатія, Noonan syndrome 5, dilated cardiomyopathy 1NN, Дилатаційна кардіоміопатія[1]
Реагує на сполуку
сорафеніб, вемурафеніб[2]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002880
NM_029780
NM_001356333
NM_001356334
RefSeq (білок)
NP_084056
NP_001343262
NP_001343263
Локус (UCSC) н/д Хр. 6: 115.6 – 115.65 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MEHIQGAWKTISNGFGFKDAVFDGSSCISPTIVQQFGYQRRASDDGKLTD
PSKTSNTIRVFLPNKQRTVVNVRNGMSLHDCLMKALKVRGLQPECCAVFR
LLHEHKGKKARLDWNTDAASLIGEELQVDFLDHVPLTTHNFARKTFLKLA
FCDICQKFLLNGFRCQTCGYKFHEHCSTKVPTMCVDWSNIRQLLLFPNST
IGDSGVPALPSLTMRRMRESVSRMPVSSQHRYSTPHAFTFNTSSPSSEGS
LSQRQRSTSTPNVHMVSTTLPVDSRMIEDAIRSHSESASPSALSSSPNNL
SPTGWSQPKTPVPAQRERAPVSGTQEKNKIRPRGQRDSSYYWEIEASEVM
LSTRIGSGSFGTVYKGKWHGDVAVKILKVVDPTPEQFQAFRNEVAVLRKT
RHVNILLFMGYMTKDNLAIVTQWCEGSSLYKHLHVQETKFQMFQLIDIAR
QTAQGMDYLHAKNIIHRDMKSNNIFLHEGLTVKIGDFGLATVKSRWSGSQ
QVEQPTGSVLWMAPEVIRMQDNNPFSFQSDVYSYGIVLYELMTGELPYSH
INNRDQIIFMVGRGYASPDLSKLYKNCPKAMKRLVADCVKKVKEERPLFP
QILSSIELLQHSLPKINRSASEPSLHRAAHTEDINACTLTTSPRLPVF

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Zimmermann S., Moelling K. (1999). Phosphorylation and regulation of Raf by Akt (protein kinase B). Science. 286: 1741—1744. PMID 10576742 DOI:10.1126/science.286.5445.1741
  • Chong H., Lee J., Guan K.L. (2001). Positive and negative regulation of Raf kinase activity and function by phosphorylation. EMBO J. 20: 3716—3727. PMID 11447113 DOI:10.1093/emboj/20.14.3716
  • Chen J., Fujii K., Zhang L., Roberts T., Fu H. (2001). Raf-1 promotes cell survival by antagonizing apoptosis signal-regulating kinase 1 through a MEK-ERK independent mechanism. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98: 7783—7788. PMID 11427728 DOI:10.1073/pnas.141224398
  • Zang M., Hayne C., Luo Z. (2002). Interaction between active Pak1 and Raf-1 is necessary for phosphorylation and activation of Raf-1. J. Biol. Chem. 277: 4395—4405. PMID 11733498 DOI:10.1074/jbc.M110000200
  • Kunapuli P., Kasyapa C.S., Hawthorn L., Cowell J.K. (2004). LGI1, a putative tumor metastasis suppressor gene, controls in vitro invasiveness and expression of matrix metalloproteinases in glioma cells through the ERK1/2 pathway. J. Biol. Chem. 279: 23151—23157. PMID 15047712 DOI:10.1074/jbc.M314192200

Примітки ред.

Див. також ред.