PSMB5

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

PSMB5 (англ. Proteasome subunit beta 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 263 амінокислот, а молекулярна маса — 28 480[5].

PSMB5
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи PSMB5, LMPX, MB1, proteasome subunit beta 5, X, proteasome 20S subunit beta 5
Зовнішні ІД OMIM: 600306 MGI: 1194513 HomoloGene: 55690 GeneCards: PSMB5
Реагує на сполуку
bortezomib, Карфілзоміб, MG132, ixazomib, Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib[1]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001130725
NM_001144932
NM_002797
NM_011186
RefSeq (білок)
NP_001124197
NP_001138404
NP_002788
NP_035316
Локус (UCSC) Хр. 14: 23.02 – 23.04 Mb Хр. 14: 54.85 – 54.86 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MALASVLERPLPVNQRGFFGLGGRADLLDLGPGSLSDGLSLAAPGWGVPE
EPGIEMLHGTTTLAFKFRHGVIVAADSRATAGAYIASQTVKKVIEINPYL
LGTMAGGAADCSFWERLLARQCRIYELRNKERISVAAASKLLANMVYQYK
GMGLSMGTMICGWDKRGPGLYYVDSEGNRISGATFSVGSGSVYAYGVMDR
GYSYDLEVEQAYDLARRAIYQATYRDAYSGGAVNLYHVREDGWIRVSSDN
VADLHEKYSGSTP

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

ред.
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Belich M.P., Glynne R.J., Senger G., Sheer D., Trowsdale J. (1994). Proteasome components with reciprocal expression to that of the MHC-encoded LMP proteins. Curr. Biol. 4: 769—776. PMID 7820546 DOI:10.1016/S0960-9822(00)00174-3
  • Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
  • Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1995). Biochem. Biophys. Res. Commun. 207: 1059—1059. {{cite journal}}: Пропущений або порожній |title= (довідка) PMID 7864893 DOI:10.1006/bbrc.1995.1294
  • Gaczynska M., Goldberg A.L., Tanaka K., Hendil K.B., Rock K.L. (1996). Proteasome subunits X and Y alter peptidase activities in opposite ways to the interferon-gamma-induced subunits LMP2 and LMP7. J. Biol. Chem. 271: 17275—17280. PMID 8663318 DOI:10.1074/jbc.271.29.17275
  • Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a

Примітки

ред.

Див. також

ред.