PSMA4

PSMA4
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4R3O, 4R67, 1IRU, 5A0Q
Ідентифікатори
Символи	PSMA4, HC9, HsT17706, PSC9, proteasome subunit alpha 4, proteasome 20S subunit alpha 4
Зовнішні ІД	OMIM: 176846 MGI: 1347060 HomoloGene: 2083 GeneCards: PSMA4
Пов'язані генетичні захворювання
	ревматоїдний артрит
Онтологія гена
Молекулярна функція	• endopeptidase activity; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • threonine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity;
Клітинна компонента	• внутрішньоклітинна мембранна органела; • P-body; • нуклеоплазма; • Протеасома; • екзосома; • клітинне ядро; • proteasome core complex; • цитоплазма; • гіалоплазма; • proteasome core complex, alpha-subunit complex;
Біологічний процес	• regulation of cellular amino acid metabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • regulation of mRNA stability; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • protein polyubiquitination; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • протеоліз; • MAPK cascade; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • NIK/NF-kappaB signaling; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell receptor signaling pathway; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • GO:0022415 viral process; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • трансмембранний транспорт; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • посттрансляційна модифікація; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • proteasomal protein catabolic process; • proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5685
	26441
	ENSG00000041357
	ENSMUSG00000032301
	P25789
	Q9R1P0
NM_002789; NM_001102667; NM_001102668; NM_001330673; NM_001330675;
	NM_001330676
	NM_011966
NP_001096137; NP_001096138; NP_001317602; NP_001317604; NP_001317605;
	NP_002780
	NP_036096
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PSMA4 (англ. Proteasome subunit alpha 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 261 амінокислот, а молекулярна маса — 29 484^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSRRYDSRTT	IFSPEGRLYQ	VEYAMEAIGH	AGTCLGILAN	DGVLLAAERR
NIHKLLDEVF	FSEKIYKLNE	DMACSVAGIT	SDANVLTNEL	RLIAQRYLLQ
YQEPIPCEQL	VTALCDIKQA	YTQFGGKRPF	GVSLLYIGWD	KHYGFQLYQS
DPSGNYGGWK	ATCIGNNSAA	AVSMLKQDYK	EGEMTLKSAL	ALAIKVLNKT
MDVSKLSAEK	VEIATLTREN	GKTVIRVLKQ	KEVEQLIKKH	EEEEAKAERE
KKEKEQKEKD	K

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як взаємодія хазяїн-вірус, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
Rousset R., Desbois C., Bantignies F., Jalinot P. (1996). Effects on NF-kappa B1/p105 processing of the interaction between the HTLV-1 transactivator Tax and the proteasome. Nature. 381: 328—331. PMID 8692272 DOI:10.1038/381328a0
Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a
Rut W., Drag M. (2016). Human 20S proteasome activity towards fluorogenic peptides of various chain lengths. Biol. Chem. 397: 921—926. PMID 27176742 DOI:10.1515/hsz-2016-0176
da Fonseca P.C., Morris E.P. (2015). Cryo-EM reveals the conformation of a substrate analogue in the human 20S proteasome core. Nat. Commun. 6: 7573—7573. PMID 26133119 DOI:10.1038/ncomms8573