PSMA3

PSMA3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4R3O, 4R67, 5DSV, 5A0Q
Ідентифікатори
Символи	PSMA3, HC8, PSC3, proteasome subunit alpha 3, proteasome 20S subunit alpha 3
Зовнішні ІД	OMIM: 176843 MGI: 104883 HomoloGene: 2082 GeneCards: PSMA3
Реагує на сполуку
	Карфілзоміб, ixazomib, Oprozomib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• endopeptidase activity; • GO:0070122 peptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • threonine-type endopeptidase activity; • hydrolase activity; • ubiquitin protein ligase binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • нуклеоплазма; • Протеасома; • екзосома; • клітинне ядро; • proteasome core complex; • синапс; • proteasome core complex, alpha-subunit complex;
Біологічний процес	• regulation of cellular amino acid metabolic process; • antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent; • regulation of mRNA stability; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • positive regulation of canonical Wnt signaling pathway; • protein polyubiquitination; • stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • протеоліз; • MAPK cascade; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • NIK/NF-kappaB signaling; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • proteolysis involved in cellular protein catabolic process; • T cell receptor signaling pathway; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • regulation of endopeptidase activity; • GO:0022415 viral process; • Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway; • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process; • negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • protein deubiquitination; • SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • трансмембранний транспорт; • regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia; • посттрансляційна модифікація; • regulation of hematopoietic stem cell differentiation; • proteasomal protein catabolic process; • proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process; • interleukin-1-mediated signaling pathway; • regulation of mitotic cell cycle phase transition;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5684
	19167
	ENSG00000100567
	ENSMUSG00000060073
	P25788
	O70435
	NM_002788; NM_152132
	NM_011184; NM_001310595; NM_001310596
	NP_002779; NP_687033
	NP_001297524; NP_001297525; NP_035314
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PSMA3 (англ. Proteasome subunit alpha 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 255 амінокислот, а молекулярна маса — 28 433^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSIGTGYDL	SASTFSPDGR	VFQVEYAMKA	VENSSTAIGI	RCKDGVVFGV
EKLVLSKLYE	EGSNKRLFNV	DRHVGMAVAG	LLADARSLAD	IAREEASNFR
SNFGYNIPLK	HLADRVAMYV	HAYTLYSAVR	PFGCSFMLGS	YSVNDGAQLY
MIDPSGVSYG	YWGCAIGKAR	QAAKTEIEKL	QMKEMTCRDI	VKEVAKIIYI
VHDEVKDKAF	ELELSWVGEL	TNGRHEIVPK	DIREEAEKYA	KESLKEEDES
DDDNM

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, треонінових протеаз. Задіяний у такому біологічному процесі як взаємодія хазяїн-вірус. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kristensen P., Johnsen A.H., Uerkvitz W., Tanaka K., Hendil K.B. (1994). Human proteasome subunits from 2-dimensional gels identified by partial sequencing. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205: 1785—1789. PMID 7811265 DOI:10.1006/bbrc.1994.2876
Claverol S., Burlet-Schiltz O., Girbal-Neuhauser E., Gairin J.E., Monsarrat B. (2002). Mapping and structural dissection of human 20 s proteasome using proteomic approaches. Mol. Cell. Proteomics. 1: 567—578. PMID 12376572 DOI:10.1074/mcp.M200030-MCP200
Yano M., Koumoto Y., Kanesaki Y., Wu X., Kido H. (2004). 20S proteasome prevents aggregation of heat-denatured proteins without PA700 regulatory subcomplex like a molecular chaperone. Biomacromolecules. 5: 1465—1469. PMID 15244466 DOI:10.1021/bm049957a
Westhoff B., Chapple J.P., van der Spuy J., Hoehfeld J., Cheetham M.E. (2005). HSJ1 is a neuronal shuttling factor for the sorting of chaperone clients to the proteasome. Curr. Biol. 15: 1058—1064. PMID 15936278 DOI:10.1016/j.cub.2005.04.058
Touitou R., O'Nions J., Heaney J., Allday M.J. (2005). Epstein-Barr virus EBNA3 proteins bind to the C8/alpha7 subunit of the 20S proteasome and are degraded by 20S proteasomes in vitro, but are very stable in latently infected B cells. J. Gen. Virol. 86: 1269—1277. PMID 15831937 DOI:10.1099/vir.0.80763-0