PLK1

PLK1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1Q4K, 1Q4O, 1UMW, 2OJX, 2OU7, 2OWB, 2RKU, 2V5Q, 2YAC, 3BZI, 3C5L, 3FVH, 3HIH, 3HIK, 3KB7, 3P2W, 3P2Z, 3P34, 3P35, 3P36, 3P37, 3Q1I, 3RQ7, 3THB, 4A4L, 4A4O, 4DFW, 4E67, 4E9C, 4E9D, 4H5X, 4H71, 4HAB, 4HCO, 4HY2, 4J52, 4J53, 4LKL, 4LKM, 4O56, 4O6W, 4O9W, 4RCP, 4WHH, 4WHL, 4X9R, 4X9V, 4X9W, 2OGQ, 5J19
Ідентифікатори
Символи	PLK1, PLK, STPK13, polo like kinase 1
Зовнішні ІД	OMIM: 602098 MGI: 97621 HomoloGene: 3690 GeneCards: PLK1
Реагує на сполуку
	bi-2536, gsk-461364, nms-p937
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • microtubule binding; • kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • anaphase-promoting complex binding; • protein kinase binding; • protein serine/threonine kinase activity; • magnesium ion binding; • protein kinase activity; • ATP binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • центросома; • spindle pole; • microtubule cytoskeleton; • Веретено поділу; • Нуклеоплазма; • хромосома; • Центр організації мікротрубочок; • midbody; • spindle microtubule; • spindle midzone; • Хроматин; • synaptonemal complex; • центромера; • Цитоскелет; • клітинне ядро; • кінетохор; • цитоплазма; • Центріоль; • centriolar satellite;
Біологічний процес	• фосфорилювання; • negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity; • establishment of protein localization; • synaptonemal complex disassembly; • mitotic cytokinesis; • negative regulation of apoptotic process; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • homologous chromosome segregation; • regulation of mitotic spindle assembly; • mitotic spindle assembly checkpoint signaling; • regulation of cell cycle; • поділ клітини; • mitotic nuclear membrane disassembly; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • microtubule bundle formation; • Убіквітин-залежний протеоліз; • protein destabilization; • regulation of mitotic cell cycle; • positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity; • positive regulation of proteolysis; • mitotic sister chromatid segregation; • regulation of mitotic metaphase/anaphase transition; • клітинний цикл; • anaphase-promoting complex-dependent catabolic process; • проліферація; • regulation of protein binding; • protein localization to chromatin; • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • female meiosis chromosome segregation; • positive regulation of protein localization to nucleus; • sister chromatid cohesion; • regulation of cell cycle G2/M phase transition; • GO:0007067 мітоз; • protein phosphorylation; • centrosome cycle; • nuclear membrane disassembly; • protein localization to nuclear envelope; • ciliary basal body-plasma membrane docking; • GO:0090623, GO:1903835, GO:0007092, GO:0051488, GO:0051487 positive regulation of ubiquitin protein ligase activity; • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • regulation of cytokinesis; • mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling; • protein localization to organelle; • regulation of mitotic cell cycle phase transition; • ubiquitin-dependent protein catabolic process; • establishment of mitotic spindle orientation; • regulation of protein localization to cell cortex;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5347
	18817
	ENSG00000166851
	ENSMUSG00000030867
	P53350
	Q07832
	NM_005030
	NM_011121
	NP_005021
	NP_035251
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PLK1 (англ. Polo like kinase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 603 амінокислот, а молекулярна маса — 68 255^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSAAVTAGKL	ARAPADPGKA	GVPGVAAPGA	PAAAPPAKEI	PEVLVDPRSR
RRYVRGRFLG	KGGFAKCFEI	SDADTKEVFA	GKIVPKSLLL	KPHQREKMSM
EISIHRSLAH	QHVVGFHGFF	EDNDFVFVVL	ELCRRRSLLE	LHKRRKALTE
PEARYYLRQI	VLGCQYLHRN	RVIHRDLKLG	NLFLNEDLEV	KIGDFGLATK
VEYDGERKKT	LCGTPNYIAP	EVLSKKGHSF	EVDVWSIGCI	MYTLLVGKPP
FETSCLKETY	LRIKKNEYSI	PKHINPVAAS	LIQKMLQTDP	TARPTINELL
NDEFFTSGYI	PARLPITCLT	IPPRFSIAPS	SLDPSNRKPL	TVLNKGLENP
LPERPREKEE	PVVRETGEVV	DCHLSDMLQQ	LHSVNASKPS	ERGLVRQEEA
EDPACIPIFW	VSKWVDYSDK	YGLGYQLCDN	SVGVLFNDST	RLILYNDGDS
LQYIERDGTE	SYLTVSSHPN	SLMKKITLLK	YFRNYMSEHL	LKAGANITPR
EGDELARLPY	LRTWFRTRSA	IILHLSNGSV	QINFFQDHTK	LILCPLMAAV
TYIDEKRDFR	TYRLSLLEEY	GCCKELASRL	RYARTMVDKL	LSSRSASNRL
KAS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинний цикл, поділ клітини, мітоз, ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, хромосомах, центромерах, кінетохорі.

Література ред.

Lake R.J., Jelinek W.R. (1993). Cell cycle- and terminal differentiation-associated regulation of the mouse mRNA encoding a conserved mitotic protein kinase. Mol. Cell. Biol. 13: 7793—7801. PMID 7902533 DOI:10.1128/MCB.13.12.7793
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Uchiumi T., Longo D.L., Ferris D.K. (1997). Cell cycle regulation of the human polo-like kinase (PLK) promoter. J. Biol. Chem. 272: 9166—9174. PMID 9083047 DOI:10.1074/jbc.272.14.9166
Lane H.A., Nigg E.A. (1996). Antibody microinjection reveals an essential role for human polo-like kinase 1 (Plk1) in the functional maturation of mitotic centrosomes. J. Cell Biol. 135: 1701—1713. PMID 8991084 DOI:10.1083/jcb.135.6.1701
Jang Y.-J., Ma S., Terada Y., Erikson R.L. (2002). Phosphorylation of threonine 210 and the role of serine 137 in the regulation of mammalian polo-like kinase. J. Biol. Chem. 277: 44115—44120. PMID 12207013 DOI:10.1074/jbc.M202172200
Wind M., Kelm O., Nigg E.A., Lehmann W.D. (2002). Identification of phosphorylation sites in the polo-like kinases Plx1 and Plk1 by a novel strategy based on element and electrospray high resolution mass spectrometry. Proteomics. 2: 1516—1523. PMID 12442251 DOI:10.1002/1615-9861(200211)2:11<1516::AID-PROT1516>3.0.CO;2-Y