PITPNM1

PITPNM1
Ідентифікатори
Символи	PITPNM1, DRES9, NIR2, PITPNM, RDGB, RDGB1, RDGBA, RDGBA1, Rd9, phosphatidylinositol transfer protein membrane associated 1
Зовнішні ІД	OMIM: 608794 MGI: 1197524 HomoloGene: 3608 GeneCards: PITPNM1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • зв'язування з іоном металу; • phosphatidylinositol transfer activity; • phosphatidylcholine binding; • phosphatidylinositol binding; • phosphatidic acid binding; • phospholipid transporter activity; • calcium ion binding; • receptor tyrosine kinase binding; • phosphatidylcholine transporter activity;
Клітинна компонента	• Golgi cisterna membrane; • lipid droplet; • комплекс Ґольджі; • midbody; • Борозна розщеплення; • внутрішньоклітинний; • endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • цитоплазма; • гіалоплазма; • cytoplasmic ribonucleoprotein granule; • центр організації мікротрубочок; • cell body;
Біологічний процес	• protein transport; • brain development; • lipid metabolism; • phototransduction; • phosphatidylinositol biosynthetic process; • phospholipid transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	9600
	18739
	ENSG00000110697
	ENSMUSG00000024851
	O00562
	O35954
	NM_001130848; NM_004910
	NM_001136078; NM_008851
	NP_001124320; NP_004901
	NP_032877
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PITPNM1 (англ. Phosphatidylinositol transfer protein membrane associated 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 244 амінокислот, а молекулярна маса — 134 848^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLIKEYHILL	PMSLDEYQVA	QLYMIQKKSR	EESSGEGSGV	EILANRPYTD
GPGGSGQYTH	KVYHVGSHIP	GWFRALLPKA	ALQVEEESWN	AYPYTRTRYT
CPFVEKFSIE	IETYYLPDGG	QQPNVFNLSG	AERRQRILDT	IDIVRDAVAP
GEYKAEEDPR	LYHSVKTGRG	PLSDDWARTA	AQTGPLMCAY	KLCKVEFRYW
GMQAKIEQFI	HDVGLRRVML	RAHRQAWCWQ	DEWTELSMAD	IRALEEETAR
MLAQRMAKCN	TGSEGSEAQP	PGKPSTEARS	AASNTGTPDG	PEAPPGPDAS
PDASFGKQWS	SSSRSSYSSQ	HGGAVSPQSL	SEWRMQNIAR	DSENSSEEEF
FDAHEGFSDS	EEVFPKEMTK	WNSNDFIDAF	ASPVEAEGTP	EPGAEAAKGI
EDGAQAPRDS	EGLDGAGELG	AEACAVHALF	LILHSGNILD	SGPGDANSKQ
ADVQTLSSAF	EAVTRIHFPE	ALGHVALRLV	PCPPICAAAY	ALVSNLSPYS
HDGDSLSRSQ	DHIPLAALPL	LATSSSRYQG	AVATVIARTN	QAYSAFLRSP
EGAGFCGQVA	LIGDGVGGIL	GFDALCHSAN	AGTGSRGSSR	RGSMNNELLS
PEFGPVRDPL	ADGVEGLGRG	SPEPSALPPQ	RIPSDMASPE	PEGSQNSLQA
APATTSSWEP	RRASTAFCPP	AASSEAPDGP	SSTARLDFKV	SGFFLFGSPL
GLVLALRKTV	MPALEAAQMR	PACEQIYNLF	HAADPCASRL	EPLLAPKFQA
IAPLTVPRYQ	KFPLGDGSSL	LLADTLQTHS	SLFLEELEML	VPSTPTSTSG
AFWKGSELAT	DPPAQPAAPS	TTSEVVKILE	RWWGTKRIDY	SLYCPEALTA
FPTVTLPHLF	HASYWESADV	VAFILRQVIE	KERPQLAECE	EPSIYSPAFP
REKWQRKRTQ	VKIRNVTSNH	RASDTVVCEG	RPQVLSGRFM	YGPLDVVTLT
GEKVDVYIMT	QPLSGKWIHF	GTEVTNSSGR	LTFPVPPERA	LGIGVYPVRM
VVRGDHTYAE	CCLTVVARGT	EAVVFSIDGS	FTASVSIMGS	DPKVRAGAVD
VVRHWQDSGY	LIVYVTGRPD	MQKHRVVAWL	SQHNFPHGVV	SFCDGLTHDP
LRQKAMFLQS	LVQEVELNIV	AGYGSPKDVA	VYAALGLSPS	QTYIVGRAVR
KLQAQCQFLS	DGYVAHLGQL	EAGSHSHASS	GPPRAALGKS	SYGVAAPVDF
LRKQSQLLRS	RGPSQAEREG	PGTPPTTLAR	GKARSISLKL	DSEE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, ліпідних краплях, апараті гольджі.

Література

Ocaka L., Spalluto C., Wilson D.I., Hunt D.M., Halford S. (2005). Chromosomal localization, genomic organization and evolution of the genes encoding human phosphatidylinositol transfer protein membrane-associated (PITPNM) 1, 2 and 3. Cytogenet. Genome Res. 108: 293—302. PMID 15627748 DOI:10.1159/000081519
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Tian D., Litvak V., Toledo-Rodriguez M., Carmon S., Lev S. (2002). Nir2, a novel regulator of cell morphogenesis. Mol. Cell. Biol. 22: 2650—2662. PMID 11909959 DOI:10.1128/MCB.22.8.2650-2662.2002
Amarilio R., Ramachandran S., Sabanay H., Lev S. (2005). Differential regulation of endoplasmic reticulum structure through VAP-Nir protein interaction. J. Biol. Chem. 280: 5934—5944. PMID 15545272 DOI:10.1074/jbc.M409566200
Litvak V., Dahan N., Ramachandran S., Sabanay H., Lev S. (2005). Maintenance of the diacylglycerol level in the Golgi apparatus by the Nir2 protein is critical for Golgi secretory function. Nat. Cell Biol. 7: 225—234. PMID 15723057 DOI:10.1038/ncb1221

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9003 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, O00562 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 11

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9003 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, O00562 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]