PGA5

PGA5 (англ. Pepsinogen 5, group I (pepsinogen A)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 388 амінокислот, а молекулярна маса — 41 993.

PGA5
Ідентифікатори
Символи	PGA5, Pg5, pepsinogen 5, group I (pepsinogen A), pepsinogen A5
Зовнішні ІД	OMIM: 169730 HomoloGene: 68135 GeneCards: PGA5
Онтологія гена Молекулярна функція • hydrolase activity • aspartic-type endopeptidase activity • GO:0070122 peptidase activity Клітинна компонента • extracellular region • екзосома • multivesicular body lumen Біологічний процес • травлення • GO:0044257 protein catabolic process • протеоліз • автофагія Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	5222	179247
Ensembl	ENSG00000256713	WBGene00017881
UniProt	P0DJD9	Q22972
RefSeq (мРНК)	NM_014224	NM_072831
RefSeq (білок)	NP_055039	NP_505232
Локус (UCSC)	Хр. 11: 61.24 – 61.25 Mb	н/д
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MKWLLLLGLV		ALSECIMYKV		PLIRKKSLRR		TLSERGLLKD		FLKKHNLNPA
RKYFPQWEAP		TLVDEQPLEN		YLDMEYFGTI		GIGTPAQDFT		VVFDTGSSNL
WVPSVYCSSL		ACTNHNRFNP		EDSSTYQSTS		ETVSITYGTG		SMTGILGYDT
VQVGGISDTN		QIFGLSETEP		GSFLYYAPFD		GILGLAYPSI		SSSGATPVFD
NIWNQGLVSQ		DLFSVYLSAD		DKSGSVVIFG		GIDSSYYTGS		LNWVPVTVEG
YWQITVDSIT		MNGETIACAE		GCQAIVDTGT		SLLTGPTSPI		ANIQSDIGAS
ENSDGDMVVS		CSAISSLPDI		VFTINGVQYP		VPPSAYILQS		EGSCISGFQG
MNVPTESGEL		WILGDVFIRQ		YFTVFDRANN		QVGLAPVA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, аспартилових протеаз, фосфопротеїнів. Секретований назовні.

Див. також

• Хромосома 11

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Ichihara Y., Sogawa K., Takahashi K. (1985). Isolation of human, swine, and rat prepepsinogens and calf preprochymosin, and determination of the primary structures of their NH2-terminal signal sequences. J. Biochem. 98: 483—492. PMID 2415509 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135303
• Athauda S.B.P., Tanji M., Kageyama T., Takahashi K. (1989). A comparative study on the NH2-terminal amino acid sequences and some other properties of six isozymic forms of human pepsinogens and pepsins. J. Biochem. 106: 920—927. PMID 2515193 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122952
• Foltmann B. (1988). Activation of human pepsinogens. FEBS Lett. 241: 69—72. PMID 3197840 DOI:10.1016/0014-5793(88)81033-0
• Fujinaga M., Chernaia M.M., Tarasova N.I., Mosimann S.C., James M.N.G. (1995). Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin. Protein Sci. 4: 960—972. PMID 7663352 DOI:10.1002/pro.5560040516
• Huang W.-Y., Tang J. (1970). Carboxyl-terminal sequence of human gastricsin and pepsin. J. Biol. Chem. 245: 2189—2193. PMID 4909888