Проліл-4-гідроксилаза, бета-поліпептид

білок-кодуючий ген Homo Sapiens
(Перенаправлено з P4HB)

Проліл-4-гідроксилаза, бета-поліпептид (англ. Prolyl 4-hydroxylase subunit beta) – білок, який кодується геном P4HB, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 508 амінокислот, а молекулярна маса — 57 116[5].

Проліл-4-гідроксилаза, бета-поліпептид
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи P4HB, DSI, ERBA2L, GIT, P4Hbeta, PDI, PDIA1, PHDB, PO4DB, PO4HB, PROHB, CLCRP1, prolyl 4-hydroxylase subunit beta
Зовнішні ІД OMIM: 176790 MGI: 97464 HomoloGene: 55495 GeneCards: P4HB
Пов'язані генетичні захворювання
Cole-Carpenter syndrome[1]
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000918
NM_011032
RefSeq (білок)
NP_000909
NP_035162
Локус (UCSC) Хр. 17: 81.84 – 81.86 Mb Хр. 11: 120.45 – 120.46 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MLRRALLCLAVAALVRADAPEEEDHVLVLRKSNFAEALAAHKYLLVEFYA
PWCGHCKALAPEYAKAAGKLKAEGSEIRLAKVDATEESDLAQQYGVRGYP
TIKFFRNGDTASPKEYTAGREADDIVNWLKKRTGPAATTLPDGAAAESLV
ESSEVAVIGFFKDVESDSAKQFLQAAEAIDDIPFGITSNSDVFSKYQLDK
DGVVLFKKFDEGRNNFEGEVTKENLLDFIKHNQLPLVIEFTEQTAPKIFG
GEIKTHILLFLPKSVSDYDGKLSNFKTAAESFKGKILFIFIDSDHTDNQR
ILEFFGLKKEECPAVRLITLEEEMTKYKPESEELTAERITEFCHRFLEGK
IKPHLMSQELPEDWDKQPVKVLVGKNFEDVAFDEKKNVFVEFYAPWCGHC
KQLAPIWDKLGETYKDHENIVIAKMDSTANEVEAVKVHSFPTLKFFPASA
DRTVIDYNGERTLDGFKKFLESGGQDGAGDDDDLEDLEEAEEPDMEEDDD
QKAVKDEL

Цей білок за функціями належить до шаперонів, ізомераз. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Ward L.D., Hong J., Whitehead R.H., Simpson R.J. (1990). Development of a database of amino acid sequences for human colon carcinoma proteins separated by two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. Electrophoresis. 11: 883—891. PMID 2079031 DOI:10.1002/elps.1150111019
  • Morris J.I., Varandani P.T. (1988). Characterization of a cDNA for human glutathione-insulin transhydrogenase (protein-disulfide isomerase/oxidoreductase). Biochim. Biophys. Acta. 949: 169—180. PMID 3342239 DOI:10.1016/0167-4781(88)90080-2
  • Fenouillet E., Barbouche R., Courageot J., Miquelis R. (2001). The catalytic activity of protein disulfide isomerase is involved in human immunodeficiency virus envelope-mediated membrane fusion after CD4 cell binding. J. Infect. Dis. 183: 744—752. PMID 11181151 DOI:10.1086/318823
  • Lumb R.A., Bulleid N.J. (2002). Is protein disulfide isomerase a redox-dependent molecular chaperone?. EMBO J. 21: 6763—6770. PMID 12485997 DOI:10.1093/emboj/cdf685
  • Ko H.S., Uehara T., Nomura Y. (2002). Role of ubiquilin associated with protein-disulfide isomerase in the endoplasmic reticulum in stress-induced apoptotic cell death. J. Biol. Chem. 277: 35386—35392. PMID 12095988 DOI:10.1074/jbc.M203412200

Примітки ред.

Див. також ред.