ODC1

ODC1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2OO0, 4ZGY, 5BWA, 1D7K, 2ON3
Ідентифікатори
Символи	ODC1, ODC, ornithine decarboxylase 1, NEDBIA, BABS, NEDBA
Зовнішні ІД	OMIM: 165640 MGI: 97402 HomoloGene: 1906 GeneCards: ODC1
Реагує на сполуку
	ефлорнітин
Онтологія гена
Молекулярна функція	• ornithine decarboxylase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein homodimerization activity; • carboxy-lyase activity; • каталітична активність; • lyase activity;
Клітинна компонента	• perinuclear region of cytoplasm; • гіалоплазма; • цитоплазма; • компонент клітини;
Біологічний процес	• putrescine biosynthetic process; • polyamine biosynthetic process; • response to virus; • polyamine metabolic process; • regulation of cellular amino acid metabolic process; • positive regulation of cell population proliferation; • розвиток нирки; • GO:1903362 regulation of protein catabolic process; • putrescine biosynthetic process from ornithine;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4953
	18263
	ENSG00000115758
	ENSMUSG00000011179
	P11926
	P00860
	NM_002539; NM_001287188; NM_001287189; NM_001287190
	NM_013614
	NP_001274117; NP_001274118; NP_001274119; NP_002530
	NP_038642
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ODC1 (англ. Ornithine decarboxylase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 461 амінокислот, а молекулярна маса — 51 148^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MNNFGNEEFD	CHFLDEGFTA	KDILDQKINE	VSSSDDKDAF	YVADLGDILK
KHLRWLKALP	RVTPFYAVKC	NDSKAIVKTL	AATGTGFDCA	SKTEIQLVQS
LGVPPERIIY	ANPCKQVSQI	KYAANNGVQM	MTFDSEVELM	KVARAHPKAK
LVLRIATDDS	KAVCRLSVKF	GATLRTSRLL	LERAKELNID	VVGVSFHVGS
GCTDPETFVQ	AISDARCVFD	MGAEVGFSMY	LLDIGGGFPG	SEDVKLKFEE
ITGVINPALD	KYFPSDSGVR	IIAEPGRYYV	ASAFTLAVNI	IAKKIVLKEQ
TGSDDEDESS	EQTFMYYVND	GVYGSFNCIL	YDHAHVKPLL	QKRPKPDEKY
YSSSIWGPTC	DGLDRIVERC	DLPEMHVGDW	MLFENMGAYT	VAAASTFNGF
QRPTIYYVMS	GPAWQLMQQF	QNPDFPPEVE	EQDASTLPVS	CAWESGMKRH
RAACASASIN	V

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, декарбоксилаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з піридоксаль-фосфатом.

Література ред.

Hickok N.J., Seppaenen P.J., Gunsalus G.L., Jaenne O.A. (1987). Complete amino acid sequence of human ornithine decarboxylase deduced from complementary DNA. DNA. 6: 179—187. PMID 3595418 DOI:10.1089/dna.1987.6.179
Fitzgerald M.C., Flanagan M.A. (1989). Characterization and sequence analysis of the human ornithine decarboxylase gene. DNA. 8: 623—634. PMID 2693021 DOI:10.1089/dna.1.1989.8.623
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kaczmarek L., Calabretta B., Ferrari S., de Riel J.K. (1987). Cell-cycle-dependent expression of human ornithine decarboxylase. J. Cell. Physiol. 132: 545—551. PMID 3308908 DOI:10.1002/jcp.1041320318
Bauer P.M., Fukuto J.M., Buga G.M., Pegg A.E., Ignarro L.J. (1999). Nitric oxide inhibits ornithine decarboxylase by S-nitrosylation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 262: 355—358. PMID 10462479 DOI:10.1006/bbrc.1999.1210
Bauer P.M., Buga G.M., Fukuto J.M., Pegg A.E., Ignarro L.J. (2001). Nitric oxide inhibits ornithine decarboxylase via S-nitrosylation of cysteine 360 in the active site of the enzyme. J. Biol. Chem. 276: 34458—34464. PMID 11461922 DOI:10.1074/jbc.M105219200