Оклюдин

білок людини
(Перенаправлено з OCLN)

Оклюдин (англ. Occludin) – інтегральний білок, який кодується геном OCLN, розташованим у людини на довгому плечі 5-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 522 амінокислот, а молекулярна маса — 59 144[5]. білок з молекулярною масою 65 кДа, що розташований в щільних контактах та є їх компонентом. В людини оклюдин кодується геном OCLN та являє собою 522-амінокислотний поліпептид.

Оклюдин
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи OCLN, BLCPMG, PPP1R115, occludin, PTORCH1
Зовнішні ІД OMIM: 602876 MGI: 106183 HomoloGene: 1905 GeneCards: OCLN
Пов'язані генетичні захворювання
pseudo-TORCH syndrome[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002538
NM_001205254
NM_001205255
NM_008756
NM_001360536
NM_001360537
NM_001360538
NM_001360539
RefSeq (білок)
NP_001192183
NP_001192184
NP_002529
NP_032782
NP_001347465
NP_001347466
NP_001347467
NP_001347468
Локус (UCSC) Хр. 5: 69.49 – 69.56 Mb Хр. 13: 100.63 – 100.69 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MSSRPLESPPPYRPDEFKPNHYAPSNDIYGGEMHVRPMLSQPAYSFYPED
EILHFYKWTSPPGVIRILSMLIIVMCIAIFACVASTLAWDRGYGTSLLGG
SVGYPYGGSGFGSYGSGYGYGYGYGYGYGGYTDPRAAKGFMLAMAAFCFI
AALVIFVTSVIRSEMSRTRRYYLSVIIVSAILGIMVFIATIVYIMGVNPT
AQSSGSLYGSQIYALCNQFYTPAATGLYVDQYLYHYCVVDPQEAIAIVLG
FMIIVAFALIIFFAVKTRRKMDRYDKSNILWDKEHIYDEQPPNVEEWVKN
VSAGTQDVPSPPSDYVERVDSPMAYSSNGKVNDKRFYPESSYKSTPVPEV
VQELPLTSPVDDFRQPRYSSGGNFETPSKRAPAKGRAGRSKRTEQDHYET
DYTTGGESCDELEEDWIREYPPITSDQQRQLYKRNFDTGLQEYKSLQSEL
DEINKELSRLDKELDDYREESEEYMAAADEYNRLKQVKGSADYKSKKNHC
KQLKSKLSHIKKMVGDYDRQKT

Локалізований у клітинній мембрані щільних контактів.

Ген OCLN ред.

Ген OCLN розташований на довгому (q) плечі хромосоми 5 у позиції q13.1. Він починається з 69 492 292 пари основ та простягається до 69 558 104 пари основ, маючи довжину 65 813 пар основ. В результаті альтернативного сплайсингу експресуються дві ізоформи оклюдину.

Структура ред.

В структурі оклюдину виділяють 9 доменів, що розділені на дві групи. Перша група об'єднує 5 доменів, що розташовані внутрішньоклітинно та позаклітинно, а друга група об'єднує 4 трансмембранних домени. Ці 9 доменів є наступними:

  • N-кінцевий домен (66 амінокислот);
  • трансмембранний домен 1 (23 амінокислот);
  • позаклітинна петля 1 (46 амінокислот);
  • трансмембранний домен 2 (25 амінокислот);
  • внутрішньоклітинна петля (10 амінокислот);
  • трансмембранний домен 3 (25 амінокислот);
  • позаклітинний домен 2 (48 амінокислот);
  • трансмембранний домен 4 (22 амінокислот);
  • C-кінцевий домен (257 амінокислот).

C-кінцевий домен необхідний для правильного утворення щільних контактів. Він також взаємодіє з декількома цитоплазматичними білками в з'єднувальному диску і сигнальними молекулами, відповідальними за виживання клітин, а його N-кінцевий домен бере участь в ущільнені щільних контактів. Позаклітинна петля оклюдину бере участь в регуляції парацелюлярної проникності, а позаклітинний домен 2 бере участь в локалізації щодо щільного контакту.

Функції ред.

Оклюдин є важливим для функціювання щільних контактів. Він визначає щільність щільних контактів та відіграє важливу роль в забезпеченні бар'єрної функції.

Див. також ред.

Література ред.

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sallee J.L., Burridge K. (2009). Density-enhanced phosphatase 1 regulates phosphorylation of tight junction proteins and enhances barrier function of epithelial cells. J. Biol. Chem. 284: 14997—15006. PMID 19332538 DOI:10.1074/jbc.M901901200
  • Van Itallie C.M., Anderson J.M. (1997). Occludin confers adhesiveness when expressed in fibroblasts. J. Cell Sci. 110: 1113—1121. PMID 9175707
  • Lapierre L.A., Tuma P.L., Navarre J., Goldenring J.R., Anderson J.M. (1999). VAP-33 localizes to both an intracellular vesicle population and with occludin at the tight junction. J. Cell Sci. 112: 3723—3732. PMID 10523508

Примітки ред.