NOX5

NOX5
Ідентифікатори
Символи	NOX5, NADPH oxidase 5
Зовнішні ІД	OMIM: 606572 HomoloGene: 41568 GeneCards: NOX5
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Онтологія гена
Молекулярна функція	• зв'язування з іоном металу; • proton channel activity; • calcium ion binding; • heme binding; • oxidoreductase activity; • flavin adenine dinucleotide binding; • NADP binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • мембрана; • ендоплазматичний ретикулум; • endoplasmic reticulum membrane; • клітинна мембрана; • НАДФН-оксидаза;
Біологічний процес	• Ангіогенез; • superoxide anion generation; • positive regulation of reactive oxygen species metabolic process; • regulation of fusion of sperm to egg plasma membrane; • GO:0097285 апоптоз; • ion transport; • regulation of proton transport; • проліферація; • endothelial cell proliferation; • cellular response to oxidative stress; • proton transmembrane transport; • cytoskeleton-dependent cytokinesis; • defense response;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	79400
	5740310
	ENSG00000255346
	FBgn0085428
	Q96PH1
	н/д
	NM_001184779; NM_001184780; NM_024505
	NM_001103866; NM_001299556; NM_001299557; NM_137272
	NP_001171708; NP_001171709; NP_078781
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

NOX5 (англ. NADPH oxidase 5) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 765 амінокислот, а молекулярна маса — 86 439^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MNTSGDPAQT	GPEGCRGTMS	AEEDARWLRW	VTQQFKTIAG	EDGEISLQEF
KAALHVKESF	FAERFFALFD	SDRSGTITLQ	ELQEALTLLI	HGSPMDKLKF
LFQVYDIDVC	ARQGASAGTE	WGAGAGPHWA	SSPLGTGSGS	IDPDELRTVL
QSCLRESAIS	LPDEKLDQLT	LALFESADAD	GNGAITFEEL	RDELQRFPGV
MENLTISAAH	WLTAPAPRPR	PRRPRQLTRA	YWHNHRSQLF	CLATYAGLHV
LLFGLAASAH	RDLGASVMVA	KGCGQCLNFD	CSFIAVLMLR	RCLTWLRATW
LAQVLPLDQN	IQFHQLMGYV	VVGLSLVHTV	AHTVNFVLQA	QAEASPFQFW
ELLLTTRPGI	GWVHGSASPT	GVALLLLLLL	MFICSSSCIR	RSGHFEVFYW
THLSYLLVWL	LLIFHGPNFW	KWLLVPGILF	FLEKAIGLAV	SRMAAVCIME
VNLLPSKVTH	LLIKRPPFFH	YRPGDYLYLN	IPTIARYEWH	PFTISSAPEQ
KDTIWLHIRS	QGQWTNRLYE	SFKASDPLGR	GSKRLSRSVT	MRKSQRSSKG
SEILLEKHKF	CNIKCYIDGP	YGTPTRRIFA	SEHAVLIGAG	IGITPFASIL
QSIMYRHQKR	KHTCPSCQHS	WIEGVQDNMK	LHKVDFIWIN	RDQRSFEWFV
SLLTKLEMDQ	AEEAQYGRFL	ELHMYMTSAL	GKNDMKAIGL	QMALDLLANK
EKKDSITGLQ	TRTQPGRPDW	SKVFQKVAAE	KKGKVQVFFC	GSPALAKVLK
GHCEKFGFRF	FQENF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, іонних каналів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт іонів, транспорт, ангіогенез, транспорт електронів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, НАДФ, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Kawahara T., Ritsick D., Cheng G., Lambeth J.D. (2005). Point mutations in the proline-rich region of p22phox are dominant inhibitors of Nox1- and Nox2-dependent reactive oxygen generation. J. Biol. Chem. 280: 31859—31869. PMID 15994299 DOI:10.1074/jbc.M501882200
Cheng G., Cao Z., Xu X., van Meir E.G., Lambeth J.D. (2001). Homologs of gp91phox: cloning and tissue expression of Nox3, Nox4, and Nox5. Gene. 269: 131—140. PMID 11376945 DOI:10.1016/S0378-1119(01)00449-8