NFS1

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

Мітохондріальна цистеїн-десульфураза (англ. NFS1, cysteine desulfurase) – білок, який кодується геном NFS1, розташованим у людей на довгому плечі 20-ї хромосоми.[3][4][5] [6] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 457 амінокислот, а молекулярна маса — 50 196[7].

NFS1
Ідентифікатори
Символи NFS1, IscS, NIFS, HUSSY-08, NFS1 cysteine desulfurase, cysteine desulfurase, COXPD52
Зовнішні ІД OMIM: 603485 MGI: 1316706 HomoloGene: 5463 GeneCards: NFS1
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001198989
NM_021100
NM_181679
NM_010911
RefSeq (білок)
NP_001185918
NP_066923
NP_035041
Локус (UCSC) Хр. 20: 35.67 – 35.7 Mb Хр. 2: 155.97 – 155.99 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

Цей білок за функцією належить до трансфераз. Білок має сайт для зв'язування з іоном заліза, піридоксаль-фосфатом, залізо-сірчаною групою. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мітохондрії.

Залізно-сульфурні кластери (Fe–S кластери) необхідні для функціонування багатьох клітинних ензимів. NFS1 бере безпосередню участь у синтезі (біогенезі) цих кластерів, генеруючи неорганічну сірку, потрібну для їх утворення. Джерелом сірки є цистеїн. NFS1 віднімає атом сірки від молекули цистеїну, внаслідок чого той перетворюється на аланін.

Послідовність амінокислот
1020304050
MLLRAAWRRAAVAVTAAPGPKPAAPTRGLRLRVGDRAPQSAVPADTAAAP
EVGPVLRPLYMDVQATTPLDPRVLDAMLPYLINYYGNPHSRTHAYGWESE
AAMERARQQVASLIGADPREIIFTSGATESNNIAIKGVARFYRSRKKHLI
TTQTEHKCVLDSCRSLEAEGFQVTYLPVQKSGIIDLKELEAAIQPDTSLV
SVMTVNNEIGVKQPIAEIGRICSSRKVYFHTDAAQAVGKIPLDVNDMKID
LMSISGHKIYGPKGVGAIYIRRRPRVRVEALQSGGGQERGMRSGTVPTPL
VVGLGAACEVAQQEMEYDHKRISKLSERLIQNIMKSLPDVVMNGDPKHHY
PGCINLSFAYVEGESLLMALKDVALSSGSACTSASLEPSYVLRAIGTDED
LAHSSIRFGIGRFTTEEEVDYTVEKCIQHVKRLREMSPLWEMVQDGIDLK
SIKWTQH

Див. також ред.

Примітки ред.

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15910 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.
  4. Biederbick A, Stehling O, Rosser R, Niggemeyer B, Nakai Y, Elsasser HP, Lill R (Jul 2006). Role of human mitochondrial Nfs1 in cytosolic iron-sulfur protein biogenesis and iron regulation. Mol Cell Biol. Т. 26, № 15. с. 5675—87. doi:10.1128/MCB.00112-06. PMC 1592756. PMID 16847322.
  5. Entrez Gene: NFS1 NFS1 nitrogen fixation 1 homolog (S. cerevisiae).
  6. Land T, Rouault TA (Jan 1999). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol Cell. Т. 2, № 6. с. 807—15. doi:10.1016/S1097-2765(00)80295-6. PMID 9885568.
  7. UniProt, Q9Y697 (англ.) . Архів оригіналу за 13 лютого 2018. Процитовано 12 лютого 2018.

Література ред.

  • Land T., Rouault T.A. (1998). Targeting of a human iron-sulfur cluster assembly enzyme, nifs, to different subcellular compartments is regulated through alternative AUG utilization. Mol. Cell. 2: 807—815. PMID 9885568 DOI:10.1016/S1097-2765(00)80295-6
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Tong W.-H., Rouault T. (2000). Distinct iron-sulfur cluster assembly complexes exist in the cytosol and mitochondria of human cells. EMBO J. 19: 5692—5700. PMID 11060020 DOI:10.1093/emboj/19.21.5692
  • Marelja Z., Stoecklein W., Nimtz M., Leimkuehler S. (2008). A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm: Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3, a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 283: 25178—25185. PMID 18650437 DOI:10.1074/jbc.M804064200
  • Shi Y., Ghosh M.C., Tong W.H., Rouault T.A. (2009). Human ISD11 is essential for both iron-sulfur cluster assembly and maintenance of normal cellular iron homeostasis. Hum. Mol. Genet. 18: 3014—3025. PMID 19454487 DOI:10.1093/hmg/ddp239
  • Shan Y., Cortopassi G. (2016). Mitochondrial Hspa9/Mortalin regulates erythroid differentiation via iron-sulfur cluster assembly. Mitochondrion. 26: 94—103. PMID 26702583 DOI:10.1016/j.mito.2015.12.005