MYO1B

MYO1B
Ідентифікатори
Символи	MYO1B, myr1, myosin IB, MMIa, MMI-alpha, MYH-1c
Зовнішні ІД	OMIM: 606537 MGI: 107752 HomoloGene: 7856 GeneCards: MYO1B
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • calmodulin binding; • microfilament motor activity; • actin binding; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding; • cytoskeletal motor activity; • ATP binding; • phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding; • actin filament binding; • cadherin binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • trans-Golgi network membrane; • Філоподія; • early endosome; • brush border; • мікрофіламент; • perinuclear region of cytoplasm; • endosome membrane; • екзосома; • cell periphery; • myosin complex; • клітинна мембрана; • apical part of cell;
Біологічний процес	• actin filament organization; • actin filament-based movement; • actin filament bundle assembly; • post-Golgi vesicle-mediated transport;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	4430
	17912
	ENSG00000128641
	ENSMUSG00000018417
	O43795
	P46735
	NM_001130158; NM_001161819; NM_012223; NM_001330237; NM_001330238
	NM_001161817; NM_001290982; NM_010863
	NP_001123630; NP_001155291; NP_001317166; NP_001317167; NP_036355
	NP_001155289; NP_001277911; NP_034993
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MYO1B (англ. Myosin IB) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 136 амінокислот, а молекулярна маса — 131 985^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAKMEVKTSL	LDNMIGVGDM	VLLEPLNEET	FINNLKKRFD	HSEIYTYIGS
VVISVNPYRS	LPIYSPEKVE	EYRNRNFYEL	SPHIFALSDE	AYRSLRDQDK
DQCILITGES	GAGKTEASKL	VMSYVAAVCG	KGAEVNQVKE	QLLQSNPVLE
AFGNAKTVRN	DNSSRFGKYM	DIEFDFKGDP	LGGVISNYLL	EKSRVVKQPR
GERNFHVFYQ	LLSGASEELL	NKLKLERDFS	RYNYLSLDSA	KVNGVDDAAN
FRTVRNAMQI	VGFMDHEAES	VLAVVAAVLK	LGNIEFKPES	RVNGLDESKI
KDKNELKEIC	ELTGIDQSVL	ERAFSFRTVE	AKQEKVSTTL	NVAQAYYARD
ALAKNLYSRL	FSWLVNRINE	SIKAQTKVRK	KVMGVLDIYG	FEIFEDNSFE
QFIINYCNEK	LQQIFIELTL	KEEQEEYIRE	DIEWTHIDYF	NNAIICDLIE
NNTNGILAML	DEECLRPGTV	TDETFLEKLN	QVCATHQHFE	SRMSKCSRFL
NDTSLPHSCF	RIQHYAGKVL	YQVEGFVDKN	NDLLYRDLSQ	AMWKASHALI
KSLFPEGNPA	KINLKRPPTA	GSQFKASVAT	LMKNLQTKNP	NYIRCIKPND
KKAAHIFNEA	LVCHQIRYLG	LLENVRVRRA	GYAFRQAYEP	CLERYKMLCK
QTWPHWKGPA	RSGVEVLFNE	LEIPVEEYSF	GRSKIFIRNP	RTLFKLEDLR
KQRLEDLATL	IQKIYRGWKC	RTHFLLMKKS	QIVIAAWYRR	YAQQKRYQQT
KSSALVIQSY	IRGWKARKIL	RELKHQKRCK	EAVTTIAAYW	HGTQARRELR
RLKEEARNKH	AIAVIWAYWL	GSKARRELKR	LKEEARRKHA	VAVIWAYWLG
LKVRREYRKF	FRANAGKKIY	EFTLQRIVQK	YFLEMKNKMP	SLSPIDKNWP
SRPYLFLDST	HKELKRIFHL	WRCKKYRDQF	TDQQKLIYEE	KLEASELFKD
KKALYPSSVG	QPFQGAYLEI	NKNPKYKKLK	DAIEEKIIIA	EVVNKINRAN
GKSTSRIFLL	TNNNLLLADQ	KSGQIKSEVP	LVDVTKVSMS	SQNDGFFAVH
LKEGSEAASK	GDFLFSSDHL	IEMATKLYRT	TLSQTKQKLN	IEISDEFLVQ
FRQDKVCVKF	IQGNQKNGSV	PTCKRKNNRL	LEVAVP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою актину, молекулою кальмодуліну.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111