MYL12B

MYL12B (англ. Myosin light chain 12A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 172 амінокислот, а молекулярна маса — 19 779.

MYL12B
Ідентифікатори
Символи	MYL12B, MLC-B, MRLC2, myosin light chain 12B
Зовнішні ІД	OMIM: 609211 MGI: 1914518 HomoloGene: 68515 GeneCards: MYL12B
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • myosin heavy chain binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу Клітинна компонента • myosin II complex • гіалоплазма • apical part of cell • Z discdkac • екзосома • brush border • myosin complex • stress fiber • cell cortex region Біологічний процес • м'язове скорочення • regulation of cell shape Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	103910	67268
Ensembl	ENSG00000118680	ENSMUSG00000024048
UniProt	O14950	н/д
RefSeq (мРНК)	NM_033546 NM_001144944 NM_001144945 NM_001144946	NM_026064 NM_001357820
RefSeq (білок)	NP_001138416 NP_001138417 NP_291024 NP_001289976 NP_001289977 NP_001289978 NP_006462	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 18: 3.26 – 3.28 Mb	Хр. 17: 71.3 – 71.31 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSSKKAKTKT		TKKRPQRATS		NVFAMFDQSQ		IQEFKEAFNM		IDQNRDGFID
KEDLHDMLAS		LGKNPTDAYL		DAMMNEAPGP		INFTMFLTMF		GEKLNGTDPE
DVIRNAFACF		DEEATGTIQE		DYLRELLTTM		GDRFTDEEVD		ELYREAPIDK
KGNFNYIEFT		RILKHGAKDK		DD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів, м'язових білків, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.

Література

• Iwasaki T., Murata-Hori M., Ishitobi S., Hosoya H. (2001). Diphosphorylated MRLC is required for organization of stress fibers in interphase cells and the contractile ring in dividing cells. Cell Struct. Funct. 26: 677—683. PMID 11942626 DOI:10.1247/csf.26.677
• Watanabe M., Kohri M., Takaishi M., Horie R., Higashihara M. (2001). Molecular cloning and sequencing of myosin light chains in human megakaryoblastic leukemia cells. J. Smooth Muscle Res. 37: 25—38. PMID 11436981 DOI:10.1540/jsmr.37.25
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Suizu F., Ueda K., Iwasaki T., Murata-Hori M., Hosoya H. (2000). Activation of actin-activated MgATPase activity of myosin II by phosphorylation with MAPK-activated protein kinase-1b (RSK-2). J. Biochem. 128: 435—440. PMID 10965042 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022771
• Fumoto K., Uchimura T., Iwasaki T., Ueda K., Hosoya H. (2003). Phosphorylation of myosin II regulatory light chain is necessary for migration of HeLa cells but not for localization of myosin II at the leading edge. Biochem. J. 370: 551—556. PMID 12429016 DOI:10.1042/BJ20021559
• Umeda D., Tachibana H., Yamada K. (2005). Epigallocatechin-3-O-gallate disrupts stress fibers and the contractile ring by reducing myosin regulatory light chain phosphorylation mediated through the target molecule 67 kDa laminin receptor. Biochem. Biophys. Res. Commun. 333: 628—635. PMID 15946647 DOI:10.1016/j.bbrc.2005.05.108

Див. також

• Хромосома 18