MMP3

MMP3
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1B3D, 1B8Y, 1BIW, 1BM6, 1BQO, 1C3I, 1C8T, 1CAQ, 1CIZ, 1CQR, 1D5J, 1D7X, 1D8F, 1D8M, 1G05, 1G49, 1G4K, 1HFS, 1HY7, 1OO9, 1QIA, 1QIC, 1SLM, 1SLN, 1UEA, 1UMS, 1UMT, 1USN, 2D1O, 2JNP, 2JT5, 2JT6, 2SRT, 2USN, 3OHL, 3OHO, 3USN, 4DPE, 4G9L, 4JA1
Ідентифікатори
Символи	MMP3, CHDS6, MMP-3, SL-1, STMY, STMY1, STR1, matrix metallopeptidase 3
Зовнішні ІД	OMIM: 185250 MGI: 97010 HomoloGene: 20545 GeneCards: MMP3
шифр КФ	3.4.24.17
Реагує на сполуку
	cts-1027
Онтологія гена
Молекулярна функція	• zinc ion binding; • GO:0070122 peptidase activity; • endopeptidase activity; • metalloendopeptidase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • hydrolase activity; • зв'язування з іоном металу; • serine-type endopeptidase activity; • metallopeptidase activity;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • міжклітинний простір;
Біологічний процес	• collagen catabolic process; • cellular response to nitric oxide; • negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process; • extracellular matrix disassembly; • протеоліз; • positive regulation of protein oligomerization; • positive regulation of oxidative stress-induced cell death; • cytokine-mediated signaling pathway; • response to hypoxia; • regulation of cell migration; • regulation of neuroinflammatory response; • extracellular matrix organization; • response to amyloid-beta;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	4314
	17392
	ENSG00000149968
	ENSMUSG00000043613
	P08254
	P28862
	NM_002422
	NM_010809
	NP_002413
	NP_034939
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MMP3 (англ. Matrix metallopeptidase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 477 амінокислот, а молекулярна маса — 53 977^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MKSLPILLLL	CVAVCSAYPL	DGAARGEDTS	MNLVQKYLEN	YYDLKKDVKQ
FVRRKDSGPV	VKKIREMQKF	LGLEVTGKLD	SDTLEVMRKP	RCGVPDVGHF
RTFPGIPKWR	KTHLTYRIVN	YTPDLPKDAV	DSAVEKALKV	WEEVTPLTFS
RLYEGEADIM	ISFAVREHGD	FYPFDGPGNV	LAHAYAPGPG	INGDAHFDDD
EQWTKDTTGT	NLFLVAAHEI	GHSLGLFHSA	NTEALMYPLY	HSLTDLTRFR
LSQDDINGIQ	SLYGPPPDSP	ETPLVPTEPV	PPEPGTPANC	DPALSFDAVS
TLRGEILIFK	DRHFWRKSLR	KLEPELHLIS	SFWPSLPSGV	DAAYEVTSKD
LVFIFKGNQF	WAIRGNEVRA	GYPRGIHTLG	FPPTVRKIDA	AISDKEKNKT
YFFVEDKYWR	FDEKRNSMEP	GFPKQIAEDF	PGIDSKIDAV	FEEFGFFYFF
TGSSQLEFDP	NAKKVTHTLK	SNSWLNC

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Nagase H., Enghild J.J., Suzuki K., Salvesen G. (1990). Stepwise activation mechanisms of the precursor of matrix metalloproteinase 3 (stromelysin) by proteinases and (4-aminophenyl)mercuric acetate. Biochemistry. 29: 5783—5789. PMID 2383557 DOI:10.1021/bi00476a020
Li Y.C., Zhang X., Melton R., Ganu V., Gonnella N.C. (1998). Solution structure of the catalytic domain of human stromelysin-1 complexed to a potent, nonpeptidic inhibitor. Biochemistry. 37: 14048—14056. PMID 9760240 DOI:10.1021/bi981328w