Відкрити головне меню

MMP2

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

MMP2 (англ. Matrix metallopeptidase 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 660 амінокислот, а молекулярна маса — 73 882[5].

MMP2
Protein MMP2 PDB 1ck7.png
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Зовнішні ІД OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Реагує на сполуку
tiludronic acid[1]
Шаблон експресії
PBB GE MMP2 201069 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510
NM_008610
RefSeq (білок)
NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521
NP_032636
Локус (UCSC) Хр. 16: 55.39 – 55.51 Mb Хр. 8: 92.83 – 92.85 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MEALMARGALTGPLRALCLLGCLLSHAAAAPSPIIKFPGDVAPKTDKELA
VQYLNTFYGCPKESCNLFVLKDTLKKMQKFFGLPQTGDLDQNTIETMRKP
RCGNPDVANYNFFPRKPKWDKNQITYRIIGYTPDLDPETVDDAFARAFQV
WSDVTPLRFSRIHDGEADIMINFGRWEHGDGYPFDGKDGLLAHAFAPGTG
VGGDSHFDDDELWTLGEGQVVRVKYGNADGEYCKFPFLFNGKEYNSCTDT
GRSDGFLWCSTTYNFEKDGKYGFCPHEALFTMGGNAEGQPCKFPFRFQGT
SYDSCTTEGRTDGYRWCGTTEDYDRDKKYGFCPETAMSTVGGNSEGAPCV
FPFTFLGNKYESCTSAGRSDGKMWCATTANYDDDRKWGFCPDQGYSLFLV
AAHEFGHAMGLEHSQDPGALMAPIYTYTKNFRLSQDDIKGIQELYGASPD
IDLGTGPTPTLGPVTPEICKQDIVFDGIAQIRGEIFFFKDRFIWRTVTPR
DKPMGPLLVATFWPELPEKIDAVYEAPQEEKAVFFAGNEYWIYSASTLER
GYPKPLTSLGLPPDVQRVDAAFNWSKNKKTYIFAGDKFWRYNEVKKKMDP
GFPKLIADAWNAIPDNLDAVVDLQGGGHSYFFKGAYYLKLENQSLKSVKF
GSIKSDWLGC

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, ядрі, мембрані, мітохондрії, позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

ЛітератураРедагувати

  • Collier I.E., Bruns G.A.P., Goldberg G.I., Gerhard D.S. (1991). On the structure and chromosome location of the 72- and 92-kDa human type IV collagenase genes.. Genomics 9: 429 — 434.  PubMed DOI:10.1016/0888-7543(91)90408-7
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Butler G.S., Will H., Atkinson S.J., Murphy G. (1997). Membrane-type-2 matrix metalloproteinase can initiate the processing of progelatinase A and is regulated by the tissue inhibitors of metalloproteinases.. Eur. J. Biochem. 244: 653 — 657.  PubMed DOI:10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00653.x
  • Brooks P.C., Silletti S., von Schalscha T.L., Friedlander M., Cheresh D.A. (1998). Disruption of angiogenesis by PEX, a noncatalytic metalloproteinase fragment with integrin binding activity.. Cell 92: 391 — 400.  PubMed DOI:10.1016/S0092-8674(00)80931-9
  • Fernandez-Patron C., Radomski M.W., Davidge S.T. (1999). Vascular matrix metalloproteinase-2 cleaves big endothelin-1 yielding a novel vasoconstrictor.. Circ. Res. 85: 906 — 911.  PubMed DOI:10.1161/01.RES.85.10.906
  • Chattopadhyay N., Mitra A., Frei E., Chatterjee A. (2001). Human cervical tumor cell (SiHa) surface alphavbeta3 integrin receptor has associated matrix metalloproteinase (MMP-2) activity.. J. Cancer Res. Clin. Oncol. 127: 653 — 658.  PubMed DOI:10.1007/s004320100271

ПриміткиРедагувати

Див. такожРедагувати