MMP13 (англ. Matrix metallopeptidase 13) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 471 амінокислот, а молекулярна маса — 53 820[6].

MMP13
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи MMP13, CLG3, MANDP1, MMP-13, Matrix metallopeptidase 13, MDST
Зовнішні ІД OMIM: 600108 MGI: 1340026 HomoloGene: 20548 GeneCards: MMP13
Пов'язані генетичні захворювання
spondyloepimetaphyseal dysplasia, Missouri type, metaphyseal chondrodysplasia, Spahr type[1]
Реагує на сполуку
apratastat, cts-1027[2]
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_002427
NM_008607
RefSeq (білок)
NP_002418
NP_032633
Локус (UCSC) Хр. 11: 102.94 – 102.96 Mb Хр. 9: 7.27 – 7.28 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MHPGVLAAFLFLSWTHCRALPLPSGGDEDDLSEEDLQFAERYLRSYYHPT
NLAGILKENAASSMTERLREMQSFFGLEVTGKLDDNTLDVMKKPRCGVPD
VGEYNVFPRTLKWSKMNLTYRIVNYTPDMTHSEVEKAFKKAFKVWSDVTP
LNFTRLHDGIADIMISFGIKEHGDFYPFDGPSGLLAHAFPPGPNYGGDAH
FDDDETWTSSSKGYNLFLVAAHEFGHSLGLDHSKDPGALMFPIYTYTGKS
HFMLPDDDVQGIQSLYGPGDEDPNPKHPKTPDKCDPSLSLDAITSLRGET
MIFKDRFFWRLHPQQVDAELFLTKSFWPELPNRIDAAYEHPSHDLIFIFR
GRKFWALNGYDILEGYPKKISELGLPKEVKKISAAVHFEDTGKTLLFSGN
QVWRYDDTNHIMDKDYPRLIEEDFPGIGDKVDAVYEKNGYIYFFNGPIQF
EYSIWSNRIVRVMPANSILWC

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку, іоном кальцію. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

ред.
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Knaeuper V., Lopez-Otin C., Smith B., Knight G., Murphy G. (1996). Biochemical characterization of human collagenase-3. J. Biol. Chem. 271: 1544—1550. PMID 8576151 DOI:10.1074/jbc.271.3.1544
  • Fosang A.J., Last K., Knaeuper V., Murphy G., Neame P.J. (1996). Degradation of cartilage aggrecan by collagenase-3 (MMP-13). FEBS Lett. 380: 17—20. PMID 8603731 DOI:10.1016/0014-5793(95)01539-6
  • Li D., Weber D.R., Deardorff M.A., Hakonarson H., Levine M.A. (2015). Exome sequencing reveals a nonsense mutation in MMP13 as a new cause of autosomal recessive metaphyseal anadysplasia. Eur. J. Hum. Genet. 23: 264—266. PMID 24781753 DOI:10.1038/ejhg.2014.76
  • Maskos K., Lang R., Tschesche H., Bode W. (2007). Flexibility and variability of TIMP binding: X-ray structure of the complex between collagenase-3/MMP-13 and TIMP-2. J. Mol. Biol. 366: 1222—1231. PMID 17196980 DOI:10.1016/j.jmb.2006.11.072
  • Stura E.A., Visse R., Cuniasse P., Dive V., Nagase H. (2013). Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain. FASEB J. 27: 4395—4405. PMID 23913860 DOI:10.1096/fj.13-233601

Примітки

ред.

Див. також

ред.