LRRFIP1

LRRFIP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4H22
Ідентифікатори
Символи	LRRFIP1, FLAP-1, FLAP1, FLIIAP1, GCF-2, GCF2, HUFI-1, TRIP, leucine rich repeat (in FLII) interacting protein 1, LRR binding FLII interacting protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 603256 MGI: 1342770 HomoloGene: 48301 GeneCards: LRRFIP1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• DNA binding; • double-stranded RNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein homodimerization activity; • cadherin binding; • GO:0000980 RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding; • GO:0001078, GO:0001214, GO:0001206 DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific; • GO:0001200, GO:0001133, GO:0001201 DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific;
Клітинна компонента	• клітинна мембрана; • цитоскелет; • клітинне ядро; • цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• GO:0044324, GO:0003256, GO:1901213, GO:0046019, GO:0046020, GO:1900094, GO:0061216, GO:0060994, GO:1902064, GO:0003258, GO:0072212 regulation of transcription by RNA polymerase II; • GO:0045996 negative regulation of transcription, DNA-templated; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of type I interferon production; • transcription, DNA-templated; • GO:1901227 negative regulation of transcription by RNA polymerase II; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	9208
	16978
	ENSG00000124831
	ENSMUSG00000026305
	Q32MZ4
	Q3UZ39
	NM_001137550; NM_001137551; NM_001137552; NM_001137553; NM_004735
	NM_001111311; NM_001111312; NM_008515; NM_001310732
	NP_001131022; NP_001131023; NP_001131024; NP_001131025; NP_004726
	NP_001104781; NP_001104782; NP_001297661; NP_032541
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LRRFIP1 (англ. LRR binding FLII interacting protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 808 амінокислот, а молекулярна маса — 89 253^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTSPAAAQSR	EIDCLSPEAQ	KLAEARLAAK	RAARAEAREI	RMKELERQQK
EEDSERYSRR	SRRNTSASDE	DERMSVGSRG	SLRVEERPEK	DFTEKGSRNM
PGLSAATLAS	LGGTSSRRGS	GDTSISIDTE	ASIREIKELN	ELKDQIQDVE
GKYMQGLKEM	KDSLAEVEEK	YKKAMVSNAQ	LDNEKTNFMY	QVDTLKDMLL
ELEEQLAESR	RQYEEKNKEF	EREKHAHSIL	QFQFAEVKEA	LKQREEMLEK
HGIILNSEIA	TNGETSDTLN	NVGYQGPTKM	TKEELNALKS	TGDGTLGRAS
EVEVKNEIVA	NVGKREILHN	TEKEQHTEDT	VKDCVDIEVF	PAGENTEDQK
SSEDTAPFLG	TLAGATYEEQ	VQSQILESSS	LPENTVQVES	NEVMGAPDDR
TRTPLEPSNC	WSDLDGGNHT	ENVGEAAVTQ	VEEQAGTVAS	CPLGHSDDTV
YHDDKCMVEV	PQELETSTGH	SLEKEFTNQE	AAEPKEVPAH	STEVGRDHNE
EEGEETGLRD	EKPIKTEVPG	SPAGTEGNCQ	EATGPSTVDT	QNEPLDMKEP
DEEKSDQQGE	ALDSSQKKTK	NKKKKNKKKK	SPVPVETLKD	VKKELTYQNT
DLSEIKEEEQ	VKSTDRKSAV	EAQNEVTENP	KQKIAAESSE	NVDCPENPKI
KLDGKLDQEG	DDVQTAAEEV	LADGDTLDFE	DDTVQSSGPR	AGGEELDEGV
AKDNAKIDGA	TQSSPAEPKS	EDADRCTLPE	HESPSQDISD	ACEAESTERC
EMSEHPSQTV	RKALDSNSLE	NDDLSAPGRE	PGHFNPESRE	DTRGGNEKGK
SKEDCTMS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до репресорів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транскрипція, регуляція транскрипції, поліморфізм, ацетиляція, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з ДНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

Wilson S.A., Brown E.C., Kingsman A.J., Kingsman S.M. (1998). TRIP: a novel double stranded RNA binding protein which interacts with the leucine rich repeat of flightless I. Nucleic Acids Res. 26: 3460—3467. PMID 9671805 DOI:10.1093/nar/26.15.3460
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fong K.S.K., de Couet H.G. (1999). Novel proteins interacting with the leucine-rich repeat domain of human flightless-I identified by the yeast two-hybrid system. Genomics. 58: 146—157. PMID 10366446 DOI:10.1006/geno.1999.5817
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
Nguyen J.B., Modis Y. (2013). Crystal structure of the dimeric coiled-coil domain of the cytosolic nucleic acid sensor LRRFIP1. J. Struct. Biol. 181: 82—88. PMID 23099021 DOI:10.1016/j.jsb.2012.10.006

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6702 (англ.) . Архів оригіналу за 10 травня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
↑ UniProt, Q32MZ4 (англ.) . Архів оригіналу за 27 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також

Хромосома 2

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6702 (англ.) . Архів оригіналу за 10 травня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q32MZ4 (англ.) . Архів оригіналу за 27 вересня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]