LMAN1

LMAN1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3A4U, 3LCP, 3WHT, 3WHU, 3WNX, 4GKX, 4GKY, 4YGC, 4YGD, 4YGE, 4YGB
Ідентифікатори
Символи	LMAN1, ERGIC-53, ERGIC53, F5F8D, FMFD1, MCFD1, MR60, gp58, lectin, mannose binding 1
Зовнішні ІД	OMIM: 601567 MGI: 1917611 HomoloGene: 4070 GeneCards: LMAN1
Пов'язані генетичні захворювання
	factor v and Factor VIII, combined deficiency of, type 1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• unfolded protein binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • mannose binding; • carbohydrate binding;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • комплекс Ґольджі; • Golgi membrane; • саркомера; • host cell perinuclear region of cytoplasm; • ендоплазматичний ретикулум; • ER to Golgi transport vesicle membrane; • екзосома; • endoplasmic reticulum membrane; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; • мембрана; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane; • COPII-coated ER to Golgi transport vesicle;
Біологічний процес	• Golgi organization; • early endosome to Golgi transport; • зсідання крові; • positive regulation of organelle organization; • protein N-linked glycosylation via asparagine; • COPII vesicle coating; • protein exit from endoplasmic reticulum; • згортання білків; • protein transport; • vesicle-mediated transport; • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport; • endoplasmic reticulum organization; • GO:0015915 транспорт;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	3998
	70361
	ENSG00000074695
	ENSMUSG00000041891
	P49257
	Q9D0F3
	NM_005570
	NM_001172062; NM_027400
	NP_005561
	NP_001165533; NP_081676
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LMAN1 (англ. Lectin, mannose binding 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 510 амінокислот, а молекулярна маса — 57 549^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAGSRQRGLR	ARVRPLFCAL	LLSLGRFVRG	DGVGGDPAVA	LPHRRFEYKY
SFKGPHLVQS	DGTVPFWAHA	GNAIPSSDQI	RVAPSLKSQR	GSVWTKTKAA
FENWEVEVTF	RVTGRGRIGA	DGLAIWYAEN	QGLEGPVFGS	ADLWNGVGIF
FDSFDNDGKK	NNPAIVIIGN	NGQIHYDHQN	DGASQALASC	QRDFRNKPYP
VRAKITYYQN	TLTVMINNGF	TPDKNDYEFC	AKVENMIIPA	QGHFGISAAT
GGLADDHDVL	SFLTFQLTEP	GKEPPTPDKE	ISEKEKEKYQ	EEFEHFQQEL
DKKKEEFQKG	HPDLQGQPAE	EIFESVGDRE	LRQVFEGQNR	IHLEIKQLNR
QLDMILDEQR	RYVSSLTEEI	SKRGAGMPGQ	HGQITQQELD	TVVKTQHEIL
RQVNEMKNSM	SETVRLVSGM	QHPGSAGGVY	ETTQHFIDIK	EHLHIVKRDI
DNLVQRNMPS	NEKPKCPELP	PFPSCLSTVH	FIIFVVVQTV	LFIGYIMYRS
QQEAAAKKFF

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт білків, транспорт між ендоплазматичним ретикулумом і апаратом Гольджі. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, лектинами. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, апараті гольджі.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fiedler K., Simons K. (1994). A putative novel class of animal lectins in the secretory pathway homologous to leguminous lectins. Cell. 77: 625—626. PMID 8205612 DOI:10.1016/0092-8674(94)90047-7
Nufer O., Kappeler F., Guldbrandsen S., Hauri H.-P. (2003). ER export of ERGIC-53 is controlled by cooperation of targeting determinants in all three of its domains. J. Cell Sci. 116: 4429—4440. PMID 13130098 DOI:10.1242/jcs.00759
Neve E.P., Lahtinen U., Pettersson R.F. (2005). Oligomerization and intracellular localization of the glycoprotein receptor ERGIC-53 is independent of disulfide bonds. J. Mol. Biol. 354: 556—568. PMID 16257008 DOI:10.1016/j.jmb.2005.09.077
Ong Y.S., Tran T.H., Gounko N.V., Hong W. (2014). TMEM115 is an integral membrane protein of the Golgi complex involved in retrograde transport. J. Cell Sci. 127: 2825—2839. PMID 24806965 DOI:10.1242/jcs.136754
Wigren E., Bourhis J.M., Kursula I., Guy J.E., Lindqvist Y. (2010). Crystal structure of the LMAN1-CRD/MCFD2 transport receptor complex provides insight into combined deficiency of factor V and factor VIII. FEBS Lett. 584: 878—882. PMID 20138881 DOI:10.1016/j.febslet.2010.02.009