ITGB2

ITGB2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1L3Y, 1YUK, 2JF1, 2P26, 2P28, 3K6S, 3K71, 3K72, 2V7D, 4NEH, 4NEN, 5E6X, 5E6V, 5E6S, 5E6R, 5E6W, 5ES4, 5E6U
Ідентифікатори
Символи	ITGB2, CD18, LAD, LCAMB, LFA-1, MAC-1, MF17, MFI7, integrin subunit beta 2
Зовнішні ІД	OMIM: 600065 MGI: 96611 HomoloGene: 20092 GeneCards: ITGB2
Пов'язані генетичні захворювання
	leukocyte adhesion deficiency-1
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0032403 protein-containing complex binding; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein heterodimerization activity; • ICAM-3 receptor activity; • protein kinase binding; • cell adhesion molecule binding; • heat shock protein binding; • amyloid-beta binding; • complement component C3b binding; • integrin binding; • signaling receptor activity; • cargo receptor activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • extracellular vesicle; • integrin alphaL-beta2 complex; • мембрана; • клітинна мембрана; • receptor complex; • cell surface; • integrin complex; • екзосома; • specific granule membrane; • tertiary granule membrane; • ficolin-1-rich granule membrane; • focal adhesion; • external side of plasma membrane; • integrin alphaM-beta2 complex; • plasma membrane raft; • membrane raft; • cytoplasmic region; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• leukocyte cell-cell adhesion; • endodermal cell differentiation; • toll-like receptor 4 signaling pathway; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • heterotypic cell-cell adhesion; • cell-cell signaling; • GO:0010260 старіння людини; • receptor internalization; • leukocyte migration involved in inflammatory response; • natural killer cell activation; • cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus; • extracellular matrix organization; • receptor clustering; • positive regulation of angiogenesis; • neutrophil chemotaxis; • адгезія клітин; • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity; • regulation of cell shape; • regulation of immune response; • cellular extravasation; • integrin-mediated signaling pathway; • cell-matrix adhesion; • inflammatory response; • endothelial cell migration; • leukocyte migration; • regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • GO:0097285 апоптоз; • Фагоцитоз; • neutrophil degranulation; • microglial cell activation; • рецептор-опосередкований ендоцитоз; • phagocytosis, engulfment; • cell migration; • cytokine-mediated signaling pathway; • positive regulation of superoxide anion generation; • cell adhesion mediated by integrin; • positive regulation of neutrophil degranulation; • negative regulation of dopamine metabolic process; • positive regulation of protein targeting to membrane; • amyloid-beta clearance; • cell-cell adhesion; • cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules; • positive regulation of neuron death; • positive regulation of microglial cell activation; • neutrophil migration; • positive regulation of prostaglandin-E synthase activity; • positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	3689
	16414
	ENSG00000160255
	ENSMUSG00000000290
	P05107
	P11835
	NM_000211; NM_001127491; NM_001303238
	NM_008404
	NP_000202; NP_001120963; NP_001290167
	NP_032430
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ITGB2 (англ. Integrin subunit beta 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 769 амінокислот, а молекулярна маса — 84 782^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLGLRPPLLA	LVGLLSLGCV	LSQECTKFKV	SSCRECIESG	PGCTWCQKLN
FTGPGDPDSI	RCDTRPQLLM	RGCAADDIMD	PTSLAETQED	HNGGQKQLSP
QKVTLYLRPG	QAAAFNVTFR	RAKGYPIDLY	YLMDLSYSML	DDLRNVKKLG
GDLLRALNEI	TESGRIGFGS	FVDKTVLPFV	NTHPDKLRNP	CPNKEKECQP
PFAFRHVLKL	TNNSNQFQTE	VGKQLISGNL	DAPEGGLDAM	MQVAACPEEI
GWRNVTRLLV	FATDDGFHFA	GDGKLGAILT	PNDGRCHLED	NLYKRSNEFD
YPSVGQLAHK	LAENNIQPIF	AVTSRMVKTY	EKLTEIIPKS	AVGELSEDSS
NVVQLIKNAY	NKLSSRVFLD	HNALPDTLKV	TYDSFCSNGV	THRNQPRGDC
DGVQINVPIT	FQVKVTATEC	IQEQSFVIRA	LGFTDIVTVQ	VLPQCECRCR
DQSRDRSLCH	GKGFLECGIC	RCDTGYIGKN	CECQTQGRSS	QELEGSCRKD
NNSIICSGLG	DCVCGQCLCH	TSDVPGKLIY	GQYCECDTIN	CERYNGQVCG
GPGRGLCFCG	KCRCHPGFEG	SACQCERTTE	GCLNPRRVEC	SGRGRCRCNV
CECHSGYQLP	LCQECPGCPS	PCGKYISCAE	CLKFEKGPFG	KNCSAACPGL
QLSNNPVKGR	TCKERDSEGC	WVAYTLEQQD	GMDRYLIYVD	ESRECVAGPN
IAAIVGGTVA	GIVLIGILLL	VIWKALIHLS	DLREYRRFEK	EKLKSQWNND
NPLFKSATTT	VMNPKFAES

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, інтегринів, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як клітинна адгезія. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів. Локалізований у мембрані.

Література ред.

Kishimoto T.K., O'Connor K., Lee A., Roberts T.M., Springer T.A. (1987). Cloning of the beta subunit of the leukocyte adhesion proteins: homology to an extracellular matrix receptor defines a novel supergene family. Cell. 48: 681—690. PMID 3028646 DOI:10.1016/0092-8674(87)90246-7
Weitzman J.B., Wells C.E., Wright A.H., Clark P.A., Law S.K.A. (1991). The gene organisation of the human beta 2 integrin subunit (CD18). FEBS Lett. 294: 97—103. PMID 1683838 DOI:10.1016/0014-5793(91)81351-8
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ohashi Y., Yambe T., Tsuchiya S., Kikuchi H., Konno T. (1993). Familial genetic defect in a case of leukocyte adhesion deficiency. Hum. Mutat. 2: 458—467. PMID 7509236 DOI:10.1002/humu.1380020606
Fagerholm S., Morrice N., Gahmberg C.G., Cohen P. (2002). Phosphorylation of the cytoplasmic domain of the integrin CD18 chain by protein kinase C isoforms in leukocytes. J. Biol. Chem. 277: 1728—1738. PMID 11700305 DOI:10.1074/jbc.M106856200
Ostermann G., Weber K.S., Zernecke A., Schroeder A., Weber C. (2002). JAM-1 is a ligand of the beta(2) integrin LFA-1 involved in transendothelial migration of leukocytes. Nat. Immunol. 3: 151—158. PMID 11812992 DOI:10.1038/ni755