HSPH1

HSPH1 (англ. Heat shock protein family H (Hsp110) member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 858 амінокислот, а молекулярна маса — 96 865.

HSPH1
Ідентифікатори
Символи	HSPH1, HSP105, HSP105A, HSP105B, NY-CO-25, heat shock protein family H (Hsp110) member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 610703 MGI: 105053 HomoloGene: 21322 GeneCards: HSPH1
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • alpha-tubulin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ATP binding • adenyl-nucleotide exchange factor activity Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • endocytic vesicle lumen • нуклеоплазма • extracellular region • мікротрубочка • екзосома • клітинне ядро • GO:0009327 protein-containing complex Біологічний процес • negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion • positive regulation of protein tyrosine kinase activity • negative regulation of p38MAPK cascade • negative regulation of apoptotic signaling pathway • рецептор-опосередкований ендоцитоз • chaperone cofactor-dependent protein refolding • positive regulation of NK T cell activation • response to unfolded protein • regulation of cellular response to heat • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide • positive regulation of MHC class I biosynthetic process • GO:0003257, GO:0010735, GO:1901228, GO:1900622, GO:1904488 positive regulation of transcription by RNA polymerase II • GO:0048552 regulation of catalytic activity Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	10808	15505
Ensembl	ENSG00000120694	ENSMUSG00000029657
UniProt	Q92598	Q61699
RefSeq (мРНК)	NM_001286503 NM_001286504 NM_001286505 NM_006644 NM_001349704	NM_013559 NM_001347534
RefSeq (білок)	NP_001273432 NP_001273433 NP_001273434 NP_006635 NP_001336633	NP_001334463 NP_038587
Локус (UCSC)	Хр. 13: 31.13 – 31.16 Mb	Хр. 5: 149.54 – 149.56 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSVVGLDVGS		QSCYIAVARA		GGIETIANEF		SDRCTPSVIS		FGSKNRTIGV
AAKNQQITHA		NNTVSNFKRF		HGRAFNDPFI		QKEKENLSYD		LVPLKNGGVG
IKVMYMGEEH		LFSVEQITAM		LLTKLKETAE		NSLKKPVTDC		VISVPSFFTD
AERRSVLDAA		QIVGLNCLRL		MNDMTAVALN		YGIYKQDLPS		LDEKPRIVVF
VDMGHSAFQV		SACAFNKGKL		KVLGTAFDPF		LGGKNFDEKL		VEHFCAEFKT
KYKLDAKSKI		RALLRLYQEC		EKLKKLMSSN		STDLPLNIEC		FMNDKDVSGK
MNRSQFEELC		AELLQKIEVP		LYSLLEQTHL		KVEDVSAVEI		VGGATRIPAV
KERIAKFFGK		DISTTLNADE		AVARGCALQC		AILSPAFKVR		EFSVTDAVPF
PISLIWNHDS		EDTEGVHEVF		SRNHAAPFSK		VLTFLRRGPF		ELEAFYSDPQ
GVPYPEAKIG		RFVVQNVSAQ		KDGEKSRVKV		KVRVNTHGIF		TISTASMVEK
VPTEENEMSS		EADMECLNQR		PPENPDTDKN		VQQDNSEAGT		QPQVQTDAQQ
TSQSPPSPEL		TSEENKIPDA		DKANEKKVDQ		PPEAKKPKIK		VVNVELPIEA
NLVWQLGKDL		LNMYIETEGK		MIMQDKLEKE		RNDAKNAVEE		YVYEFRDKLC
GPYEKFICEQ		DHQNFLRLLT		ETEDWLYEEG		EDQAKQAYVD		KLEELMKIGT
PVKVRFQEAE		ERPKMFEELG		QRLQHYAKIA		ADFRNKDEKY		NHIDESEMKK
VEKSVNEVME		WMNNVMNAQA		KKSLDQDPVV		RAQEIKTKIK		ELNNTCEPVV
TQPKPKIESP		KLERTPNGPN		IDKKEEDLED		KNNFGAEPPH		QNGECYPNEK
NSVNMDLD

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.

Література

• Ishihara K., Yasuda K., Hatayama T. (1999). Molecular cloning, expression and localization of human 105 kDa heat shock protein, hsp105. Biochim. Biophys. Acta. 1444: 138—142. PMID 9931472 DOI:10.1016/S0167-4781(98)00254-1
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Hylander B.L., Chen X., Graf P.C.F., Subjeck J.R. (2000). The distribution and localization of hsp110 in brain. Brain Res. 869: 49—55. PMID 10865058 DOI:10.1016/S0006-8993(00)02346-5
• Rauch J.N., Gestwicki J.E. (2014). Binding of human nucleotide exchange factors to heat shock protein 70 (Hsp70) generates functionally distinct complexes in vitro. J. Biol. Chem. 289: 1402—1414. PMID 24318877 DOI:10.1074/jbc.M113.521997

Див. також

• Хромосома 13