HSPA1A

HSPA1A (англ. Heat shock 70 kDa protein 1A) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 641 амінокислот, а молекулярна маса — 70 052.

HSPA1A
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1HJO, 1S3X, 1XQS, 2E88, 2E8A, 2LMG, 3A8Y, 3ATU, 3ATV, 3AY9, 3D2E, 3D2F, 3JXU, 3LOF, 4IO8, 4J8F, 4PO2, 4WV5, 4WV7, 5AR0, 5AQZ, 3Q49,%%s3D2E
Ідентифікатори
Символи	HSPA1A, HEL-S-103, HSP70-1, HSP70-1A, HSP70I, HSP72, HSPA1, HSP70.1, heat shock protein family A (Hsp70) member 1A, HSP70.2, HSP70-2, HSP70
Зовнішні ІД	OMIM: 140550 MGI: 96244 HomoloGene: 74294 GeneCards: HSPA1A
Онтологія гена Молекулярна функція • nucleotide binding • heat shock protein binding • signaling receptor binding • C3HC4-type RING finger domain binding • ATPase activity • virus receptor activity • histone deacetylase binding • protein folding chaperone activity • G protein-coupled receptor binding • ATP binding • enzyme binding • ubiquitin protein ligase binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • GO:0001106 transcription corepressor activity • cadherin binding • RNA binding • denatured protein binding • protein N-terminus binding • unfolded protein binding • disordered domain specific binding • misfolded protein binding Клітинна компонента • blood microparticle • Центріоль • Нуклеоплазма • inclusion body • focal adhesion • perinuclear region of cytoplasm • ubiquitin ligase complex • гіалоплазма • extracellular region • ficolin-1-rich granule lumen • центросома • Центр організації мікротрубочок • Цитоскелет • клітинне ядро • цитоплазма • мітохондрія • ендоплазматичний ретикулум • aggresome • nuclear speck • везикула • екзосома • COP9 signalosome • GO:0009327 protein-containing complex • Рибонуклеопротеїни Біологічний процес • cellular response to oxidative stress • regulation of mRNA stability • negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway • positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity • negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway • cellular heat acclimation • negative regulation of inclusion body assembly • positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway • negative regulation of cell death • GO:1901313 positive regulation of gene expression • viral entry into host cell • regulation of cell death • ATP metabolic process • negative regulation of protein ubiquitination • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand • positive regulation of endoribonuclease activity • positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway • regulation of protein ubiquitination • positive regulation of interleukin-8 production • regulation of cellular response to heat • cellular response to heat • negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • neutrophil degranulation • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to stress • protein refolding • positive regulation of microtubule nucleation • regulation of mitotic spindle assembly • mRNA catabolic process • response to unfolded protein • negative regulation of cell population proliferation • negative regulation of cell growth • negative regulation of apoptotic process • protein stabilization • chaperone-mediated protein complex assembly • positive regulation of RNA splicing • Unfolded Protein Response • positive regulation of erythrocyte differentiation • chaperone cofactor-dependent protein refolding • lysosomal transport • response to heat • telomere maintenance • GO:0100026 Репарація ДНК Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	3303	193740
Ensembl	ENSG00000234475 ENSG00000204389 ENSG00000237724 ENSG00000235941 ENSG00000215328 н/д	ENSMUSG00000091971
UniProt	P0DMV8 P0DMV9	Q61696
RefSeq (мРНК)	NM_005345	NM_010479
RefSeq (білок)	NP_005337 NP_005336 NP_005336 NP_005336.3 NP_005337.2	NP_034609
Локус (UCSC)	Хр. 6: 31.82 – 31.82 Mb	Хр. 17: 35.19 – 35.19 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MAKAAAIGID		LGTTYSCVGV		FQHGKVEIIA		NDQGNRTTPS		YVAFTDTERL
IGDAAKNQVA		LNPQNTVFDA		KRLIGRKFGD		PVVQSDMKHW		PFQVINDGDK
PKVQVSYKGE		TKAFYPEEIS		SMVLTKMKEI		AEAYLGYPVT		NAVITVPAYF
NDSQRQATKD		AGVIAGLNVL		RIINEPTAAA		IAYGLDRTGK		GERNVLIFDL
GGGTFDVSIL		TIDDGIFEVK		ATAGDTHLGG		EDFDNRLVNH		FVEEFKRKHK
KDISQNKRAV		RRLRTACERA		KRTLSSSTQA		SLEIDSLFEG		IDFYTSITRA
RFEELCSDLF		RSTLEPVEKA		LRDAKLDKAQ		IHDLVLVGGS		TRIPKVQKLL
QDFFNGRDLN		KSINPDEAVA		YGAAVQAAIL		MGDKSENVQD		LLLLDVAPLS
LGLETAGGVM		TALIKRNSTI		PTKQTQIFTT		YSDNQPGVLI		QVYEGERAMT
KDNNLLGRFE		LSGIPPAPRG		VPQIEVTFDI		DANGILNVTA		TDKSTGKANK
ITITNDKGRL		SKEEIERMVQ		EAEKYKAEDE		VQRERVSAKN		ALESYAFNMK
SAVEDEGLKG		KISEADKKKV		LDKCQEVISW		LDANTLAEKD		EFEHKRKELE
QVCNPIISGL		YQGAGGPGPG		GFGAQGPKGG		SGSGPTIEEV		D

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до шаперонів, рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як відповідь на стрес, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література

• Hunt C., Morimoto R.I. (1985). Conserved features of eukaryotic hsp70 genes revealed by comparison with the nucleotide sequence of human hsp70. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82: 6455—6459. PMID 3931075 DOI:10.1073/pnas.82.19.6455
• Milner C.M., Campbell R.D. (1990). Structure and expression of the three MHC-linked HSP70 genes. Immunogenetics. 32: 242—251. PMID 1700760 DOI:10.1007/BF00187095
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Sargent C.A., Dunham I., Trowsdale J., Campbell R.D. (1989). Human major histocompatibility complex contains genes for the major heat shock protein HSP70. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 1968—1972. PMID 2538825 DOI:10.1073/pnas.86.6.1968
• Drabent B., Genthe A., Benecke B.-J. (1986). In vitro transcription of a human hsp 70 heat shock gene by extracts prepared from heat-shocked and non-heat-shocked human cells. Nucleic Acids Res. 14: 8933—8948. PMID 3786141 DOI:10.1093/nar/14.22.8933
• Cloutier P., Lavallee-Adam M., Faubert D., Blanchette M., Coulombe B. (2013). A newly uncovered group of distantly related lysine methyltransferases preferentially interact with molecular chaperones to regulate their activity. PLoS Genet. 9: E1003210—E1003210. PMID 23349634 DOI:10.1371/journal.pgen.1003210

Див. також

• Хромосома 6