HSP90AB1

HSP90AB1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1QZ2, 1UYM, 2L6J, 3FWV, 3NMQ, 3PRY, 3UQ3, 5FWL, 5FWM, 5FWK
Ідентифікатори
Символи	HSP90AB1, D6S182, HSP84, HSP90B, HSPC2, HSPCB, heat shock protein 90kDa alpha family class B member 1, heat shock protein 90 alpha family class B member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 140572 MGI: 96247 HomoloGene: 74306 GeneCards: HSP90AB1
Реагує на сполуку
	luminespib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • transmembrane transporter binding; • unfolded protein binding; • GTP binding; • histone deacetylase binding; • UTP binding; • nitric-oxide synthase regulator activity; • kinase binding; • MHC class II protein complex binding; • protein kinase regulator activity; • CTP binding; • dATP binding; • double-stranded RNA binding; • TPR domain binding; • sulfonylurea receptor binding; • protein kinase binding; • RNA binding; • ATP binding; • heat shock protein binding; • пептидний зв'язок; • protein homodimerization activity; • ATP-dependent protein binding; • cadherin binding; • protein dimerization activity; • DNA polymerase binding; • disordered domain specific binding; • histone methyltransferase binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • ubiquitin protein ligase binding; • tau protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • Меланосома; • внутрішньоклітинний; • нуклеоплазма; • cell surface; • brush border membrane; • basolateral plasma membrane; • apical plasma membrane; • мітохондрія; • inclusion body; • COP9 signalosome; • екзосома; • ooplasm; • sperm head plasma membrane; • lysosomal membrane; • extracellular region; • клітинне ядро; • гіалоплазма; • клітинна мембрана; • мембрана; • aryl hydrocarbon receptor complex; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • GO:0009327 protein-containing complex; • neuronal cell body; • dendritic growth cone; • axonal growth cone; • perinuclear region of cytoplasm; • HSP90-CDC37 chaperone complex;
Біологічний процес	• GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process; • cellular response to interleukin-4; • response to salt stress; • Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; • placenta development; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • regulation of protein ubiquitination; • GO:1904579 cellular response to organic cyclic compound; • response to stress; • negative regulation of apoptotic process; • response to organic substance; • supramolecular fiber organization; • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity; • response to unfolded protein; • regulation of type I interferon-mediated signaling pathway; • regulation of interferon-gamma-mediated signaling pathway; • згортання білків; • positive regulation of cell size; • regulation of cellular response to heat; • positive regulation of protein binding; • virion attachment to host cell; • protein stabilization; • positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity; • response to cocaine; • negative regulation of complement-dependent cytotoxicity; • xenobiotic metabolic process; • telomere maintenance via telomerase; • positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process; • neutrophil degranulation; • positive regulation of cell differentiation; • chaperone-mediated protein complex assembly; • positive regulation of telomerase activity; • negative regulation of transforming growth factor beta activation; • telomerase holoenzyme complex assembly; • positive regulation of protein localization to cell surface; • central nervous system neuron axonogenesis; • establishment of cell polarity; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • axon extension; • GO:0032269, GO:0051201 negative regulation of protein metabolic process; • positive regulation of protein kinase B signaling; • negative regulation of proteasomal protein catabolic process; • positive regulation of tau-protein kinase activity; • positive regulation of cyclin-dependent protein kinase activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	3326
	15516
	ENSG00000096384
	ENSMUSG00000023944
	P08238; Q6PK50
	P11499
NM_001271969; NM_001271970; NM_001271971; NM_001271972; NM_007355;
	NM_001371238
	NM_008302
NP_001258898; NP_001258899; NP_001258900; NP_001258901; NP_031381;
	NP_001358167; NP_001258901.1
	NP_032328
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSP90AB1 (англ. Heat shock protein 90 alpha family class B member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 6-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 724 амінокислот, а молекулярна маса — 83 264^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPEEVHHGEE	EVETFAFQAE	IAQLMSLIIN	TFYSNKEIFL	RELISNASDA
LDKIRYESLT	DPSKLDSGKE	LKIDIIPNPQ	ERTLTLVDTG	IGMTKADLIN
NLGTIAKSGT	KAFMEALQAG	ADISMIGQFG	VGFYSAYLVA	EKVVVITKHN
DDEQYAWESS	AGGSFTVRAD	HGEPIGRGTK	VILHLKEDQT	EYLEERRVKE
VVKKHSQFIG	YPITLYLEKE	REKEISDDEA	EEEKGEKEEE	DKDDEEKPKI
EDVGSDEEDD	SGKDKKKKTK	KIKEKYIDQE	ELNKTKPIWT	RNPDDITQEE
YGEFYKSLTN	DWEDHLAVKH	FSVEGQLEFR	ALLFIPRRAP	FDLFENKKKK
NNIKLYVRRV	FIMDSCDELI	PEYLNFIRGV	VDSEDLPLNI	SREMLQQSKI
LKVIRKNIVK	KCLELFSELA	EDKENYKKFY	EAFSKNLKLG	IHEDSTNRRR
LSELLRYHTS	QSGDEMTSLS	EYVSRMKETQ	KSIYYITGES	KEQVANSAFV
ERVRKRGFEV	VYMTEPIDEY	CVQQLKEFDG	KSLVSVTKEG	LELPEDEEEK
KKMEESKAKF	ENLCKLMKEI	LDKKVEKVTI	SNRLVSSPCC	IVTSTYGWTA
NMERIMKAQA	LRDNSTMGYM	MAKKHLEINP	DHPIVETLRQ	KAEADKNDKA
VKDLVVLLFE	TALLSSGFSL	EDPQTHSNRI	YRMIKLGLGI	DEDEVAAEEP
NAAVPDEIPP	LEGDEDASRM	EEVD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у цитоплазмі.

Література ред.

Rebbe N.F., Ware J., Bertina R.M., Modrich P., Stafford D.W. (1987). Nucleotide sequence of a cDNA for a member of the human 90-kDa heat-shock protein family. Gene. 53: 235—245. PMID 3301534 DOI:10.1016/0378-1119(87)90012-6
Hoffmann T., Hovemann B. (1988). Heat-shock proteins, Hsp84 and Hsp86, of mice and men: two related genes encode formerly identified tumour-specific transplantation antigens. Gene. 74: 491—501. PMID 2469626 DOI:10.1016/0378-1119(88)90182-5
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Takahashi I., Tanuma R., Hirata M., Hashimoto K. (1994). A cosmid clone at the D6S182 locus on human chromosome 6p12 contains the 90-kDa heat shock protein beta gene (HSP90 beta). Mamm. Genome. 5: 121—122. PMID 8180474 DOI:10.1007/BF00292342
Mahony D., Parry D.A., Lees E. (1998). Active cdk6 complexes are predominantly nuclear and represent only a minority of the cdk6 in T cells. Oncogene. 16: 603—611. PMID 9482106 DOI:10.1038/sj.onc.1201570
Windheim M., Peggie M., Cohen P. (2008). Two different classes of E2 ubiquitin-conjugating enzymes are required for the mono-ubiquitination of proteins and elongation by polyubiquitin chains with a specific topology. Biochem. J. 409: 723—729. PMID 18042044 DOI:10.1042/BJ20071338