FTL

FTL
Наявні структури
PDB	Пошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2FFX, 2FG4, 2FG8, 3KXU
Ідентифікатори
Символи	FTL, LFTD, NBIA3, ferritin, light polypeptide, ferritin light chain
Зовнішні ІД	OMIM: 134790 MGI: 5434102 HomoloGene: 79330 GeneCards: FTL
Пов'язані генетичні захворювання
	adult-onset basal ganglia disease, hereditary hyperferritinemia with congenital cataracts
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ferric iron binding; • зв'язування з іоном металу; • identical protein binding; • ferroxidase activity; • ferrous iron binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • екзосома; • intracellular ferritin complex; • мембрана; • extracellular region; • azurophil granule lumen; • autolysosome; • цитоплазма;
Біологічний процес	• iron ion homeostasis; • iron ion transport; • cellular iron ion homeostasis; • intracellular sequestering of iron ion; • neutrophil degranulation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	2512
	434624
	ENSG00000087086
	н/д
	P02792
	н/д
	NM_000146
	н/д
	NP_000137
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FTL (англ. Ferritin light chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 19-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 175 амінокислот, а молекулярна маса — 20 020^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSQIRQNYS	TDVEAAVNSL	VNLYLQASYT	YLSLGFYFDR	DDVALEGVSH
FFRELAEEKR	EGYERLLKMQ	NQRGGRALFQ	DIKKPAEDEW	GKTPDAMKAA
MALEKKLNQA	LLDLHALGSA	RTDPHLCDFL	ETHFLDEEVK	LIKKMGDHLT
NLHRLGGPEA	GLGEYLFERL	TLKHD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза.

Література ред.

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Addison J.M., Fitton J.E., Lewis W.G., May K., Harrison P.M. (1983). The amino acid sequence of human liver apoferritin. FEBS Lett. 164: 139—144. PMID 6653779 DOI:10.1016/0014-5793(83)80037-4
Baraibar M.A., Muhoberac B.B., Garringer H.J., Hurley T.D., Vidal R. (2010). Unraveling of the E-helices and disruption of 4-fold pores are associated with iron mishandling in a mutant ferritin causing neurodegeneration. J. Biol. Chem. 285: 1950—1956. PMID 19923220 DOI:10.1074/jbc.M109.042986
Boyd D., Vecoli C., Belcher D.M., Jain S.K., Drysdale J.W. (1985). Structural and functional relationships of human ferritin H and L chains deduced from cDNA clones. J. Biol. Chem. 260: 11755—11761. PMID 3840162