FNTA

FNTA
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1JCQ, 1LD7, 1LD8, 1MZC, 1S63, 1SA4, 1TN6, 2F0Y, 2H6F, 2H6G, 2H6H, 2H6I, 2IEJ, 3E37
Ідентифікатори
Символи	FNTA, FPTA, PGGT1A, PTAR2, farnesyltransferase, CAAX box, alpha
Зовнішні ІД	OMIM: 134635 MGI: 104683 HomoloGene: 1534 GeneCards: FNTA
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • protein prenyltransferase activity; • protein geranylgeranyltransferase activity; • microtubule binding; • Rab geranylgeranyltransferase activity; • receptor tyrosine kinase binding; • alpha-tubulin binding; • protein farnesyltransferase activity; • acetylcholine receptor regulator activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • prenyltransferase activity; • CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • protein farnesyltransferase complex; • microtubule associated complex; • CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex; • клітинна мембрана;
Біологічний процес	• positive regulation of tubulin deacetylation; • protein prenylation; • protein geranylgeranylation; • neuromuscular junction development; • skeletal muscle acetylcholine-gated channel clustering; • positive regulation of deacetylase activity; • protein farnesylation; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • neurotransmitter receptor metabolic process; • regulation of neurotransmitter receptor activity; • regulation of rhodopsin mediated signaling pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2339
	14272
	ENSG00000168522
	ENSMUSG00000015994
	P49354
	Q61239
	NM_001018676; NM_001018677; NM_002027
	NM_008033
	NP_002018
	NP_032059
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

FNTA (англ. Farnesyltransferase, CAAX box, alpha) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 379 амінокислот, а молекулярна маса — 44 409^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAATEGVGEA	AQGGEPGQPA	QPPPQPHPPP	PQQQHKEEMA	AEAGEAVASP
MDDGFVSLDS	PSYVLYRDRA	EWADIDPVPQ	NDGPNPVVQI	IYSDKFRDVY
DYFRAVLQRD	ERSERAFKLT	RDAIELNAAN	YTVWHFRRVL	LKSLQKDLHE
EMNYITAIIE	EQPKNYQVWH	HRRVLVEWLR	DPSQELEFIA	DILNQDAKNY
HAWQHRQWVI	QEFKLWDNEL	QYVDQLLKED	VRNNSVWNQR	YFVISNTTGY
NDRAVLEREV	QYTLEMIKLV	PHNESAWNYL	KGILQDRGLS	KYPNLLNQLL
DLQPSHSSPY	LIAFLVDIYE	DMLENQCDNK	EDILNKALEL	CEILAKEKDT
IRKEYWRYIG	RSLQSKHSTE	NDSPTNVQQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Beausoleil S.A., Villen J., Gerber S.A., Rush J., Gygi S.P. (2006). A probability-based approach for high-throughput protein phosphorylation analysis and site localization. Nat. Biotechnol. 24: 1285—1292. PMID 16964243 DOI:10.1038/nbt1240
Long S.B., Hancock P.J., Kral A.M., Hellinga H.W., Beese L.S. (2001). The crystal structure of human protein farnesyltransferase reveals the basis for inhibition by CaaX tetrapeptides and their mimetics. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98: 12948—12953. PMID 11687658 DOI:10.1073/pnas.241407898
Reid T.S., Beese L.S. (2004). Crystal structures of the anticancer clinical candidates R115777 (Tipifarnib) and BMS-214662 complexed with protein farnesyltransferase suggest a mechanism of FTI selectivity. Biochemistry. 43: 6877—6884. PMID 15170324 DOI:10.1021/bi049723b
Reid T.S., Terry K.L., Casey P.J., Beese L.S. (2004). Crystallographic analysis of CaaX prenyltransferases complexed with substrates defines rules of protein substrate selectivity. J. Mol. Biol. 343: 417—433. PMID 15451670 DOI:10.1016/j.jmb.2004.08.056
Terry K.L., Casey P.J., Beese L.S. (2006). Conversion of protein farnesyltransferase to a geranylgeranyltransferase. Biochemistry. 45: 9746—9755. PMID 16893176 DOI:10.1021/bi060295e

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3782 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P49354 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 8

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3782 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)

[UniProt-4] UniProt, P49354 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]