Відкрити головне меню

FAH (англ. Fumarylacetoacetate hydrolase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 419 амінокислот, а молекулярна маса — 46 374[4].

FAH
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи FAH, Fumarylacetoacetase, fumarylacetoacetate hydrolase
Зовнішні ІД OMIM: 613871 MGI: 95482 HomoloGene: 110 GeneCards: FAH
Шаблон експресії
PBB GE FAH 202862 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000137
NM_010176
RefSeq (білок)
NP_000128
NP_034306
Локус (UCSC) Хр. 15: 80.15 – 80.19 Mb Хр. 7: 84.59 – 84.61 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MSFIPVAEDSDFPIHNLPYGVFSTRGDPRPRIGVAIGDQILDLSIIKHLF
TGPVLSKHQDVFNQPTLNSFMGLGQAAWKEARVFLQNLLSVSQARLRDDT
ELRKCAFISQASATMHLPATIGDYTDFYSSRQHATNVGIMFRDKENALMP
NWLHLPVGYHGRASSVVVSGTPIRRPMGQMKPDDSKPPVYGACKLLDMEL
EMAFFVGPGNRLGEPIPISKAHEHIFGMVLMNDWSARDIQKWEYVPLGPF
LGKSFGTTVSPWVVPMDALMPFAVPNPKQDPRPLPYLCHDEPYTFDINLS
VNLKGEGMSQAATICKSNFKYMYWTMLQQLTHHSVNGCNLRPGDLLASGT
ISGPEPENFGSMLELSWKGTKPIDLGNGQTRKFLLDGDEVIITGYCQGDG
YRIGFGQCAGKVLPALLPS

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном магнію.

ЛітератураРедагувати

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • St Louis M., Tanguay R.M. (1997). Mutations in the fumarylacetoacetate hydrolase gene causing hereditary tyrosinemia type I: overview.. Hum. Mutat. 9: 291 — 299.  PubMed DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<291::AID-HUMU1>3.3.CO;2-L
  • Labelle Y., Phaneuf D., Leclerc B., Tanguay R.M. (1993). Characterization of the human fumarylacetoacetate hydrolase gene and identification of a missense mutation abolishing enzymatic activity.. Hum. Mol. Genet. 2: 941 — 946.  PubMed DOI:10.1093/hmg/2.7.941
  • Grompe M., Al-Dhalimy M. (1993). Mutations of the fumarylacetoacetate hydrolase gene in four patients with tyrosinemia, type I.. Hum. Mutat. 2: 85 — 93.  PubMed DOI:10.1002/humu.1380020205
  • Hahn S.H., Krasnewich D., Brantly M., Kvittingen E.A., Gahl W.A. (1995). Heterozygosity for an exon 12 splicing mutation and a W234G missense mutation in an American child with chronic tyrosinemia type 1.. Hum. Mutat. 6: 66 — 73.  PubMed DOI:10.1002/humu.1380060113
  • Bergeron A., D'Astous M., Timm D.E., Tanguay R.M. (2001). Structural and functional analysis of missense mutations in fumarylacetoacetate hydrolase, the gene deficient in hereditary tyrosinemia type 1.. J. Biol. Chem. 276: 15225 — 15231.  PubMed DOI:10.1074/jbc.M009341200

ПриміткиРедагувати

  1. Human PubMed Reference:. 
  2. Mouse PubMed Reference:. 
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3579 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017. 
  4. UniProt, P16930 (англ.). Процитовано 11 вересня 2017. 

Див. такожРедагувати