EPHA2

EPHA2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1MQB, 2E8N, 2K9Y, 2KSO, 2X10, 2X11, 3C8X, 3CZU, 3FL7, 3HEI, 3HPN, 3KKA, 3MBW, 3MX0, 3SKJ, 4P2K, 4PDO, 4TRL, 5EK7
Ідентифікатори
Символи	EPHA2, Epha2, AW545284, Eck, Myk2, Sek-2, Sek2, ARCC2, CTPA, CTPP1, CTRCT6, EPH receptor A2, ECK
Зовнішні ІД	OMIM: 176946 MGI: 95278 HomoloGene: 20929 GeneCards: EPHA2
Пов'язані генетичні захворювання
	cataract 6 multiple types, early-onset posterior polar cataract, cataract 44
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • protein kinase activity; • transferase activity; • kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein tyrosine kinase activity; • ATP binding; • ephrin receptor activity; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • cadherin binding; • virus receptor activity; • transmembrane-ephrin receptor activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • cell projection; • мембрана; • ruffle membrane; • міжклітинні контакти; • lamellipodium membrane; • leading edge membrane; • focal adhesion; • integral component of plasma membrane; • внутрішньоклітинний; • клітинна мембрана; • lamellipodium; • cell surface; • neuron projection; • receptor complex; • Щільні контакти;
Біологічний процес	• regulation of lamellipodium assembly; • skeletal system development; • negative regulation of protein kinase B signaling; • диференціація клітин; • regulation of cell adhesion mediated by integrin; • protein kinase B signaling; • GO:0032861, GO:0032862, GO:0032856 activation of GTPase activity; • фосфорилювання; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • keratinocyte differentiation; • васкулогенез; • multicellular organism development; • protein phosphorylation; • адгезія клітин; • blood vessel development; • notochord morphogenesis; • notochord cell development; • Ангіогенез; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; • neural tube development; • neuron differentiation; • Хорда; • regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • cell chemotaxis; • post-anal tail morphogenesis; • axial mesoderm formation; • response to growth factor; • GO:0022415 viral process; • cell migration; • GO:0097285 апоптоз; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • osteoclast differentiation; • osteoblast differentiation; • regulation of angiogenesis; • regulation of blood vessel endothelial cell migration; • ephrin receptor signaling pathway; • lens fiber cell morphogenesis; • mammary gland epithelial cell proliferation; • bone remodeling; • branching involved in mammary gland duct morphogenesis; • GO:0032697 negative regulation of cytokine production; • GO:0051637 defense response to Gram-positive bacterium; • negative regulation of lymphangiogenesis; • blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis; • pericyte cell differentiation; • negative regulation of angiogenesis; • inflammatory response; • negative regulation of chemokine production; • blood vessel morphogenesis; • cAMP metabolic process; • cell motility; • viral entry into host cell; • positive regulation of protein localization to plasma membrane; • axon guidance; • protein localization to plasma membrane; • positive regulation of bicellular tight junction assembly;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1969
	13836
	ENSG00000142627
	ENSMUSG00000006445
	P29317
	Q03145
	NM_004431; NM_001329090
	NM_010139
	NP_001316019; NP_004422
	NP_034269
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

EPHA2 (англ. EPH receptor A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 976 амінокислот, а молекулярна маса — 108 266^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MELQAARACF	ALLWGCALAA	AAAAQGKEVV	LLDFAAAGGE	LGWLTHPYGK
GWDLMQNIMN	DMPIYMYSVC	NVMSGDQDNW	LRTNWVYRGE	AERIFIELKF
TVRDCNSFPG	GASSCKETFN	LYYAESDLDY	GTNFQKRLFT	KIDTIAPDEI
TVSSDFEARH	VKLNVEERSV	GPLTRKGFYL	AFQDIGACVA	LLSVRVYYKK
CPELLQGLAH	FPETIAGSDA	PSLATVAGTC	VDHAVVPPGG	EEPRMHCAVD
GEWLVPIGQC	LCQAGYEKVE	DACQACSPGF	FKFEASESPC	LECPEHTLPS
PEGATSCECE	EGFFRAPQDP	ASMPCTRPPS	APHYLTAVGM	GAKVELRWTP
PQDSGGREDI	VYSVTCEQCW	PESGECGPCE	ASVRYSEPPH	GLTRTSVTVS
DLEPHMNYTF	TVEARNGVSG	LVTSRSFRTA	SVSINQTEPP	KVRLEGRSTT
SLSVSWSIPP	PQQSRVWKYE	VTYRKKGDSN	SYNVRRTEGF	SVTLDDLAPD
TTYLVQVQAL	TQEGQGAGSK	VHEFQTLSPE	GSGNLAVIGG	VAVGVVLLLV
LAGVGFFIHR	RRKNQRARQS	PEDVYFSKSE	QLKPLKTYVD	PHTYEDPNQA
VLKFTTEIHP	SCVTRQKVIG	AGEFGEVYKG	MLKTSSGKKE	VPVAIKTLKA
GYTEKQRVDF	LGEAGIMGQF	SHHNIIRLEG	VISKYKPMMI	ITEYMENGAL
DKFLREKDGE	FSVLQLVGML	RGIAAGMKYL	ANMNYVHRDL	AARNILVNSN
LVCKVSDFGL	SRVLEDDPEA	TYTTSGGKIP	IRWTAPEAIS	YRKFTSASDV
WSFGIVMWEV	MTYGERPYWE	LSNHEVMKAI	NDGFRLPTPM	DCPSAIYQLM
MQCWQQERAR	RPKFADIVSI	LDKLIRAPDS	LKTLADFDPR	VSIRLPSTSG
SEGVPFRTVS	EWLESIKMQQ	YTEHFMAAGY	TAIEKVVQMT	NDDIKRIGVR
LPGHQKRIAY	SLLGLKDQVN	TVGIPI

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів клітини-хазяїна для входу вірусу, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, клітинна адгезія, взаємодія хазяїн-вірус, ангіогенез, диференціація, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних контактах, клітинних відростках.

Література

Lindberg R.A., Hunter T. (1990). cDNA cloning and characterization of eck, an epithelial cell receptor protein-tyrosine kinase in the eph/elk family of protein kinases. Mol. Cell. Biol. 10: 6316—6324. PMID 2174105 DOI:10.1128/MCB.10.12.6316
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Miao H., Burnett E., Kinch M., Simon E., Wang B. (2000). Activation of EphA2 kinase suppresses integrin function and causes focal-adhesion-kinase dephosphorylation. Nat. Cell Biol. 2: 62—69. PMID 10655584 DOI:10.1038/35000008
Kikawa K.D., Vidale D.R., Van Etten R.L., Kinch M.S. (2002). Regulation of the EphA2 kinase by the low molecular weight tyrosine phosphatase induces transformation. J. Biol. Chem. 277: 39274—39279. PMID 12167657 DOI:10.1074/jbc.M207127200
Tanaka M., Kamata R., Sakai R. (2005). EphA2 phosphorylates the cytoplasmic tail of Claudin-4 and mediates paracellular permeability. J. Biol. Chem. 280: 42375—42382. PMID 16236711 DOI:10.1074/jbc.M503786200
Zhuang G., Hunter S., Hwang Y., Chen J. (2007). Regulation of EphA2 receptor endocytosis by SHIP2 lipid phosphatase via phosphatidylinositol 3-Kinase-dependent Rac1 activation. J. Biol. Chem. 282: 2683—2694. PMID 17135240 DOI:10.1074/jbc.M608509200