Відкрити головне меню

Рецептор епідермального фактора росту

білок-кодуючий ген Homo Sapiens
(Перенаправлено з EGFR)

EGFR (англ. Epidermal growth factor receptor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 210 амінокислот, а молекулярна маса — 134 277[6].

EGFR
1NQL.png
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи EGFR, ERBB, ERBB1, HER1, NISBD2, PIG61, mENA, epidermal growth factor receptor
Зовнішні ІД OMIM: 131550 MGI: 95294 HomoloGene: 74545 GeneCards: EGFR
Пов'язані генетичні захворювання
Гліома[1]
Реагує на сполуку
afatinib, 5-chloro-N2-(4-(4-(dimethylamino)-1-piperidinyl)-2-methoxyphenyl)-N4-(2-(dimethylphosphinyl)phenyl)-2,4-pyrimidinediamine, canertinib, dacomitinib, ерлотиніб, гефітиніб, icotinib, лапатиніб, neratinib, vandetanib, osimertinib[2]
Шаблон експресії
PBB GE EGFR 201983 s at.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_007912
NM_207655
RefSeq (білок)
NP_031938
NP_997538
Локус (UCSC) Хр. 7: 55.02 – 55.21 Mb Хр. 11: 16.75 – 16.92 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MRPSGTAGAALLALLAALCPASRALEEKKVCQGTSNKLTQLGTFEDHFLS
LQRMFNNCEVVLGNLEITYVQRNYDLSFLKTIQEVAGYVLIALNTVERIP
LENLQIIRGNMYYENSYALAVLSNYDANKTGLKELPMRNLQEILHGAVRF
SNNPALCNVESIQWRDIVSSDFLSNMSMDFQNHLGSCQKCDPSCPNGSCW
GAGEENCQKLTKIICAQQCSGRCRGKSPSDCCHNQCAAGCTGPRESDCLV
CRKFRDEATCKDTCPPLMLYNPTTYQMDVNPEGKYSFGATCVKKCPRNYV
VTDHGSCVRACGADSYEMEEDGVRKCKKCEGPCRKVCNGIGIGEFKDSLS
INATNIKHFKNCTSISGDLHILPVAFRGDSFTHTPPLDPQELDILKTVKE
ITGFLLIQAWPENRTDLHAFENLEIIRGRTKQHGQFSLAVVSLNITSLGL
RSLKEISDGDVIISGNKNLCYANTINWKKLFGTSGQKTKIISNRGENSCK
ATGQVCHALCSPEGCWGPEPRDCVSCRNVSRGRECVDKCNLLEGEPREFV
ENSECIQCHPECLPQAMNITCTGRGPDNCIQCAHYIDGPHCVKTCPAGVM
GENNTLVWKYADAGHVCHLCHPNCTYGCTGPGLEGCPTNGPKIPSIATGM
VGALLLLLVVALGIGLFMRRRHIVRKRTLRRLLQERELVEPLTPSGEAPN
QALLRILKETEFKKIKVLGSGAFGTVYKGLWIPEGEKVKIPVAIKELREA
TSPKANKEILDEAYVMASVDNPHVCRLLGICLTSTVQLITQLMPFGCLLD
YVREHKDNIGSQYLLNWCVQIAKGMNYLEDRRLVHRDLAARNVLVKTPQH
VKITDFGLAKLLGAEEKEYHAEGGKVPIKWMALESILHRIYTHQSDVWSY
GVTVWELMTFGSKPYDGIPASEISSILEKGERLPQPPICTIDVYMIMVKC
WMIDADSRPKFRELIIEFSKMARDPQRYLVIQGDERMHLPSPTDSNFYRA
LMDEEDMDDVVDADEYLIPQQGFFSSPSTSRTPLLSSLSATSNNSTVACI
DRNGLQSCPIKEDSFLQRYSSDPTGALTEDSIDDTFLPVPEYINQSVPKR
PAGSVQNPVYHNQPLNPAPSRDPHYQDPHSTAVGNPEYLNTVQPTCVNST
FDSPAHWAQKGSHQISLDNPDYQQDFFPKEAKPNGIFKGSTAENAEYLRV
APQSSEFIGA

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів клітини-хазяїна для входу віруса, рецепторів, білків розвитку, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, ядрі, мембрані, ендоплазматичному ретикулумі, апараті гольджі, ендосомах. Також секретований назовні.

ЛітератураРедагувати

  • Ilekis J.V., Stark B.C., Scoccia B. (1995). Possible role of variant RNA transcripts in the regulation of epidermal growth factor receptor expression in human placenta.. Mol. Reprod. Dev. 41: 149 — 156.  PubMed DOI:10.1002/mrd.1080410205
  • Reiter J.L., Maihle N.J. (1996). A 1.8 kb alternative transcript from the human epidermal growth factor receptor gene encodes a truncated form of the receptor.. Nucleic Acids Res. 24: 4050 — 4056.  PubMed DOI:10.1093/nar/24.20.4050
  • Ilekis J.V., Gariti J., Niederberger C., Scoccia B. (1997). Expression of a truncated epidermal growth factor receptor-like protein (TEGFR) in ovarian cancer.. Gynecol. Oncol. 65: 36 — 41.  PubMed DOI:10.1006/gyno.1996.4526
  • Weber W., Gill G.N., Spiess J. (1984). Production of an epidermal growth factor receptor-related protein.. Science 224: 294 — 297.  PubMed DOI:10.1126/science.6324343
  • Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites.. Protein Sci. 13: 2819 — 2824.  PubMed DOI:10.1110/ps.04682504
  • Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain.. Mol. Cell 21: 737 — 748.  PubMed DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018

ПриміткиРедагувати

Див. такожРедагувати