DHX15

DHX15
Ідентифікатори
Символи	DHX15, DBP1, DDX15, HRH2, PRP43, PRPF43, PrPp43p, DEAH-box helicase 15, hPrp43
Зовнішні ІД	OMIM: 603403 MGI: 1099786 HomoloGene: 1040 GeneCards: DHX15
Пов'язані генетичні захворювання
	короткозорість
Онтологія гена
Молекулярна функція	• RNA helicase activity; • nucleotide binding; • double-stranded RNA binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • ATP binding; • GO:0008026 helicase activity; • hydrolase activity; • nucleic acid binding; • RNA binding; • GO:0034459 3'-5' RNA helicase activity;
Клітинна компонента	• U12-type spliceosomal complex; • ядерце; • U2-type post-mRNA release spliceosomal complex; • цитоплазма; • клітинне ядро; • нуклеоплазма; • nuclear speck;
Біологічний процес	• mRNA processing; • response to alkaloid; • response to toxic substance; • Сплайсинг РНК; • mRNA splicing, via spliceosome;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1665
	13204
	ENSG00000109606
	ENSMUSG00000029169
	O43143
	O35286
	NM_001358
	NM_001042620; NM_007839
	NP_001349
	NP_001036085; NP_031865
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

DHX15 (англ. DEAH-box helicase 15) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 795 амінокислот, а молекулярна маса — 90 933^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSKRHRLDLG	EDYPSGKKRA	GTDGKDRDRD	RDREDRSKDR	DRERDRGDRE
REREKEKEKE	LRASTNAMLI	SAGLPPLKAS	HSAHSTHSAH	STHSTHSAHS
THAGHAGHTS	LPQCINPFTN	LPHTPRYYDI	LKKRLQLPVW	EYKDRFTDIL
VRHQSFVLVG	ETGSGKTTQI	PQWCVEYMRS	LPGPKRGVAC	TQPRRVAAMS
VAQRVADEMD	VMLGQEVGYS	IRFEDCSSAK	TILKYMTDGM	LLREAMNDPL
LERYGVIILD	EAHERTLATD	ILMGVLKEVV	RQRSDLKVIV	MSATLDAGKF
QIYFDNCPLL	TIPGRTHPVE	IFYTPEPERD	YLEAAIRTVI	QIHMCEEEEG
DLLLFLTGQE	EIDEACKRIK	REVDDLGPEV	GDIKIIPLYS	TLPPQQQQRI
FEPPPPKKQN	GAIGRKVVVS	TNIAETSLTI	DGVVFVIDPG	FAKQKVYNPR
IRVESLLVTA	ISKASAQQRA	GRAGRTRPGK	CFRLYTEKAY	KTEMQDNTYP
EILRSNLGSV	VLQLKKLGID	DLVHFDFMDP	PAPETLMRAL	ELLNYLAALN
DDGDLTELGS	MMAEFPLDPQ	LAKMVIASCD	YNCSNEVLSI	TAMLSVPQCF
VRPTEAKKAA	DEAKMRFAHI	DGDHLTLLNV	YHAFKQNHES	VQWCYDNFIN
YRSLMSADNV	RQQLSRIMDR	FNLPRRSTDF	TSRDYYINIR	KALVTGYFMQ
VAHLERTGHY	LTVKDNQVVQ	LHPSTVLDHK	PEWVLYNEFV	LTTKNYIRTC
TDIKPEWLVK	IAPQYYDMSN	FPQCEAKRQL	DRIIAKLQSK	EYSQY

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, геліказ. Задіяний у таких біологічних процесах як процесінг мРНК, сплайсінг мРНК. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у ядрі.

Література ред.

Imamura O., Sugawara M., Furuichi Y. (1997). Cloning and characterization of a putative human RNA helicase gene of the DEAH-box protein family. Biochem. Biophys. Res. Commun. 240: 335—340. PMID 9388478 DOI:10.1006/bbrc.1997.7585
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yoshimoto R., Kataoka N., Okawa K., Ohno M. (2009). Isolation and characterization of post-splicing lariat-intron complexes. Nucleic Acids Res. 37: 891—902. PMID 19103666 DOI:10.1093/nar/gkn1002
Ahmad Y., Boisvert F.M., Lundberg E., Uhlen M., Lamond A.I. (2012). Systematic analysis of protein pools, isoforms, and modifications affecting turnover and subcellular localization. Mol. Cell. Proteomics. 11: M111.013680.01 — M111.013680.15. PMID 22002106 DOI:10.1074/mcp.M111.013680