DHFR (англ. Dihydrofolate reductase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 187 амінокислот, а молекулярна маса — 21 453[6].

DHFR
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи DHFR, DHFRP1, DYR, dihydrofolate reductase
Зовнішні ІД OMIM: 126060 MGI: 94890 HomoloGene: 56470 GeneCards: DHFR
Пов'язані генетичні захворювання
constitutional megaloblastic anemia with severe neurologic disease[1]
Реагує на сполуку
метотрексат, pemetrexed, pralatrexate, триметрексат, piritrexim[2]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000791
NM_001290354
NM_001290357
NM_010049
RefSeq (білок)
NP_000782
NP_001277283
NP_001277286
NP_034179
Локус (UCSC) Хр. 5: 80.63 – 80.65 Mb Хр. 13: 92.49 – 92.53 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MVGSLNCIVAVSQNMGIGKNGDLPWPPLRNEFRYFQRMTTTSSVEGKQNL
VIMGKKTWFSIPEKNRPLKGRINLVLSRELKEPPQGAHFLSRSLDDALKL
TEQPELANKVDMVWIVGGSSVYKEAMNHPGHLKLFVTRIMQDFESDTFFP
EIDLEKYKLLPEYPGVLSDVQEEKGIKYKFEVYEKND

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах як одновуглецевий метаболізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з РНК, НАДФ. Локалізований у цитоплазмі, мітохондрії.

Література ред.

  • Masters J.N., Attardi G. (1983). The nucleotide sequence of the cDNA coding for the human dihydrofolic acid reductase. Gene. 21: 59—63. PMID 6687716 DOI:10.1016/0378-1119(83)90147-6
  • Yang J.K., Masters J.N., Attardi G. (1984). Human dihydrofolate reductase gene organization. Extensive conservation of the G + C-rich 5' non-coding sequence and strong intron size divergence from homologous mammalian genes. J. Mol. Biol. 176: 169—187. PMID 6235374 DOI:10.1016/0022-2836(84)90419-4
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Anderson D.D., Quintero C.M., Stover P.J. (2011). Identification of a de novo thymidylate biosynthesis pathway in mammalian mitochondria. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 108: 15163—15168. PMID 21876188 DOI:10.1073/pnas.1103623108
  • Oefner C., D'Arcy A., Winkler F.K. (1988). Crystal structure of human dihydrofolate reductase complexed with folate. Eur. J. Biochem. 174: 377—385. PMID 3383852 DOI:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14108.x
  • Cody V., Galitsky N., Luft J.R., Pangborn W., Gangjee A. (2003). Analysis of two polymorphic forms of a pyrido[2,3-d]pyrimidine N9-C10 reversed-bridge antifolate binary complex with human dihydrofolate reductase. Acta Crystallogr. D. 59: 654—661. PMID 12657784 DOI:10.1107/S0907444903001951

Примітки ред.

Див. також ред.