CYP17A1

CYP17A1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3RUK, 3SWZ, 4NKV, 4NKW, 4NKX, 4NKY, 4NKZ
Ідентифікатори
Символи	CYP17A1, CPT7, CYP17, P450C17, S17AH, cytochrome P450 family 17 subfamily A member 1
Зовнішні ІД	OMIM: 609300 MGI: 88586 HomoloGene: 73875 GeneCards: CYP17A1
шифр КФ	1.14.14.32 1.14.14.19, 1.14.14.32
Реагує на сполуку
	abiraterone, seviteronel
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • oxygen binding; • зв'язування з іоном металу; • steroid 17-alpha-monooxygenase activity; • monooxygenase activity; • heme binding; • GO:0050602 oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen; • lyase activity; • oxidoreductase activity; • 17-alpha-hydroxyprogesterone aldolase activity;
Клітинна компонента	• endoplasmic reticulum membrane; • мембрана; • аксон; • neuronal cell body; • ендоплазматичний ретикулум;
Біологічний процес	• progesterone metabolic process; • androgen biosynthetic process; • glucocorticoid biosynthetic process; • sterol metabolic process; • hormone biosynthetic process; • steroid biosynthetic process; • steroid metabolic process; • sex differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1586
	13074
	ENSG00000148795
	ENSMUSG00000003555
	P05093
	P27786
	NM_000102
	NM_007809
	NP_000093
	NP_031835
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CYP17A1 (англ. Cytochrome P450 family 17 subfamily A member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 508 амінокислот, а молекулярна маса — 57 371^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MWELVALLLL	TLAYLFWPKR	RCPGAKYPKS	LLSLPLVGSL	PFLPRHGHMH
NNFFKLQKKY	GPIYSVRMGT	KTTVIVGHHQ	LAKEVLIKKG	KDFSGRPQMA
TLDIASNNRK	GIAFADSGAH	WQLHRRLAMA	TFALFKDGDQ	KLEKIICQEI
STLCDMLATH	NGQSIDISFP	VFVAVTNVIS	LICFNTSYKN	GDPELNVIQN
YNEGIIDNLS	KDSLVDLVPW	LKIFPNKTLE	KLKSHVKIRN	DLLNKILENY
KEKFRSDSIT	NMLDTLMQAK	MNSDNGNAGP	DQDSELLSDN	HILTTIGDIF
GAGVETTTSV	VKWTLAFLLH	NPQVKKKLYE	EIDQNVGFSR	TPTISDRNRL
LLLEATIREV	LRLRPVAPML	IPHKANVDSS	IGEFAVDKGT	EVIINLWALH
HNEKEWHQPD	QFMPERFLNP	AGTQLISPSV	SYLPFGAGPR	SCIGEILARQ
ELFLIMAWLL	QRFDLEVPDD	GQLPSLEGIP	KVVFLIDSFK	VKIKVRQAWR
EAQAEGST

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. Локалізований у мембрані.

Література ред.

Picado-Leonard J., Miller W.L. (1987). Cloning and sequence of the human gene for P450c17 (steroid 17 alpha-hydroxylase/17,20 lyase): similarity with the gene for P450c21. DNA. 6: 439—448. PMID 3500022 DOI:10.1089/dna.1987.6.439
Bradshaw K.D., Waterman M.R., Couch R.T., Simpson E.R., Zuber M.X. (1987). Characterization of complementary deoxyribonucleic acid for human adrenocortical 17 alpha-hydroxylase: a probe for analysis of 17 alpha-hydroxylase deficiency. Mol. Endocrinol. 1: 348—354. PMID 3274893 DOI:10.1210/mend-1-5-348
Brentano S.T., Picado-Leonard J., Mellon S.H., Moore C.C., Miller W.L. (1990). Tissue-specific, cyclic adenosine 3',5'-monophosphate-induced, and phorbol ester-repressed transcription from the human P450c17 promoter in mouse cells. Mol. Endocrinol. 4: 1972—1979. PMID 1964490 DOI:10.1210/mend-4-12-1972
Kagimoto M., Winter J.S.D., Kagimoto K., Simpson E.R., Waterman M.R. (1988). Structural characterization of normal and mutant human steroid 17 alpha-hydroxylase genes: molecular basis of one example of combined 17 alpha-hydroxylase/17,20 lyase deficiency. Mol. Endocrinol. 2: 564—570. PMID 2843762 DOI:10.1210/mend-2-6-564
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Auchus R.J., Miller W.L. (1999). Molecular modeling of human P450c17 (17alpha-hydroxylase/17,20-lyase): insights into reaction mechanisms and effects of mutations. Mol. Endocrinol. 13: 1169—1182. PMID 10406467 DOI:10.1210/mend.13.7.0326