COL15A1

COL15A1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3N3F
Ідентифікатори
Символи	COL15A1, collagen type XV alpha 1 chain
Зовнішні ІД	OMIM: 120325 MGI: 88449 HomoloGene: 1396 GeneCards: COL15A1
Реагує на сполуку
	ocriplasmin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• extracellular matrix structural constituent; • structural molecule activity; • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • базальна мембрана; • Колаген; • endoplasmic reticulum lumen; • екзосома; • collagen type XV trimer; • extracellular region; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• collagen catabolic process; • multicellular organism development; • диференціація клітин; • Ангіогенез; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • адгезія клітин; • extracellular matrix organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	1306
	12819
	ENSG00000204291
	ENSMUSG00000028339
	P39059
	O35206
	NM_001855
	NM_009928
	NP_001846
	NP_034058
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

COL15A1 (англ. Collagen type XV alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 388 амінокислот, а молекулярна маса — 141 720^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAPRRNNGQC	WCLLMLLSVS	TPLPAVTQTR	GATETASQGH	LDLTQLIGVP
LPSSVSFVTG	YGGFPAYSFG	PGANVGRPAR	TLIPSTFFRD	FAISVVVKPS
STRGGVLFAI	TDAFQKVIYL	GLRLSGVEDG	HQRIILYYTE	PGSHVSQEAA
AFSVPVMTHR	WNRFAMIVQG	EEVTLLVNCE	EHSRIPFQRS	SQALAFESSA
GIFMGNAGAT	GLERFTGSLQ	QLTVHPDPRT	PEELCDPEES	SASGETSGLQ
EADGVAEILE	AVTYTQASPK	EAKVEPINTP	PTPSSPFEDM	ELSGEPVPEG
TLETTNMSII	QHSSPKQGSG	EILNDTLEGV	HSVDGDPITD	SGSGAGAFLD
IAEEKNLAAT	AAGLAEVPIS	TAGEAEASSV	PTGGPTLSMS	TENPEEGVTP
GPDNEERLAA	TAAGEAEALA	SMPGEVEASG	VAPGELDLSM	SAQSLGEEAT
VGPSSEDSLT	TAAAATEVSL	STFEDEEASG	VPTDGLAPLT	ATMAPERAVT
SGPGDEEDLA	AATTEEPLIT	AGGEESGSPP	PDGPPLPLPT	VAPERWITPA
QREHVGMKGQ	AGPKGEKGDA	GEELPGPPEP	SGPVGPTAGA	EAEGSGLGWG
SDVGSGSGDL	VGSEQLLRGP	PGPPGPPGLP	GIPGKPGTDV	FMGPPGSPGE
DGPAGEPGPP	GPEGQPGVDG	ATGLPGMKGE	KGARGPNGSV	GEKGDPGNRG
LPGPPGKKGQ	AGPPGVMGPP	GPPGPPGPPG	PGCTMGLGFE	DTEGSGSTQL
LNEPKLSRPT	AAIGLKGEKG	DRGPKGERGM	DGASIVGPPG	PRGPPGHIKV
LSNSLINITH	GFMNFSDIPE	LVGPPGPDGL	PGLPGFPGPR	GPKGDTGLPG
FPGLKGEQGE	KGEPGAILTE	DIPLERLMGK	KGEPGMHGAP	GPMGPKGPPG
HKGEFGLPGR	PGRPGLNGLK	GTKGDPGVIM	QGPPGLPGPP	GPPGPPGAVI
NIKGAIFPIP	VRPHCKMPVD	TAHPGSPELI	TFHGVKGEKG	SWGLPGSKGE
KGDQGAQGPP	GPPLDLAYLR	HFLNNLKGEN	GDKGFKGEKG	EKGDINGSFL
MSGPPGLPGN	PGPAGQKGET	VVGPQGPPGA	PGLPGPPGFG	RPGDPGPPGP
PGPPGPPAIL	GAAVALPGPP	GPPGQPGLPG	SRNLVTAFSN	MDDMLQKAHL
VIEGTFIYLR	DSTEFFIRVR	DGWKKLQLGE	LIPIPADSPP	PPALSSNPHQ
LLPPPNPISS	ANYEKPALHL	AALNMPFSGD	IRADFQCFKQ	ARAAGLLSTY
RAFLSSHLQD	LSTIVRKAER	YSLPIVNLKG	QVLFNNWDSI	FSGHGGQFNM
HIPIYSFDGR	DIMTDPSWPQ	KVIWHGSSPH	GVRLVDNYCE	AWRTADTAVT
GLASPLSTGK	ILDQKAYSCA	NRLIVLCIEN	SFMTDARK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до білків розвитку. Задіяний у таких біологічних процесах, як клітинна адгезія, ангіогенез, диференціація клітин. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література ред.

Haegg P.M., Muona A., Lietard J., Kivirikko S., Pihlajaniemi T. (1998). Complete exon-intron organization of the human gene for the alpha1 chain of type XV collagen (COL15A1) and comparison with the homologous COL18A1 gene. J. Biol. Chem. 273: 17824—17831. PMID 9651385 DOI:10.1074/jbc.273.28.17824
Myers J.C., Kivirikko S., Gordon M.K., Dion A.S., Pihlajaniemi T. (1992). Identification of a previously unknown human collagen chain, alpha 1(XV), characterized by extensive interruptions in the triple-helical region. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 10144—10148. PMID 1279671 DOI:10.1073/pnas.89.21.10144
John H., Radtke K., Staendker L., Forssmann W.G. (2005). Identification and characterization of novel endogenous proteolytic forms of the human angiogenesis inhibitors restin and endostatin. Biochim. Biophys. Acta. 1747: 161—170. PMID 15698950 DOI:10.1016/j.bbapap.2004.10.013
Li D., Clark C.C., Myers J.C. (2000). Basement membrane zone type XV collagen is a disulfide-bonded chondroitin sulfate proteoglycan in human tissues and cultured cells. J. Biol. Chem. 275: 22339—22347. PMID 10791950 DOI:10.1074/jbc.M000519200
Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD. Mol. Cell. Proteomics: —. PMID 22171320 DOI:10.1074/mcp.M111.013649
Muragaki Y., Abe N., Ninomiya Y., Olsen B.R., Ooshima A. (1994). The human alpha 1(XV) collagen chain contains a large amino-terminal non-triple helical domain with a tandem repeat structure and homology to alpha 1(XVIII) collagen. J. Biol. Chem. 269: 4042—4046. PMID 8307960