CEP152

CEP152
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4N7V
Ідентифікатори
Символи	CEP152, MCPH4, MCPH9, SCKL5, centrosomal protein 152
Зовнішні ІД	OMIM: 613529 MGI: 2139083 HomoloGene: 37159 GeneCards: CEP152
Пов'язані генетичні захворювання
	ожиріння, рак простати, microcephaly 9, primary, autosomal recessive, Seckel syndrome 5
Онтологія гена
Молекулярна функція	• protein kinase binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• deuterosome; • гіалоплазма; • Центріоль; • нуклеоплазма; • цитоплазма; • pericentriolar material; • центр організації мікротрубочок; • цитоскелет; • центросома;
Біологічний процес	• cell projection organization; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • de novo centriole assembly involved in multi-ciliated epithelial cell differentiation; • centrosome duplication; • centriole replication; • ciliary basal body-plasma membrane docking; • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	22995
	99100
	ENSG00000103995
	ENSMUSG00000068394
	O94986
	A2AUM9
	NM_001194998; NM_014985
	NM_001081091
	NP_001181927; NP_055800
	NP_001074560
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CEP152 (англ. Centrosomal protein 152) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 710 амінокислот, а молекулярна маса — 195 626^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSLDFGSVAL	PVQNEDEEYD	EEDYEREKEL	QQLLTDLPHD	MLDDDLSSPE
LQYSDCSEDG	TDGQPHHPEQ	LEMSWNEQML	PKSQSVNGYN	EIQSLYAGEK
CGNVWEENRS	KTEDRHPVYH	PEEGGDEGGS	GYSPPSKCEQ	TDLYHLPENF
RPYTNGQKQE	FNNQATNVIK	FSDPQWNHFQ	GPSCQGLEPY	NKVTYKPYQS
SAQNNGSPAQ	EITGSDTFEG	LQQQFLGANE	NSAENMQIIQ	LQVLNKAKER
QLENLIEKLN	ESERQIRYLN	HQLVIIKDEK	DGLTLSLRES	QKLFQNGKER
EIQLEAQIKA	LETQIQALKV	NEEQMIKKSR	TTEMALESLK	QQLVDLHHSE
SLQRAREQHE	SIVMGLTKKY	EEQVLSLQKN	LDATVTALKE	QEDICSRLKD
HVKQLERNQE	AIKLEKTEII	NKLTRSLEES	QKQCAHLLQS	GSVQEVAQLQ
FQLQQAQKAH	AMSANMNKAL	QEELTELKDE	ISLYESAAKL	GIHPSDSEGE
LNIELTESYV	DLGIKKVNWK	KSKVTSIVQE	EDPNEELSKD	EFILKLKAEV
QRLLGSNSMK	RHLVSQLQND	LKDCHKKIED	LHQVKKDEKS	IEVETKTDTS
EKPKNQLWPE	SSTSDVVRDD	ILLLKNEIQV	LQQQNQELKE	TEGKLRNTNQ
DLCNQMRQMV	QDFDHDKQEA	VDRCERTYQQ	HHEAMKTQIR	ESLLAKHALE
KQQLFEAYER	THLQLRSELD	KLNKEVTAVQ	ECYLEVCREK	DNLELTLRKT
TEKEQQTQEK	IKEKLIQQLE	KEWQSKLDQT	IKAMKKKTLD	CGSQTDQVTT
SDVISKKEMA	IMIEEQKCTI	QQNLEQEKDI	AIKGAMKKLE	IELELKHCEN
ITKQVEIAVQ	NAHQRWLGEL	PELAEYQALV	KAEQKKWEEQ	HEVSVNKRIS
FAVSEAKEKW	KSELENMRKN	ILPGKELEEK	IHSLQKELEL	KNEEVPVVIR
AELAKARSEW	NKEKQEEIHR	IQEQNEQDYR	QFLDDHRNKI	NEVLAAAKED
FMKQKTELLL	QKETELQTCL	DQSRREWTMQ	EAKRIQLEIY	QYEEDILTVL
GVLLSDTQKE	HISDSEDKQL	LEIMSTCSSK	WMSVQYFEKL	KGCIQKAFQD
TLPLLVENAD	PEWKKRNMAE	LSKDSASQGT	GQGDPGPAAG	HHAQPLALQA
TEAEADKKKV	LEIKDLCCGH	CFQELEKAKQ	ECQDLKGKLE	KCCRHLQHLE
RKHKAVVEKI	GEENNKVVEE	LIEENNDMKN	KLEELQTLCK	TPPRSLSAGA
IENACLPCSG	GALEELRGQY	IKAVKKIKCD	MLRYIQESKE	RAAEMVKAEV
LRERQETARK	MRKYYLICLQ	QILQDDGKEG	AEKKIMNAAS	KLATMAKLLE
TPISSKSQSK	TTQSALPLTS	EMLIAVKKSK	RNDVNQKIPC	CIESKSNSVN
TITRTLCEQA	PKRRAACNLQ	RLLENSEHQS	IKHVGSKETH	LEFQFGDGSC
KHLNSLPRNV	SPEFVPCEGE	GGFGLHKKKD	LLSDNGSESL	PHSAAYPFLG
TLGNKPSPRC	TPGPSESGCM	HITFRDSNER	LGLKVYKCNP	LMESENAASE
KSQGLDVQEP	PVKDGGDLSD	CLGWPSSSAT	LSFDSREASF	VHGRPQGTLE
IPSESVKSKQ	FSPSGYLSDT	EESNMICQTM	KCQRYQTPYL	SEETTYLEPG
KISVNCGHPS	RHKADRLKSD	FKKLSSTLPS	SVCQQPSRKL	IVPLSSQQDS
GFDSPFVNLD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як біогенез та деградація війок, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Firat-Karalar E.N., Rauniyar N., Yates J.R. III, Stearns T. (2014). Proximity interactions among centrosome components identify regulators of centriole duplication. Curr. Biol. 24: 664—670. PMID 24613305 DOI:10.1016/j.cub.2014.01.067
Van de Mark D., Kong D., Loncarek J., Stearns T. (2015). MDM1 is a microtubule-binding protein that negatively regulates centriole duplication. Mol. Biol. Cell. 26: 3788—3802. PMID 26337392 DOI:10.1091/mbc.E15-04-0235