CARMIL2

CARMIL2
Ідентифікатори
Символи	CARMIL2, CARMIL2b, LRRC16C, RLTPR, capping protein regulator and myosin 1 linker 2, IMD58
Зовнішні ІД	OMIM: 610859 MGI: 2685431 HomoloGene: 128439 GeneCards: CARMIL2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0032403 protein-containing complex binding; • phospholipid binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • cell projection; • мембрана; • ruffle; • extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane; • клітинна мембрана; • macropinosome; • cell leading edge; • actin cytoskeleton; • intermediate filament cytoskeleton; • цитоскелет; • lamellipodium;
Біологічний процес	• positive regulation of lamellipodium organization; • negative regulation of barbed-end actin filament capping; • positive regulation of cell migration; • positive regulation of ruffle assembly; • actin filament network formation; • establishment or maintenance of cell polarity; • positive regulation of extracellular matrix disassembly; • positive regulation of lamellipodium assembly; • maintenance of cell polarity; • cell migration; • wound healing, spreading of cells; • establishment or maintenance of monopolar cell polarity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	146206
	234695
	ENSG00000159753
	ENSMUSG00000050357
	Q6F5E8
	Q3V3V9
	NM_001013838; NM_001317026
	NM_001033320; NM_001357333
	NP_001013860; NP_001303955
	NP_001344262
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CARMIL2 (англ. Capping protein regulator and myosin 1 linker 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на 16-й хромосомі.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 435 амінокислот, а молекулярна маса — 154 689^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAQTPDGISC	ELRGEITRFL	WPKEVELLLK	TWLPGEGAVQ	NHVLALLRWR
AYLLHTTCLP	LRVDCTFSYL	EVQAMALQET	PPQVTFELES	LRELVLEFPG
VAALEQLAQH	VAAAIKKVFP	RSTLGKLFRR	PTPASMLARL	ERSSPSESTD
PCSPCGGFLE	TYEALCDYNG	FPFREEIQWD	VDTIYHRQGC	RHFSLGDFSH
LGSRDLALSV	AALSYNLWFR	CLSCVDMKLS	LEVSEQILHM	MSQSSHLEEL
VLETCSLRGD	FVRRLAQALA	GHSSSGLREL	SLAGNLLDDR	GMTALSRHLE
RCPGALRRLS	LAQTGLTPRG	MRALGRALAT	NAAFDSTLTH	LDLSGNPGAL
GASEDSGGLY	SFLSRPNVLS	FLNLAGTDTA	LDTVRGCSVG	GWMTGRADWR
AGRGGLGPPA	GVANSLPPQL	FAAVSRGCCT	SLTHLDASRN	VFSRTKSRAA
PAALQLFLSR	ARTLRHLGLA	GCKLPPDALR	ALLDGLALNT	HLRDLHLDLS
ACELRSAGAQ	VIQDLVCDAG	AVSSLDLADN	GFGSDMVTLV	LAIGRSRSLR
HVALGRNFNV	RCKETLDDVL	HRIVQLMQDD	DCPLQSLSVA	ESRLKLGASV
LLRALATNPN	LTALDISGNA	MGDAGAKLLA	KALRVNSRLR	SVVWDRNHTS
ALGLLDVAQA	LEQNHSLKAM	PLPLNDVAQA	QRSRPELTAR	AVHQIQACLL
RNNRADPASS	DHTTRLQPLG	LVSDPSEQEV	NELCQSVQEH	VELLGCGAGP
QGEAAVRQAE	DAIQNANFSL	SILPILYEAG	SSPSHHWQLG	QKLEGLLRQV
GEVCRQDIQD	FTQATLDTAR	SLCPQMLQGS	SWREQLEGVL	AGSRGLPELL
PEQLLQDAFT	RLRDMRLSIT	GTLAESIVAQ	ALAGLSAARD	QLVESLAQQA
TVTMPPALPA	PDGGEPSLLE	PGELEGLFFP	EEKEEEKEKD	DSPPQKWPEL
SHGLHLVPFI	HSAAEEAEPE	PELAAPGEDA	EPQAGPSARG	SPSPAAPGPP
AGPLPRMDLP	LAGQPLRHPT	RARPRPRRQH	HHRPPPGGPQ	VPPALPQEGN
GLSARVDEGV	EEFFSKRLIQ	QDRLWAPEED	PATEGGATPV	PRTLRKKLGT
LFAFKKPRST	RGPRTDLETS	PGAAPRTRKT	TFGDLLRPPT	RPSRGEELGG
AEGDTSSPDP	AGRSRPRYTR	DSKAYSMILL	PAEEEATLGA	RPDKRRPLER
GETELAPSFE	QRVQVMLQRI	GVSRGSGGAE	GKRKQSKDGE	IKKAGSDGDI
MDSSTEAPPI	SIKSRTHSVS	ADPSCRPGPG	SQGPESATWK	TLGQQLNAEL
RSRGWGQQDG	PGPPSPGQSP	SPCRTSPSPD	SLGLPEDPCL	GPRNEDGQLR
PRPLSAGRRA	VSVHEDQLQA	PAERPLRLQR	SPVLKRRPKL	EAPPSPSLGS
GLGTEPLPPQ	PTEPSSPERS	PPSPATDQRG	GGPNP

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як альтернативний сплайсинг, метилювання. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

Liang Y., Niederstrasser H., Edwards M., Jackson C.E., Cooper J.A. (2009). Distinct roles for CARMIL isoforms in cell migration. Mol. Biol. Cell. 20: 5290—5305. PMID 19846667 DOI:10.1091/mbc.E08-10-1071
Lanier M.H., Kim T., Cooper J.A. (2015). CARMIL2 is a novel molecular connection between vimentin and actin essential for cell migration and invadopodia formation. Mol. Biol. Cell. 26: 4577—4588. PMID 26466680 DOI:10.1091/mbc.E15-08-0552
Lanier M.H., McConnell P., Cooper J.A. (2016). Cell migration and invadopodia formation require a membrane-binding domain of CARMIL2. J. Biol. Chem. 291: 1076—1091. PMID 26578515 DOI:10.1074/jbc.M115.676882

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:27089 (англ.) . Архів оригіналу за 22 вересня 2015. Процитовано 21 вересня 2017.
↑ UniProt, Q6F5E8 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 16

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

[1] Human PubMed Reference:.

[2] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-3] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:27089 (англ.) . Архів оригіналу за 22 вересня 2015. Процитовано 21 вересня 2017.

[UniProt-4] UniProt, Q6F5E8 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.

[3]

[4]

[1]

[2]