CA4

білок-кодуючий ген Homo Sapiens

CA4 (англ. Carbonic anhydrase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 312 амінокислот, а молекулярна маса — 35 032[6].

CA4
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи CA4, CAIV, Car4, RP17, carbonic anhydrase 4
Зовнішні ІД OMIM: 114760 MGI: 1096574 HomoloGene: 20183 GeneCards: CA4
Пов'язані генетичні захворювання
retinitis pigmentosa 17[1]
Реагує на сполуку
acetazolamide, хлорталідон, dichlorphenamide, methazolamide, топірамат[2]
Шаблон експресії


Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000717
NM_007607
RefSeq (білок)
NP_000708
NP_031633
Локус (UCSC) Хр. 17: 60.15 – 60.17 Mb Хр. 11: 84.85 – 84.86 Mb
PubMed search [3] [4]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей
Послідовність амінокислот
1020304050
MRMLLALLALSAARPSASAESHWCYEVQAESSNYPCLVPVKWGGNCQKDR
QSPINIVTTKAKVDKKLGRFFFSGYDKKQTWTVQNNGHSVMMLLENKASI
SGGGLPAPYQAKQLHLHWSDLPYKGSEHSLDGEHFAMEMHIVHEKEKGTS
RNVKEAQDPEDEIAVLAFLVEAGTQVNEGFQPLVEALSNIPKPEMSTTMA
ESSLLDLLPKEEKLRHYFRYLGSLTTPTCDEKVVWTVFREPIQLHREQIL
AFSQKLYYDKEQTVSMKDNVRPLQQLGQRTVIKSGAPGRPLPWALPALLG
PMLACLLAGFLR

Кодований геном білок за функцією належить до ліаз. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література ред.

  • Okuyama T., Sato S., Zhu X.L., Waheed A., Sly W.S. (1992). Human carbonic anhydrase IV: cDNA cloning, sequence comparison, and expression in COS cell membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 1315—1319. PMID 1311094 DOI:10.1073/pnas.89.4.1315
  • Okuyama T., Batanian J.R., Sly W.S. (1993). Genomic organization and localization of gene for human carbonic anhydrase IV to chromosome 17q. Genomics. 16: 678—684. PMID 8325641 DOI:10.1006/geno.1993.1247
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Waheed A., Okuyama T., Heyduk T., Sly W.S. (1996). Carbonic anhydrase IV: purification of a secretory form of the recombinant human enzyme and identification of the positions and importance of its disulfide bonds. Arch. Biochem. Biophys. 333: 432—438. PMID 8809084 DOI:10.1006/abbi.1996.0412
  • Okuyama T., Waheed A., Kusumoto W., Zhu X.L., Sly W.S. (1995). Carbonic anhydrase IV: role of removal of C-terminal domain in glycosylphosphatidylinositol anchoring and realization of enzyme activity. Arch. Biochem. Biophys. 320: 315—322. PMID 7625839 DOI:10.1016/0003-9861(95)90015-2
  • Temperini C., Scozzafava A., Vullo D., Supuran C.T. (2006). Carbonic anhydrase activators. Activation of isozymes I, II, IV, VA, VII, and XIV with l- and d-histidine and crystallographic analysis of their adducts with isoform II: engineering proton-transfer processes within the active site of an enzyme. Chemistry. 12: 7057—7066. PMID 16807956 DOI:10.1002/chem.200600159

Примітки ред.

Див. також ред.